Биологический каталог




Основы биохимии. Том 1

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

ogenesis and Transducing Functions, Springer-Verlag, New York, 1976.

Wainio W. W., The Mammalian Mitochondrial Respiratory Chain, Academic Press, Inc., New York, 1970.

Weissman G., Claiborne R., eds., Cell Membranes: Biochemistry, Cell Biology and Pathology. HP Publishing Co., New York, 1975.

Обзорные статьи

Ackrell В. А. С, Metabolic Regulatory Functions of Oxaloacetate, Horizons Biochem., 1, 175—219, 1974.

Ashwell M., Work T. S., The Biogenesis of Mitochondria, Annu. Rev., Biochem., 39. 251—290, 1970.

Baltscheffsky H., Baltscheffsky M., Electron Transport Phosphorylation., Annu. Rev. Biochem., 43, 871—898, 1974.

Boos W., Bacterial Transport, Annu. Rev. Biochem., 43, 123—146, 1974.

Boyer P. D., Chance В.. Ernster L., Mitchell P., Racker E.. Slater E. C, Oxidative Phosphorylation and Photophosphorylation, Annu. Rev. Biochem., 46, 955—1026, 1977.

Chance В., The Nature of Electron Transfer and Energy-coupling Reactions, FEBS

Lett., 23, 3—20, 1972. Flatmark Т., Pedersen J. I., Brown Adipose Tissue Mitochondria, Biochem. Biophys.

Acta. 416, 53—104, 1975. Fonyo ?., Palmieri F., Quagliariello E., Carrier-mediated Transport of Metabolites

in Mitochondria, Horizons Biochem.. 2. 60—105, 1975. Green D. E., MacLennan D. H., The Mitochondrial System of Enzymes, pp. 47—111,

in: D. M. Greenberg, ed., Chemical Pathways in Metabolism, 3d ed., vol. I,

Academic Press, Inc., New York, 1967.

456

III. МЕТАБОЛИЗМ

Hamilton W. ?., Energy Coupling in Microbial Transport, Adv. Microb. Physiol., 12, 3—55, 1975.

Harold F. M., Altendorf К. H., Cation Transport in Bacteria, Curr. Top. Membranes

Transp., 5, 1—50, 1974. Himms-Hagen J., Cellular Thermogenesis, Annu. Rev. Physiol., 38, 315—351,

1976.

Klingernberg M., The ATP-ADP Carrier in Mitochondrial Membranes, in: A. N. Mar-tonosi, ed., The Enzymes of Biological Membranes, Plenum Press, New York, 1976.

Lipmann F., Metabolic Generation and Utilization of Phosphate Bond Energy, Adv.

Enzymol., 1, 99—162, 1941. Lowenstein I. M., The Tricarboxylic Acid Cycle, pp. 146—270, in: D. M. Greenberg,

ed.. Chemical Pathways of Metabolism, 3d ed., vol. I, Academic Press, Inc., New

York, 1967.

Mitchell P., Translocations through Natural Membranes, Adv. Enzymol., 29, 33—87, 1967.

Mitchell P., Vectorial Chemistry and the Molecular Mechanics of Chemiosmotic Coupling: Power Transmission by Proticity, Trans. Biochem. Soc, 4, 399—430, 1976.

Panel R., Sanadi D. R., ATPases of Mitochondria, Chloroplasts and Bacteria, Curr.

Top. Membranes Transp., 8, 99—160, 1976. Papa S., Proton Translocation Reactions in the Respiratory Chain, Biochem. Bio-

phys. Acta, 456, 39—84, 1976. Pressman В. C, Biological Applications of Ionophores, Annu. Rev. Biochem., 45,

501—530, 1976.

Radda G. K-, The Design and Use of Fluorescent Probes for Membrane Studies,

Curr. Top. Bioenerg, 4, 81 — 126, 1971. Salton M. R. J., Membrane Associated Enzymes in Bacteria, Adv. Microb. Physiol.,

11, 213—283, 1974.

Singer S. J., The Molecular Organization of Membranes, Annu. Rev. Biochem., 43, 805—834. 1974.

Singer T. P., Gutman M., The DPNH Dehydrogenase of the Mitochondrial Respiratory Chain, Adv. Enzymol., 34. 79—154, 1971.

Simoni R. D., Postma P. W., The Energetics of Bacterial Transport, Annu. Rev. Biochem., 44, 523—554, 1975.

Skulachev V. P., Energy Transformations in the Respiratory Chain, Curr. Top. Bioenerg, 4. 127—190. 1971.

Skulachev V. P., Transmembrane Electrochemical H+-potential as a Convertible Energy Source for the Living Cell, FEBS Lett., 74, 1—9, 1977.

Smoly J. M.. Kuylenstierna В., Ernster L., Topological and Functional Organization of the Mitochondrion, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 66, 125—131, 1970.

Srere P. ?., The Enzymologv of the Formation and Breakdown of Citrate, Adv. Enzymol., 43, 57—102, 1975.

Van Dam K-, Meyer I. ?., Oxidation and Energy Conservation by Mitochondria, Annu. Rev. Biochem., 40, 115—160, 1971.

Vignais P. V., Molecular and Physiological Aspects of Adenine Nucleotide Transport in Mitochondria, Biochem. Biophys. Acta, 456, 1—38. 1976.

Глава 13

БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. II

Окислительные ферменты, коферменты и переносчики

Те сотни специфических ферментов, которые катализируют окислительные реакции, действуют благодаря наличию специальных приспособлений к относительно небольшому числу функциональных групп. Химическая природа этих групп и формы их участия в окислительных процессах позволяют сделать четыре достаточно информативных обобщения:

1. Для того чтобы сохранить восстановительные эквиваленты различных субстратов в соответствии с основными задачами клетки, эти восстановительные эквиваленты чаще всего передаются никотинамиднуклеотиду (NAD+ или NADP+) посредством дегидрогеназ, некоторые из которых также содержат связанный ион металла, например Zn2+.

2. Некоторые субстраты восстанавливают связанный со специфической дегидрогеназой флавиннуклеотид, который в свою очередь посылает электроны прямо к переносчикам, тесно связанным с внутренней митохондриальной мембраной.

3. Цитоплазматические ферменты, окисляющие субстраты и непосредственно восстанавливающие 02, обычно используют в качестве простетической группы или флавиннуклеотид, или металл, например Си2+ или Fe3+.

4. В число многообразных комплексов, которые могут комбинироваться различными способами для функционирования в окислительно-восстановительных системах, входят флавиннуклеотк-ды; дисульфиды; железо, медь, молибден и другие металлы; железосерокомплексы и железопорфириновые соединения. Связанные в различных комбинациях эти компоненты делают возможным формирование электронпереносящих цепей различной длины и сложности.

13.1. Никотинамидадениндинуклеотиды

Никотинамидадениндннуклеотид (NAD+, разд. 12.1.1) обнаружен Харденом и Ионгом при исследовании ими брожения, вызываемого дрожжами. Никотинамидадениндинуклеотидфосфат

45S

III. МЕТАБОЛИЗМ

?

?. ?

?. +мн* = ?!

„CONH,

н^\г"н I

к

NAD*

+ НЧМ

Yi ^??? ?

Рис. 13.1. Стереоспецифичное восстановление никотннамидадениндинуклеотида

(NAD).

(NADP-) идентифицирован Варбургом и Христианом как кофермент идущего в эритроцитах окисления глюкозо-6-фосфата в 6-фос-фоглюконолактон (разд. 14.8). Хотя эти соединения принято называть дннуклеотидамн, на самом деле входящие в состав их молекул два мононуклеотнда связаны пирофосфатной связью в отличие от динуклеотидов нуклеиновых кислот, где между моно-нуклеотидами имеется фосфодиэфирная связь. NADP+ содержит третью молекулу фосфата, образующего сложноэфирную связь с С-2' рибозного остатка аденозиновой части NAD+. Биогенез и превращения пиридиннуклеотидов рассмотрены в гл. 24 и 50.

Сокращенные формулы на рис. 13.1 показывают, что, когда NAD+ или NADP+ восстанавливаются путем двухэлектронного переноса в ферментативной реакции, они принимают гидрид-нон Н:_ от окисляемого субстрата, в то время как протон переходит в среду. Восстановленное хиноидное соединение не имеет заряда на азоте пиридинового кольца и содержит один водород, полученный от субстрата. Поэтому восстановленный NAD+ сокращенно обозначается NADH. Вновь введенный водород фиксируется в пиридиновом кольце в положении 4:

•У1г\ишинамис1-

-рибоза —О—?—О—?—О—СН.

У II о о

о—р—он II

о

икотинамиЭаЭенМнбинуклеогпибфосфагп (NALP+)

Поскольку пиридиновое кольцо NADH —· плоская структура, два атома водорода у атома С-4 располагаются по обе стороны плоскости кольца. Стереоспецифичность образования и последую-

13. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. И

459

Рис. 13.2. Растянутая конформация NAD при связывании с дегидрогеназой. (Взято с некоторыми упрощениями из работы [Ва-naszak L. J., Bradshaw R. ?., p. 384, in P. D. Boyer. ed. The Enzymes, vol. XI. 3d ed., Academic "Press, Inc., New York, 1975].)

щего окисления NADH доказана следующим образом: NAD2H получали неферментативиым путем при восстановлении NAD+ ди-тионитом в 2Н20 (дейтерированная вода); полученный таким путем NAD2H использовали для восстановления ацетальдегида в реакции, идущей с участием алкогольдегидрогеназы. Оказалось, что образующиеся в ходе этой реакции этанол и NAD+ содержали каждый Y2 г-экв. дейтерия на 1 моль. Однако, если NAD+ восстанавливали синтетическим СН3С2Н2ОН в присутствии дрожжевой алкогольдегидрогеназы, образовывался NAD2H, содержащий один атом дейтерия на молекулу. При инкубации этого NAD2H с ацет-альдегидом и алкогольдегидрогеназой или с пнруватом и лактат-дегидрогеназой дейтерий количественно переносился с образованием соответственно дейтернрованного этанола или дейтерирован-ного лактата. Таким образом, перенос атомов водорода этими дегидрогеназами стереоспецифичен в отношении плоскости пиридинового кольца. Очевидно также, что алкогольдегидрогеназа проявляет стереоспецифичность к двум атомам водорода на несущем гидроксидную группу атоме углерода этанола. Дрожжевая алкогольдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа сердца характеризуются одинаковой стереоспецифичностью: они катализируют перенос водорода к одной и той же стороне пиридинового кольца (4-рго-^) и от нее. Эти соединения называются дегидрогеназами ?-типа. Как показано в табл. 13.1, другие ферменты, относящиеся к В-типу, осуществляют стереоспецифичный перенос к противоположной стороне пиридинового кольца (4-pro-S) и от нее. Атом водорода,, присоединяемый дегидрогеназами ?-типа, обращен в сторону читателя от плоскости пиридинового кольца, если это кольцо ориентировано, как показано на рис. 13.1.

Кристаллографические исследования дегидрогеназ показали, что связанные с ними пиридиннуклеотидные субстраты находятся скорее в растянутой конфигурации, как это показано на рис. 13.2, чем в более компактной конфигурации, свойственной свободной форме этих соединений в растворе.

460

III. МЕТАБОЛИЗМ

Таблица 13.1

Стереоспецифичность некоторых никотинамиднуклеотидных ферментов

Субстрат

Нуклеотид

Источник

Стереоспецифичность

Изоцитрат NADP Сердце А

Этанол NAD Дрожжи А

Лактат NAD Сердце А

Малат NAD » А

NADP+ NAD

страница 90
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 1" (7.28Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(11.11.2019)