Биологический каталог




Основы биохимии. Том 1

Автор А.Уайт, Ф.Хендлер, Э.Смит, Р.Хилл, И.Леман

й и углов между ними. Исходя из структурных свойств пептидных связей, остов полипептидной цепи можно представить как ряд плоскостей, соединенных между собой связями N—Са и С—Са (рис. 6.7). Вращение вокруг связей N—С0 и С—Са также не является полностью свободным вследствие взаимодействий несвязанных атомов. Кроме того, вращение вокруг связи N—С« лимитирует степень допустимого вращения вокруг связи С—Са и наоборот. Угол поворота вокруг связи С—Са называется углом ?, а угол поворота

Рис. 6. 6. Длины связей (в нанометрах) и углы между ними в районе пептидно?, «связи и прилегающих Cot-атомов. Атомы, находящиеся в затемненной области, -лежат в одной плоскости. [Dickerson R. ?., Geis I., The Structure and Action of Proteins, Harper & Row, Publishers, Incorporated, New York, 1969.]

оС-углеродный атом

18S

I. ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ

Рис. 6.7. Геометрия двух соседних пептидных связей и допустимое вращение двух образованных ими плоскостей. Углы ? и ? равны нулю, если плоскости пептидных связей (заштрихованные четырехугольники) копланарны. Справа — нереализуемые гипотетические структуры, соответствующие конформациям с максимальным перекрытием контактных радиусов несвязанных атомов при ф=0° <р = 180° и ф=180°, <р=0°. [Dickerson R. ?., Geis I., The Structure and Action of Proteins* Harper & Row, Incorporated, New York, 1969.]

вокруг связи ?—Ca —углом ? (рис. 6.7). Реальные значения углов ? и ? в белках не являются произвольными, а та или иная вторичная структура способствует определенным типам скручивания белковых молекул. Во всех белках, для которых были определены углы ? и ?, значения этих углов заключены в предполагаемых пределах.

6.4.2. ?-Спираль

Одной из наиболее часто встречающихся вторичных структур иг одновременно одной из наиболее выгодных из них с учетом ограничений, налагаемых геометрией пептидной связи и допустимыми

999990

6. БЕЛКИ. 111. 18Г*

г*

Рис. 6.8. Схематическое изображение скручивания полипептидной цепи кальций-связывающего белка из мышц карпа. NH2- и СООН-концевые остатки обозначены номерами 1 и 108. R-группы не показаны на рисунке, в том числе те из них,, которые связаны с двумя атомами кальция. В молекуле присутствует шесть спиральных сегментов. (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

изменениями углов ? и ?, является правая ?-спираль. Первоначально было высказано предположение, что такая спираль существует в белках; однако ее присутствие в глобулярных белках установлено только после определения структуры миоглобина. На рис. 6.8 схематически изображено скручивание полипептидной цепи кальцийсвязывающего белка из мышц карпа, в том числе показано-шесть ?-спиральных участков молекулы. Одна из спиралей образована остатками от 40-го до 51-го (рис. 6.9). При скручивании полипептидной цепи в ?-спираль на один ее виток приходится 3,6 остатка, а шаг спирали составляет ~0,54 нм. Эта структура в значительной степени стабилизирована водородными связями, образованными между —СО- и —??-группами пептидных связей в спирали. Хотя с помощью реитгеноструктурного анализа нельзя локализовать атомы водорода в белке, еще одним доводом в пользу

3190

I. ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ

Рис. 6.9. Модель одного из спиральных сегментов (остатки 40—51) в кальцийсвя-зывающем белке из мышц карпа. Лентой со стрелкой обозначена часть остова полипептидной цепи, соответствующая одному витку ?-спирали. Длины связей и углы между ними показаны с помощью стержней, соединяющих атомы С, N и О, .изображенных в виде шариков. Водородные связи, образованные между Н-ато-мами, связанными с электроотрицательными атомами азота, и О-атомами, отмечены штриховыми линиями. Атомы водорода не показаны на рисунке. Ближайшая к читателю сторона спирали гидрофильна и участвует во взаимодействии с растворителем; противоположная сторона спирали гидрофобиа и содержит боковые ядепи, образующие гидрофобную область (см. рис. 6.15). (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

¦существования водородных связей в ?-спирали служит высокая корреляция между предполагаемой длиной водородной связи и расстоянием между соседними —СО- и —??-группами, определенными этим методом. Накоплен также ряд доказательств (помимо кристаллографических) присутствия водородных связей в белках.

В некоторых белках, например в миоглобине и гемоглобине, обнаружены длинные ?-спиральные участки. Однако иногда спирали составляют лишь небольшую часть полипептидной цепи или вообще отсутствуют в ней. Некоторые аминокислоты, например пролин, глицин, тирозин и аспарагин, способствуют дестабилизации ?-спирали. Другие же аминокислоты, такие, как аланин, лейцин, гистидин, метионин, глутамин, триптофан, валин, глутамино-вая кислота и фенилаланин, благоприятствуют образованию ?-спирали, особенно если они следуют одна за другой в полипептидной цепи.

6. БЕЛКИ. III.

191-

6.4.3. Складчатые листки

Другой тип вторичной структуры — ^-структура или складчатый листок. В белках обнаружено два вида складчатых листков;

/

чс-сн

\

,/'=о-

\

норе

/

¦о

==С'

\

НС-/ЗС С'=

/

рс-сн \

I

/?с-сн

0----Н—/'

\

нс-рс

/

0=С

/

/?с-сн

г

.Р=,

/

/iC-CH

о..

V-H-O^

/ \

0C-CH нс-рс

\ /

¦Н—if

\

НС-/ЗС

J

е-=0....н-

-N

рс-сн

V"-I

рс-сн

/'=о-н—?-

\

НС-/ЗС

\

нс-/)с

"?—,

Р=о.

/

/ЗС-СН

—?··

I

/SC-CH

у*--?·..

И—if -Н-/

\

HC-/3C

/

\

ис-рс

/

?—?

I

/ЗС-СН

\

H—,

\

HC-/3C

a.

\

HC/iC

N—? /

/ЗС-СН

¦ )^

N \

HC-/5C

¦H-

Рис. 6.10. Схематическое представление ?-структур. Слева — антипараллельиыйе складчатый листок, справа — параллельный складчатый листок. [Pauling L., Corey R. В., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 37, 729—740, 1961.]

Рис. 6.11. Схематическое изображение скручивания полипептидной цепи суперок-сиддисмутазы из эритроцитов быка. Белок содержит 151 аминокислотный остаток, одну дисульфидную связь (внутрицепочечную) и по одному атому меди и цинка. Стрелками показано направление полипептидной цепи от NH2- до СООН-конце-вого остатка в тех областях, которые участвуют в образовании складчатых листков. Нативный фермент состоит из двух идентичных цепей или субъединиц, каждая из которых обладает показанной иа рисунке конформацией. В глобулярных белках складчатые листки не плоские; антипараллельные складчатые листки часто располагаются в форме цилиндра, как, например, в данном случае. (С любезного! разрешения Д. Ричардсон.)

192 I. ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ

FMN

Рис. 6.12. Схематическое изображение скручивания полипептидной цепи флаводок-сина (Clostridium MP). Белок содержит 138 аминокислотных остатков и одну молекулу нековалеитно связанного флавинмононуклеотида (FMN) (гл. 13). Стрелками показано направление полипептидной цепи (от NH2- до СООН-концсвого •остатка) в тех ее районах, которые участвуют в образовании параллельных складчатых листков. Параллельные складчатые листки, как правило, не образуют цилиндров. (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

и тот и другой удовлетворяют требованиям структурной геометрии пептидной связи и характеризуются допустимыми для полипептидной цепи значениями углов ? и ?. Оба вида ?-структур схематически изображены на рис. 6.10. Один из них, названный антипарал-яельным складчатым листком, образован вытянутыми полипептидными цепями, аминокислотные последовательности которых, начиная от 1^Н2-концевого и кончая СООН-концевым остатком, направлены в противоположные стороны. Второй вид ?-структуры — параллельный складчатый листок — образован полипептидными цепями, направления которых совпадают. Обе эти структуры стабилизированы широкой сетью водородных связей, в образовании которых участвуют атомы пептидных связей прилегающих друг к другу цепей. На рисунках 6.11 и 6.12 схематически показано скручивание полипептидных цепей супероксиддисмутазы Е. coli и фла-

6. БЕЛКИ. III.

193

Рис. 6.13. Молекулярная модель антипараллельного складчатого листка в молекуле супероксиддисмутазы (см. рис. 6.11). Длины связей и углы между ними показаны с помощью стержней, соединяющих атомы С, N и О. Стрелками показано направление полипептидной цепи (от NH2- до СООН-концевого остатка) в трех ее сегментах, образующих антипараллельный складчатый листок. Штриховыми линиями, соединяющими определенные атомы, обозначены водородные связи, способствующие стабилизации структуры. Атомы водорода не показаны на рисунке. Ближайшая к читателю сторона складчатого листка является гидрофильной и находится на поверхности молекулы, в то время как противоположная сторона гид-рофобна и расположена внутри ее (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

водокснна (гл. 13) соответственно, для которых характерно высокое содержание ?-структур. На рис. 6.13 представлена молекулярная модель участка антппараллельного складчатого листка, образованного тремя отдельными сегментами полипептидной цепи супероксиддисмутазы, а на рис. 6.14 — молекулярная модель параллельного складчатого листка во флаводоксине. Антипараллельный складчатый листок может быть образован одной цепью, когда происходит ее изгиб и цепь скручивается «сама с собой», а также двумя или более сегментами цепи, принадлежащими различным участкам молекулы. Оба типа ?-структур могут присутствовать в одном складчатом листке, как это имеет место в случае карбоксипсптидазы (гл. 9). Некоторые белки, например гемоглобин и кальцийсвязывающнй белок, не содержат ?-структур. В то же время ?-структура — основной тип вторичной структуры ряда фибриллярных белков, в том числе фиброина шелка и

13-1148

194

I. ОСНОВНЫЕ КОМПОНЕНТЫ КЛЕТКИ

Рис. 6.14. Молекулярная модель параллельного складчатого листка в молекуле флаводоксина (гл. 13). Стрелками показано направление полипептидной цепи (от NH2- до СООН-концевого остатка) в трех сегментах, образующих складчатый листок. Все обозначения аналогичны использовавшимся ранее (см. рис. 6.13). Параллельные складчатые листки, как правило, находятся внутри глобулы белка и образуются остатками с гидрофобными боковыми цепями. (Значения координат атомов любезно предоставлены М. Людвиг, рисунок — Д. Ричардсон.)

кер

страница 36
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106

Скачать книгу "Основы биохимии. Том 1" (7.28Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(20.07.2019)