Биологический каталог




Основы биохимии. Том 3

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

виду, что АТРазная реакция является скоростьлимитируюшей стадией в сократительном процессе. Характер метаболизма и функциональные свойства мышцы находятся в ходе развития под контролем нервной системы. Специфика иннервации быстро и медленно сокращающихся мышц обусловливает формирование определенных типов миозиновой АТРазы и лактатдегидрогеназы; в мышцах быстрого типа образуется главным образом изофермент М4, а в мышцах медленного типа — в основном изофермент ЬЦ (разд. 14.4.2.11). Таким образом, характер иннервации влияет на конечное выражение генетического потенциала мышечной ткани.

36.3. Реснички и жгутики

Подвижность различных клеток связана с характерной структурой— аксонемой 9+2 (рис. 36.11), обнаруженной в жгутиках сперматозоидов и в ресничках клеток многих тканей и органов. Круг из 9 пар (дуплетов) мнкротрубочек находится внутри ствола. Каждая пара включает одну «круглую» микротрубочку А, образованную 13 молекулами тубулина (в поперечном сечении), и одну «полукруглую» (Б, 10 молекул тубулина); а- и ?-субъеди-ницы тубулина чередуются, как обычно, в микротрубочках. Свойства

Рис. 36.11. Схематическое изображение среза реснички, м — мембрана; ? и б — трубочки внешнего дуплета; мс— междуплетная связь; нр— наружная ручка; вр — внутренняя ручка; рс — радиальная спица; гс — головка спицы; цц — центральный цилиндр; ц — центральная тубула. Известно только, что тубулы образованы тубулином. [Mohri ?., The Furction of Tubulin in Motile Systems, Biochim. Biophys. Acta, 456, 87 (1976).]

36. МЫШЦА

1423

?- и ?-тубулинов описаны в гл. 11. Микротрубочка, поперечный срез которой приведен на рис. 36.11, является цилиндром; длина микротрубочек различна: от 0,5 мкм (обычные микротрубочки) до нескольких миллиметров у жгутиков сперматозоидов или гребневиков.

На каждой микротрубочке А имеется «ручка», образованная динеином — АТРазой (М около 5 -105), активируемой либо Са2+, либо Mg2+. Молекула динеина представляет собой палочку размером 9X30 нм; это крупный объект в микромире клетки. В растворе динеин спонтанно рекомбинируется с микротрубочкой А наружного дуплета; рекомбинация может происходить также с а- и ?-тубулинами. Нексин — белок (М 150000), образующий междуп-летные связи. Другие белки, например компоненты радиальных спиц или молоткообразных окончаний, еще не идентифицированы.

Представления о физической основе биения ресничек довольно противоречивы. Конечно, АТР является источником энергии, а динеин— АТРазой; реснички и жгутики снабжаются АТР в количестве, достаточном, чтобы обеспечить их движение. Согласно одной из схем, между наружными дуплетами происходит активное скольжение. Это справедливо для ресничек. При объяснении синусоидального характера биения жгутиков предполагают, что динеино-вые «ручки» могут перемещаться к соседнему дуплету и функционировать подобно миозиновой «гребной лодке». Интересно, что динеин обнаружен в делящихся клетках, у которых микротрубочки входят в структуру аппарата митотического веретена. В противоположность микротрубочкам митотического веретена тубулы ресничек и жгутиков не разрушаются ни на холоду, ни под давлением. Этим замечательным структурам только недавно стали уделять должное внимание; характер их функционирования, несомненно, станет более ясным по мере того, как все компоненты будут идентифицированы и изучена их взаимосвязь.

ЛИТЕРАТУРА

Книги

Adeltnan W. /., ed., Biophysics and Physiology of Excitable Membranes, Van Nost-

rand Reinhold Co., New York, 1974. Bendall J. R., Muscles, Molecules and Movement, Heinemann Educational Books,

Ltd., London, 1969.

Carlson F. D., Wilkie D. R.. Muscle Physiology, Prentice-Hall, Inc., Englewood Cliffs, N. J., 1974.

Carafoli E., Clementi F., Drabikowski W., Margreth ?., eds.. Calcium Transport in Contraction and Secretion, North-Holland Publishing Company New York 1975.

Goldman R. D., Pollard T. D., Rosenbaum I. L., eds., Cell Motility books A and B, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N. Y., 1976.

Laki K., ed., Contractile Proteins and Muscle, Marcel Dekker, Inc., New York, 1971. The Mechanism of Muscle Contraction, Cold Spring Harbor Symp. Quant' Biol vol. 37, 1973. '

1424

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

Needham D. ?., Machina Carnis: The Biochemistry of Muscle Contraction in Its Historical Development, Cambridge University Press, Cambridge, 1972.

Stephens N. L., ed., The Biochemistry of Smooth Muscle, University Park Press, Baltimore, 1977.

Обзорные статьи >

Clarke ?., Spudich I. ?., Nonmuscle Contractile Proteins: The Role of Actin and Myosin in Cell Motility and Shape Determination, Annu. Rev. Biochem., 46, 797—822, 1977.

Durham А. С. H., A Unified Theory of the Control of Actin and Myosin in Non-muscle Movements, Cell, 2, 123—145, 1974.

Ebashi S., Regulatory Mechanism of Muscle Contraction with Special Reference to the Ca-Troponin-Tropomyosin System, Essays Biochem., 10, 1—36, 1974.

Ebashi S., Excitation-Contraction Coupling, Annu. Rev. PhysioL, 38, 293—313, 1976.

Fuchs F., Striated Muscle, Annu. Rev. Physiol., 36, 461—502, 1974.

Holloszy J. O., Booth F. W., Biochemical Adaptations to Endurance Exercise in Muscle, Annu. Rev. Physiol., 38, 273—291, 1976.

Huxley A. F., The Origin of Force in Skeletal Muscle, in Energy Transformation in Biological Systems, Ciba Found. Symp., 34, 271—299, Associated Scientific Publishers, Amsterdam, 1975.

Huxley ?. E., Regulation of Muscle Function by Tropomyosin-Troponin, pp. 313— 330, in Y. Hatefi and L. Djavadi-Ohaniance, eds., The Structural Basis of Membrane Function, Academic Press, Inc., New York, 1976.

Kretsinger R. H., Calcium-binding Proteins, Annu. Rev. Biochem., 45, 239—266, 1976.

Mannherz H. G., Goody R. S., Proteins of Contractile Systems. Annu. Rev. Biochem., 45, 427—466, 1976.

Mohri H., The Function of Tubulin in Motile Systems, Biochim. Biophys. Acta, 456, 85—127, 1976.

Mohri H., The Function of Tubulin in Motile Systems, Biochim. Biophys. Acta, 456, 85—127, 1976.

Mommaerts W. F. ?. M., Energetics of Muscular Contraction, Physiol. Rev., 49, 428—508, 1969.

Pollard T. D., Weihing R. R., Contarctile Proteins, CRC Crit. Rev. Biochim., 2, 1—65, 1974.

Summers K., The Role of Flagellar Systems in Motility, Biochim. Biophys. Acta, 416, 153—168, 1975.

Szent-Gyorgyi A. G., Calcium Regulation of Muscle Contraction, Biophysical J., 15, 709—723, 1975.

Taylor E. W., Chemistry of Muscle Contraction, Annu. Rev. Biochiem., 41, 577— 616, 1972.

Weber ?., Murray J. M., Molecular Control Mechanisms in Muscle Contraction, Physiol. Rev., 53, 612—673, 1973.

Zierler K. L., Diseases of Muscle, pp. 489—521, in R. H. S. Thompson and I. D. P. Wooton, eds.. Biochemical Disorders in Human Disease, 3d ed., J. & A. Churchill, London, 1970.

Глава 37 НЕРВНАЯ ТКАНЬ

Мозг состоит из клеток лишь нескольких типов, преимущественно из нейронов (число их примерно 1010) и глиальных клеток; при этом кажды.н нейрон может иметь синаптические связи с несколькими сотнями, даже тысячами других нейронов. В каждый данный момент нейрон в зависимости от интеграции тормозных и возбуждающих стимулов может либо генерировать сигнал, либо молчать. Основными вопросами биохимии нервной ткани являются следующие. Какова природа процесса возбуждения? Каков механизм проведения возбуждения по аксону? Каковы молекулярные основы синаптической передачи? Каким образом химический состав и организация нервной ткани обеспечивают все эти явления? Понимание синаптических механизмов дает ключ к раскрытию функций мозга, поскольку именно путем нейрональных взаимодействий мозг обрабатывает получаемую им сложную входную информацию.

37.1. Функция нервной ткани

Нервная система представляет собой сеть из живых волокон, взаимосвязанных друг с другом и с клетками других типов, например сенсорными рецепторами, мышечными, секреторными клетками и т. д. Между всеми этими клетками нет непосредственной связи, поскольку они всегда разделены маленькими промежутками, синаптическими щелями, которые выявляются с помощью электронного микроскопа. Клетки сообщаются друг с другом путем «сигнализации», т. е. передачи сигналов от одной клетки к другой. Если данная нервная клетка соединяет две нервные клетки или нервную и, скажем, мышечную клетку, то сигнал должен пройти по всей длине аксона, «соединяюшего» клетки. Эти сигналы регистрируются в виде электрических процессов. Передача сигнала между клетками происходит путем освобождения и перехода через синаптическую щель органического вещества (медиатора), которое вступает в связь с рецептором, находящимся по другую сторону

18—1503

1426

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

Таблица 37.1

Некоторые токсины и лекарственные препараты, которые влияют на активность

нервной системы

Вещество

Механизм действия

Уабаин Тетродотоксин

Сакситоксин

Токсин скорпиона

Тетраэтиламмоний Токсин ботулизма

Никотин

Гемихолиний

а-Бунгаротокснн

d-Тубокурарин

Мускарнн

Атропин Простнгмин

Диизопропилфторфосфат Кокаин

Алкалоиды Rauwolfia

Паргилии

Теофиллин

Циэтиламид кислоты Пикротоксин Стрихнин

Аламин

Опиаты

лизергиновой

Угнетает Na+, К+-АТРазу

Связывается с главным участком №+-канала аксона

Связывается с главным участком Na+-KaHafla аксона

Связывается с регуляторный участком Na+-канала аксона

Блокирует К+-качал с внутренней стороны Блокирует освобождение медиатора из холинерги-ческих везикул

Имитирует действие ацетилхолина на «никотиновый» рецептор

Конкурирует с ацетилхолином за связывающий

участок ?-субъеднницы рецептора

Связывается с ?-субъединицей никотинового холи-

норецептора

Связывается с холинорецептором двигательной концевой пластинки

Имитирует действия ацетилхолина иа «мускариио-вый» рецептор

Связывается с мускариновым холинорецептором Конкурентно ингибирует ацетилхолинэстеразу Необратимо ингибирует ацетилхолинэстеразу (неконкурентно)

Тормозит преспнаптнческую реабсорбцию норадре-налнна

Тормозят преспнаптнческую реабсорбцию норадреналин а

Ингибирует моноампноксндазу в пресинаптических окончаниях адрен

страница 58
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 3" (10.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(24.08.2019)