Биологический каталог




Биология развития

Автор М.Зуссман

му кодопу АУГ, а затем вторая молекула тРНК, несущая аланин, присоединяется к второму кодону. Обе молекулы тРНК располагаются рядом так, что две аминокислоты, которые они несут, оказываются столь близко друг к другу, что между ними возникает пептидная связь. Образование зтой связи происходит при участии фермента. Следует отметить, что, соединяясь с аланином, метионин одновременно отделяется от первой молекулы тРНК. Теперь третья молекула тРНК, несущая серии, присоединяется к следующему кодопу мРНК. Затем к дипептиду Мет-Ала присоединяется серии и возникает три-пептид: Мет-Ала-Сер. После этого добавляется четвертая аминокислота — лейцин. Таким способом кодон за кодоном считывается вся молекула мРНК и к образующемуся белку одна за другой присоединяются аминокислоты.

Примечание. Сколько существует кодовых слов и для какого числа аминокислот?

Четыре буквы А, У, Г, Ц могут образовать в общей сложности 64 сочетания, состоящих из трех букв, называемых кодонами. (Сочетания четырех разных первых букв с четырьмя разными вторыми буквами дадут 16 разных пар: 4-4=16, а эти 16 в сочетании с четырьмя разными третьими буквами дадут в обшей сложности 16-4 = 64 разных варианта.) Но поскольку супфствуют только 20 аминокислот, возникает вопрос: каким образом 64 кодона могут кодировать 20 аминокислот? Ответ: в живой клетке одна аминокислота может кодироваться несколькими кодонами. Так, для серина существует два кодона — УЦУ и УЦЦ; для лейцина — три: УУА, ЦУГиЦУА.

Еще одно примечание. Что известно о функции терминальных кодонов?

Если процесс синтеза белков состоит в последовательном присоединении аминокислот, то что же прекращает рост пептидной цепи? Для этой цели существуют специальные кодоны, которые навиваются «терминаторами цепи» («chain termination*). Принцип их работы схематически показан па рис. 3-7. Существуют три таких кодона: УАГ, УАА и У Г А. В клетке имеются молекулы тРНК, несущие антикодоны для каждого из этих трех кодонов. Но ни одна из этих молекул тРНК не способна связываться с аминокислотами. По этой причине три вышеуказанных кодона называются «терминаторами цепи». На рис. 3-7 показано, что происходит в тот момент, когда процесс трансляции достигает терминирующего кодона в молекуле мРНК. К терминирующему кодону присоединяется соответствующая молекула тРНК. Эта молекула тРНК оказывается рядом с молекулой тРНК, присоединенной к предыдущему кодону и несущей полипептидную цепь. Полипептидная цепь отделяется от первой молекулы тРНК, но поскольку следующая молекула тРНК не несет аминокислоту, то и синтезированный полипептид и обе молекулы тРНК освобождаются.

~1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 г

А У Г Г Ц Ц У'Ц У У У Г У А Г

А А

Ц А Ъ

Ц

71

АЦЦ

ЖТ-АЛА-СЕР-ЛЕН^

АЦЦ

~ I 1 1 1 ; 1 i—I г—I г

АУГГЦЦУЦУУУГ

\ I !

У А Г

ААЛ/

АЦЦ

МЕТ-АЛАГСЕР-ЛЕИ

Рис. 3-7. Терминация синтеза полипептида.

И последнее примечание. Где синтезируются молекулы тРНК?

ДНК содержит специальный ген для каждого типа молекул тРНК, существующего в клетке. РНК-полимераза транскрибирует эти гены, как и любые другие, в мРНК, которые затем приобретают характерную для пих форму.

Рибосомы: читающие машины

Рибосома — это очень крупная частица (мол. вес около 4— 5 млн.), состоящая из РЫК и белка. Рибосома состоит из двух субъедипиц. Большая субъединица содержит очень крупную молекулу РНК и около 30 различных белков. В меньшей субъедипице молекула РНК несколько меньшего молекулярного веса и приблизительно 20 различных белков. Во время синтеза белка рибосома движется вдоль цепи мРНК (или цепь мРНК протягивается через рибосому таким'же образом, как кинопленка через проектор). В каждой рибосоме есть два участка, к которым присоединяются молекулы тРНК, это помогает поместить их так близко друг к другу, что между аминокислотами могут возникать пептидные связи. В синтезе белка рибосома выполняет по крайней мере две важные функции.

Первая фупкция — обеспечение точного считьнурия молекулы мРНК. Рассмотрим • последовательность оснований мРНК — АУГ ГЦЦ УЦУ УУГ (рис. 3-6). Как видно из этого рисунка, первая молекула тРНК, песущая метионин, связана с первым кодо-ном АУГ. Затем считываются последовательно второй, третий и четвертый кодоны. Но существует ли механизм, который обеспечивает начало считывания имеппо с первого, а не со второго нуклеотида? Ведь в противном случае первым кодоном был бы УГГ (ко-дон для триптофана), вторым — ЦЦУ (кодоп для пролина) и третьим — ЦУУ (кодоп для лейцина). Рибосома препятствует возникновению таких ошибок; она обеспечивает считывание нуклеотидов, подобно тому как кинопроектор задает направление кадра при прохождении через него киноленты.

Вторая фупкция — увеличение эффективности и скорости синтеза белка — осуществляется благодаря тому, что па рибосоме есть участки связывания с молекулами тРНК, несущими аминокислоты для растущей полипептидной цепи.

Полирибосом ныи комплекс*, белоксинтезирующая

система4

На рис. 3-8 приведена упрощенная схема всей белоксинтезп-рующей системы. К одному и тому же участку молекулы мРНК друг за другом присоединяются рибосомы и двигаются вдоль нее.

Каждая, рибосома по мере своего продвижения считывает информацию триплет за триплетом, присоединяя соответствующие молекул лы тРНК. Прикрепляясь к мРНК, каждая молекула тРНК присоединяет принесенную аминокислоту к растущей полипептидпой цепи и в свою очередь передает полипептидпую цепь следующей молекуле тРНК. Когда рибосома достигает терминирующего кодо-иа, завершенная полипептидная цепь освобождается и принимает свою окончательную форму, а рибосома, достигнув конца мРНК, также освобождается.

и Направление

Начало •?—

J>u J>u J>a

//

Рис. 3-8. Комплекс полирибосом с мРНК.

Из разрушенных клеток можно выделить комплексы мРНК, тРНК, рибосом и растущих полипептидных цепей; эти комплексы можно также обнаружить па электронных микрофотографиях ин-тактных клеток. Они называются полирибосомными или полисом-ными комплексами. В зависимости от размера мРНК в комплексе может находиться большее или меньшее число рибосом. У бактерий время жизни такого комплекса очень короткое — порядка двух минут. Прежде чем мРНК разрушится под действием ферментов» к пей могут, вероятно, присоединиться около сотни рибосом и соответственно будет синтезировано около сотни молекул белка.

У высших организмов время жизни комплексов значительно больше, но всегда ограниченно (порядка нескольких часов, а не минут) .

Относительные количества разных типов РНК в клетках

Если в любое время разрушить растущие клетки, выделить из них РНК, очистить и разделить ее на описанные выше функциональные классы, то окажется, что около 80—85% (по весу) общего количества приходится на рибосомную РНК, 10—15% —на транспортную РНК и почти все оставшиеся 5 % — на мРНК.

Глава 4

ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ МОДУЛЯЦИИ: ВРЕМЕННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ ВЫРАЖЕНИЯ ГЕНА И ФУНКЦИИ БЕЛКА

Ни одна клетка не живет в абсолютно постоянных условиях.

Микроорганизмы обитают в условиях быстрых и резких изменений температуры, уровня кислорода, рН среды, качества и количества продуктов питания и метаболизма, как их собственных, так и вырабатываемых другими организмами. Даже на клетки тканей высших животных, надежно защищенных от большинства отмеченных выше колебаний внешней среды, могут влиять измепения состава омывающей их полостной жидкости. Необходимо поэтому, чтобы клетки могли компенсировать эти воздействия, изменяя соответствующим образом свой метаболизм. Как уже упоминалось в гл. 1, сигналы из окружающей среды поступают нерегулярно; в связи с этим модуляции не могут быть запрограммированы и не могут представлять собой необратимые изменения (модификации), которые лишили бы организм.возможности реагировать на последующие сигналы.

Поскольку основными компонентами метаболизма являются белки, т. е. ферменты, части мембран, транспортные белки и т. д., то имепно они в первую очередь должны подвергаться модуляциям. Модуляции состоят либо в изменении количества определенных белков клетки путем регуляции скорости их синтеза или распада, либо в увеличении или снижении биологической активности белков. В этой главе будут описаны некоторые, особенно четкие примеры обоих типов модуляций.

Индукция ферментов у бактерий

Палочкообразная бактерия Escherichia coli большую часть своей жизни проводит в кишечнике животных, но некоторое время может жить в прудах и реках, загрязненных фекальными отходами. В кишечнике среда очень богата питательными веществами, а в прудах и реках очень бедна. В любых условиях окружения самым необходимым продуктом для энергетического обмена и питания Е. coli является глюкоза. Поэтому ферменты, необходимые для окисления глюкозы, присутствуют постоянно. Однако иногда вместо глюкозы или вместе с пей в среде встречается дисахарид — лактоза, которую Е. coli также вынуждена использовать. Лактоза состоит из двух Сахаров — глюкозы и галактозы, соединенных атомом кислорода, который связывает первый атом углерода глюкозы с четвертый атомом углерода галактозы (рис. 4-1). Поскольку молекулы глюкозы и галактозы несимметричны (они различаются несимметричным расположением- группы ОН у четвертого атома углерода), они могут соединяться несколькими различными способами. (Наглядно это можно представить себе, соединяя руки ладонями и тыльными сторонами. Вы можете сложить их ладонями друг к другу, ладонь одной руки с тыльной стороной другой, тыльную сторону одной с ладонью другой и тыльными сторонами друг к Другу.) В лактозе глюкоза и галактоза соединены особой связью, называемой бета-связью (обозначается греческой буквой Э); химическое название лактозы — глюкозо-1,4-р-галактозид.

Лактозу можно расщепить на глюкозу и галактозу добавлением молекулы НгО, (рис. 4-1), при этом атом водорода (Н) присоединяется к одному сахару, а группа ОН — к другому. Эта реакция катализируется ферментом, который специфически действует на р-галактозидную связь лактозы и поэтому называется р-галакто-. зидазой. После расщепления лактозы глюкоза и галактоза могут подвергат

страница 6
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50

Скачать книгу "Биология развития" (6.86Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(29.04.2017)