Биологический каталог




Основы биохимии. Том 3

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

дна молекула белка связывает несколько молекул Са2+. Значение депо для хранения Са2+ в этой системе очевидно. Кроме того, имеются меньшие количества еще одного белка с высоким сродством к Са2+.

1414

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

36.1.4.1. Сокращение в разных типах мышц

Мышцы всех позвоночных генерируют сокращение с помощью системы актин — миозин. Среди скелетных мышц различают медленные и быстрые мышцы. В общем Утах актомиозиновой АТРазы коррелирует со скоростью сокращения. В тяжелых цепях миозина медленных мышц не обнаружен метилгистидин; относительное количество легких цепей у них отличается ?? такового у быстрых мышц. Медленные мышцы имеют также относительно больше ?-цепей, чем ?-цепей, тропомиозина по сравнению с быстрыми мышцами.

Еще больше выражены различия между скелетными, сердечной и гладкими мышцами. Миозин сердечной мышцы имеет совершенно особые свойства. Он взаимодействует с F-актином, имеющим вполне развитую тропомиозин-тропониновую систему; однако тропомиозин из сердечной мышцы состоит только из ?-цепей. В структуре тропонина С из сердца быка имеется 55 замен (на 161 аминокислотный остаток) по сравнению с Тн-С из скелетных мышц кролика; тропонин С из сердца быка имеет три, а не четыре участка связывания Са2+. Отличаются также Тн-? различных мышц; сАМР-зависимая протеинкиназа сердца фосфорилирует сердечно-мышечный Тн-1 в 30 раз быстрее, чем Тн-? из быстрых скелетных мышц. Процессом, лимитирующим скорость сердечных сокращений, является, вероятно, работа кальциевого насоса, поскольку в желудочке сердца концентрация СР-АТРазы меньше, чем в ске-

летной мышце, при этом ее Km в четыре раза выше, а Утах в четыре раза меньше, чем у АТРазы скелетной мышцы.

В гладких мышцах тонкие филаменты содержат тропомиозин, но в них нет тропонина. Как и в скелетных мышцах, «вторичным посредником» при действии нервного импульса является Са2+, но активация Са2+ в данном случае осуществляется в результате прямого взаимодействия с легкими цепями миозина и изменения их свойств, а не опосредуется тропонином. Хотя в гладких мышцах и имеется саркоплазматический ретикулум, однако содержание в нем Са2+ слишком мало для инициации сокращения при выходе его в саркоплазму. Следовательно, нервный импульс каким-то образом индуцирует переход Са2+ из внеклеточной среды в клетку. Гладкие мышцы работают достаточно медленно и, по-видимому, могут использовать такой механизм; не исключено, что Са2+, сконцентрированный саркоплазматический ретикулумом, возвращается в интерстициальную жидкость.

36.1.4.2. Мышечное сокращение у других видов

Мышцы всех позвоночных и беспозвоночных животных используют систему актин—¦ миозин. Более того, общая структура миозина, т. е. наличие стержня, головок и легких цепей, а также

36. МЫШЦА

1415

механизм взаимодействия миозина с актином в основном сходны. Например, актин из мышц омара находится в комплексе с тро-помиозином и трехкомпонентным тропонином; в последнем, однако, Тн-С связывает не четыре, а лишь один Са2+ (на одну молекулу белка). Тропонин С акулы связывает два Са2+. Эти белки: из разных источников обнаруживают различия в аминокислотной последовательности, молекулярной массе и в Са2+-связывающих свойствах, но общий план механизма скольжения толстых и тонких нитей, запускаемого при изменении концентрации Са2+, у них сходен.

В противоположность довольно большому числу замен, обнаруженных в аминокислотных последовательностях миозинов из мышц разных видов животных, структура актина в ходе эволюции остается очень консервативной; 93% аминокислотной последовательности актина мышц круглых червей идентично таковой актина мышц кролика. Это, вероятно, является отражением необычно большого числа ограничений, накладываемых на возможные мутации в структуре актина. Каждый мономер G-актина должен осуществлять поверхностные контакты, обеспечивающие связывание: 1) трех других мономеров G-актина, с которыми он соединяется в F-актине, 2) тропомиозина, 3) Тн-1 и 4) головки миозина —· субфрагмента Si. Так как области этих контактов занимают значительную часть общей поверхности актинового мономера, то лишь небольшое число аминокислотных замен могло оказаться приемлемым в ходе эволюции.

36.1.4.3. Наличие актина и миозина в других тканях, помимо мышечной

Актин и миозин были обнаружены (чаще всего в виде фила-ментных структур) во многих типах клеток, помимо мышечных. Однако где бы ни встречались эти белки, во всех случаях они используются для обеспечения подвижности: амебоидного движения, потоков протоплазмы, митоза, экзо- и эндоцитоза и др. Ак-тиновые филаменты идентифицируются путем их «декорирования» НММ или Si (разд. 36.1.1). Нити, образующиеся из актинов, выделенных из столь различных источников, как амеба, тромбоциты и мозг, не отличимы по внешнему виду от филаментов актина мышц кроликов, и, как уже отмечено, аминокислотная последовательность у этих актинов варьирует незначительно. Однако нередко актины мышц, фибробластов и мозга данного вида отличаются между собой в большей степени, чем от соответствующих актинов других видов. Антитела к миозину тромбоцитов кролика не реагируют с миозином из скелетных мышц. Напротив, миозины определенного типа клеток различных видов животных обычно сходны между собой. В то же время актин из цитоплазмы немы-

1416

IV. ЖИДКАЯ СРЕДА ОРГАНИЗМА

шечных клеток обычно активирует соответствуюшую (немышечную) миозиновую АТРазу в 2—5 раз, в то время как в случае взаимодействия соответствующих белков скелетных мышц наблюдается активация в 50—300 раз.

В щеточной кайме кишечника обнаружены только филаменты актина, вытянутые вдоль длинной оси микроворсинки. В подлежащей же соединительной ткани обнаружены и актин и миозин. Их функция неизвестна. Микроворсинки ряда клеток почек, по-видимому, содержат только актин. Актин-миозиновый комплекс макрофагов, который, по всей вероятности, участвует в «обволакивающих» (поглощающих) движениях этих клеток, по-видимому, активируется не Са2+, а другими факторами. Другой пример наличия актина без миозина встречается в случае акросомы спермы Limulus. В ней содержится нефиламентный актин, который может быстро полимеризоваться, образуя длинные клеточные отростки. Это происходит в тот момент, когда акросома приходит в контакт с желеобразной оболочкой яйцеклетки. По-видимому, отростки способствуют проникновению сперматозоида в яйцо.

Полагают, что одним из самых древних путей использования актомиозиновой системы является участие актина и миозина в процессе митоза. Сократительные белки осуществляют растягивание тубулиновых волокон митотического аппарата, способствуя расхождению хромосом. Кроме того, у животных клеток в ходе митоза образуется кольцо актиновых филаментов по экватору клетки, сжимающих ее при подготовке к делению. Это сократительное кольцо существует очень недолго и исчезает сразу же после деления. Как отмечено в дальнейшем изложении, актин и миозин нервных окончаний (разд. 37.2.3) и коры надпочечников (разд. 45.1.1) функционируют при выталкивании везикул из клетки. Роль значительных количеств актина в тромбоцитах (гл. 30) и фибробластах пока не вполне ясна.

36.1.4.4. Другие мышечные белки

Экстракты мышц содержат значительные количества некоторых необычных белков неизвестного назначения, которые, возможно, участвуют в сократительной функции этой ткани. Среди них можно отметить следующие. а-Актинин; это димер, образованный идентичными субъединицами с молекулярной массой 95 ООО; вероятно, он является основным компонентом структуры ?-линии. В связанной с актином форме этот белок найден также в микроворсинках; полагают, что он участвует в фиксировании F-актиновых филаментов. ?-Актинин имеет различную локализацию; он ограничивает длину нитей F-актина и, следовательно, определяет их размер. С-белок прочно связан с миозином, он обнаружен в небольших нестехиометрических количествах; его роль неизвестна. В волокнах

36. МЫШЦА

1417

содержится также неидентифицированный «эластичный» белок. Он ориентирован вдоль главной оси волокна и, по-видимому, поддерживает целостность его структуры. Предполагается, что каучуко-подобные свойства этого белка обеспечивают в какой-то мере способность мышцы к пассивному растяжению. Десмин (М 50 000) полимеризуется в филаменты диаметром около 10 нм, которые, взаимодействуя между собой, образуют основную нерастворимую, структуру ?-линий в миофибриллах как гладких, так и скелетных мышц. Десмина особенно много в сердечной мышце.

36.2. Источник энергии для мышечной работы

Покоящаяся мышца, подобно другим тканям, требует постоянного обеспечения АТР для поддержания постоянства своего состава и непрерывного протекания метаболических процессов. В то же время мышца сильно отличается от других тканей тем, что ее потребность в энергии, в форме АТР, может почти мгновенно возрастать в 20—200 раз при выполнении специфической функции. Скорость образования АТР при окислении углеводов или ацето-ацетата вполне достаточна, чтобы удовлетворить потребности в энергии покоящейся мышцы, но не всегда достаточна для работающей. При максимальной работе мышцы лягушки и млекопитающих используют АТР со скоростью около 0,1 и 1,0 ммоль/г в 1 мин соответственно. Однако в покоящейся мышце содержится только около 5 мкмоль АТР на 1 г ткани. Это количество может удовлетворить потребности скелетной мышцы млекопитающих в течение не более чем 0,5 с интенсивной работы (около 10 сокращений). При максимальной активности мышцы лягушки скорость утилизации АТР увеличивается примерно в 1000 раз по сравнению с покоем. Предельно возможное увеличение поглощения 02 является гораздо меньшим. Оно зависит от характера метаболизма данного типа мышцы в стационарном режиме работы. Гликолиз может вносить существенный вклад в восстановление запаса АТР, однако при этом развивается утомление мышцы.

Основным фосфорилированным соединением в мышце является фосфокреатин (разд. 22.3), образующийся за счет АТР в реакции, катализируемой креатинфосфотрансферазой (креатинкиназой): кгеэтин (Сг) + АТР <—фо:фокреатин (Cr-P) + ADP [АТР] [Сг] [Л TP) [Сг-Р]

? - [AD

страница 56
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 3" (10.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(17.11.2019)