Биологический каталог




Основы биохимии. Том 2

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

у хлоропласта восстановительными эквивалентами, одновременно поднимая ее рН по мере того, как протоны переносятся внутрь тилакоида. В то же самое время, как отмечалось ранее, освещение служит причиной для конформацион-ного изменения АТРазы, благодаря которому она превращается в активную синтетазную форму. По крайней мере три участвующих в фотосинтезе фермента содержат сульфгидрильные группы, легко окисляемые кислородом в темноте, что приводит к инактивации ферментов, а именно фосфорибулокиназы, фруктозо-1-6-ди-фосфатазы и обеих NAD+- и КАЕ)Р+-зависимых глнцеральдегнд-фосфатдегидрогеназ. Особенно поразительны свойства фруктозо-1,6-дифосфатазы, которая состоит, вероятно, на 15% из остатков цистеина. In vitro каждый из этих остатков быстро вновь активируется при добавлении сульфгидрильного соединения. Специфический восстановитель не был идентифицирован, но известно, что вскоре после освещения восстановительные эквиваленты, продуцируемые электронтранспортной цепью, используются для повторной активации этой группы ферментов.

Наряду с этим активность рибулозодифосфат-карбоксилазы регулируется ее субстратом — негативным эффектором при высоких концентрациях, в то время как NADPH является сильным положительным эффектором. Так, при концентрации рибулозоди-фосфата 1.0 ммоль/л фермент инертен, если [NADPH]/[NADP+] = = 0,5, но максимально активен, если при этом отношение равно 2,0, а концентрация субстрата составляет 0,2 ммоль/л. Поскольку NADP в освещенных хлоропластах поддерживается преимущественно в восстановленном состоянии, фермент может проявлять пол-

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. III

725

клетка мезофилла

I

оксалоацетат

сог

^^л-Р^

пируват /

I

оксалоацетат пируват

рибугозо-5-?

крахмал

АОРглюкоза

фруктозо-6-?

фруктозо-Эи-Р

I ?

глицера льЭегиЭ -

Рис. 16.16. Некоторые регуляторные контрольные механизмы фотосинтеза у С4-рас-тений. Показан основной путь движения углерода. Ферменты, контролирующие отдельные локусы, таковы (цифры в кружках): 1—пируват. ортофосфатдикиназа, 2 — фосфоенолпируваткарбоксикиназа, 3 — рибулозодифосфаткарбоксилаза, 4 — глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, 5 — фруктозодифосфатаза, 6 — 5-фосфори-булокиназа, 7—АОРглюкозопирофосфорилаза. Там, где 02 обозначен как ингибитор, он способствует усилению аэробного окисления сульфгидрильных групп ферментов; повторная активация достигается восстановителем (2Н), поступающим из электронпереносящей системы, наряду с АТР и NADPH, необходимыми для различных, обозначенных па рисунке реакций. PEP — фосфоенолпируват. См.

подробности в тексте.

ную активность. Эти соотношения особенно важны в связи с тем, что оксигеназная и карбоксилазная активности проявляют одинаковую зависимость. В темноте фермент не расходует впустую рн-булозо-1,6-дифосфат.

В хлоропластах, располагающих С4-путем, действуют к tomv же дополнительные контрольные механизмы (рис. 16.16). И пиру-ватортофосфат-дикиназа, и фосфоенолпируваткарбоксикиназа ин-гибируются своими продуктами, первая — AMP, фосфоенолпиру-ватом и Р,-, вторая — оксалоацетатом. Далее активность дикина-зы исчезает (период полупревращения 15 мин), когда растения

726

III. МЕТАБОЛИЗМ

переносят в темноту, и с той же скоростью вновь появляется на свету. В пределах освещенности до 2000 Вт/м2 уровень ферментной активности в общем пропорционален интенсивности света. Инактивированная днкиназа регенерирует в результате катализируемого ферментом восстановления дисульфидной связи, причем восстановительная сила опять-таки генерируется в мембран-нон электронтранспортной системе.

Возрастание рН стромы при освещении, связанное с переносом протона в тилакоидное пространство, также действует подобно метаболическому переключателю свет — темнота. При снижении рН стромы <7,4 фиксация С02 не происходит, в то время как процесс достигает максимальной скорости при рН ~8,1. Это объясняется значительным снижением А^,°2 для карбоксилазы в ответ на увеличение рН и отчетливым приростом Vmax для фру ктозо-1,6-дифосфатазы.

У разнообразных представителей фотосинтезирующих бактерий регенерация рибулозодифосфата под действием фосфорибу-локиназы выполняет роль ключевого контрольного механизма; фермент проявляет сигмоидную кинетику для ингибирования АМР, которое снимается под действием как АТР, так и NADH, но не NAD+. Таким образом, ответ тилакоидной мембраны на освещение представляет собой как бы автоматический выключатель, поворот которого запускает ферменты, требующиеся для процесса фиксации С02 в углеводы.

16.4.3.1. Хлоропласты и митохондрии

Множество сходных свойств у митохондрий и хлоропластов свидетельствует о наличии общих эволюционных предшественников, древнейшими из которых, естественно, были те, которые обладали хлоропластами. Одна из групп ныне живущих организмов, может быть, представляет современных потомков древней переходной формы. Пурпурные несерные бактерии являются единственными организмами, которые используют одну и ту же элект-ронтранспортную цепь и для дыхания, и для фотосинтеза; эта система представлена на рис. 16.17.

16.4.3.2. Квантовый выход фотосинтеза

Согласно схеме, изображенной на рис. 16.14, требуются по крайней мере четыре кванта в каждом из двух реакционных центров, чтобы осуществилось выделение одной молекулы 02 с образованием двух молекул NADPH, т. е. всего восемь квантов. Принимая среднюю энергию абсорбированных фотонов равной 40 000 кал/эйнштейн, можно рассчитать, что для образования од-иои молекулы 02 расходуется в сумме 320 000 кал. Если также

16. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ. Ill 727

BChl+ - цитохром с2 -»- цитохром а/а,

I

цитохром Ь

флавопроглеиЭы-^— сукцинат

NADH

Рнс. 16.17. Участие общей электронпереносящей цепи в фотосинтезе и дыхании у

пурпурных бактерий.

принять, что Р/2е вдоль цепи переноса электрона составляет всего лишь 1, то очевидно, что абсорбция 6-320 ккал=1920 ккал приведет к образованию 12 NADPH, 6 02 и 12 АТР. Чтобы получить дополнительные 6 АТР, требующиеся для образования гексозы, 12 квантов должны быть абсорбированы Р700 для циклического фосфорилирования, или еще 480 000 кал, и, таким образом, обший итог составит 2400 ккал. Следовательно эффективность процесса в целом близка к 28%, поскольку минимум 686 000 кал требуется для образования глюкозы из С02 и Н20.

ЛИТЕРАТУРА

Книги

Clayton R. ?-, Molecular Physics in Photosynthesis, Blaisdell Publishing Company,. New York, 1965.

Clayton R. ?-, Sistrom W. R., eds., The Photosynthetic Bacteria, Academic Press, Inc., New York, 1976.

Fogg G. E., Stewart W. D. P., Fay P., Walsby A. E., The Blue-Green Algae, Academic Press. Inc., New York, 1974.

Govindjee, ed., Bioenergetics of Photosynthesis, Academic Press, Inc., New York, 1975.

Gregory R. P. F., Biochemistry of Photosynthesis, 2nd ed.. John Wilev and Sons, Inc., New York, 1977.

Kirk J. Т. O., Tilney-Bassett R. A. E., The Plastids, W. H. Freeman and Company, San Francisco, 1967.

Krogman D. W., The Biochemistry of Green Plants, Prentice-Hall, Inc., Englewood Cliffs, N. J., 1973.

728

III. МЕТАБОЛИЗМ

Olson J. ?., Hind С, eds., Chlorophyll-Proteins, Reaction Centers, and Photosyn-thetic Membranes, Brookhaven Symposia in Biology, No. 28, Brookhaven National Laboratory, Upton, N. Y., 1977.

Rabinowitch E., Govindjee, Photosynthesis, John Wiley and Sons, Inc., New York, 1969.

San Pietro ?., Greer F. ?., Army T. J., eds., Harvesting the Sun, Academic Press, Inc., New York, 1967.

Stewart W. D. P., ed., Nitrogen Fixation by Free-living Microorganisms, Cambridge

University Press, Cambridge, 1975. Vernon L. P., Seely G. R., eds., The Chlorophylls, Academic Press, Inc., New York,

1966.

Обзорные статьи

Anderson J. M., The Molecular Organization of the Thylakoid, Biochim. Biophys. Acta, 416, 191—235, 1975.

Anion D. I., Buchanan В. В., Ferredoxin and Photosynthesis, Horiz. Biochem. Biophys., 1. 303—344, 1974.

Bearden A. J., Malkin R., Primary Photochemical Reactions in Chloroplast Photosynthesis, Q. Rev. Biophys., 7, 131—177, 1974.

Bendall D. S., Hill R., Heme-Proteins in Photosynthesis, Annu. Rev. Plant Physiol., 19, 167—248, 1968.

Bishop N. I., Photosynthesis: The Electron Transport System of Green Plants, Annu.

Rev. Biochem., 40, 161—196, 1971. Bogorad L., Phycobiliproteins and Complementary Chromatic Adaptation, Annu. Rev.

Plant Physiol., 26, 369—401, 1975. Bolton J. R., Warden I. Т., Paramagnetic Intermediates in Photosynthesis, Annu.

Rev. Plant Physiol., 27, 378—385, 1976. Dilley R. ?., Giaquinta R. Т., H+ Ion Transport and Energy Transduction in Chloro-

platsts, Curr. Top. Membrane Transp., 7, 49—107, 1975. Sutton P. L., Wilson D. F., Redox Potentiometry in Mitochondrial and Photosynthe-

tic Bioenergetics, Biochim. Biophys. Acta, 346, 165—212, 1974. Hatch M. D., Slack C. R., Photosynthetic C02-Fixation Pathways, Annu. Rev. Plant

Physiol., 21, 141—162, 1970. Heber Li., Metabolic Exchange between Chloroplasts and Cytoplasm, Annu. Rev.

Plant Physiol., 25, 393—421, 1974. Heldt H. W., Transfer of Substrates across the Chloroplast Envelope, Horiz. Biochem. Biophys., 2, 199—229, 1976. Hill R., The Biochemist's Green Mansions: The Photosynthetic Electron Transport

Chain in Plants, Essays Biochem., 1, 121—152, 1965. Jagendorf ?., Uribe E., Photophosphorylation and the Chemiosmotic Hypothesis,

Brookhaven Symp. Biol., 19, 215—245, 1967. Ke В., The Primary Electron Acceptor of Photosvstem I, Biochim. Biophys. Acta,

301, 1—33, 1973.'

Kelly G. J., Latzko E., Gibbs M., Regulatory Aspects of Photosynthetic Carbon Metabolism, Annu. Rev. Plant Physiol., 27, 181—206, 1976.

Kirk I. Т. O., Chloroplast Structure and Biogenesis, Annu. Rev. Biochem., 40, 161—196, 1971.

Kok В., Cheniae G. M., Kinetics and Intermediates of the Oxygen Evolution Step in

Photosynthesis, Curr. Top. Bioenerg., 1, 2—48, 1966. Mauzerall D., Chlorophyll and Evolution, Phil. Trans. R. Soc. Lon., B273, 287—

294, 1976.

Park R. В., Sane P. V., Distribution of Function and Structure in Chloroplast Lamellae, Annu. Rev. Plant Physiol., 22, 395—430, 197

страница 38
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 2" (8.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(20.08.2019)