ем обычно, поэтому авторы могли не заметить слабой активности соединений LXIX и LXX.

2 Размеры R неоптимальны для связывания с рецептором.

3. См. примечание к табл. 1.

133

ласти связывания Rn(6>, полученное в данном разделе, согласуется с результатами анализа стерических параметров рецептора (см. с. 126).

Таким образом, проведенный анализ данных литературы по •цитокининовой активности N (6)-замещенных производных аденина с различными Rn(6> позволил доказать непосредственное участие RN(6) в связывании с рецептором и доказать гидрофобную природу этого связывания. Кроме того, были определены размеры области связывания Rn<6> и конформация молекул цитокининов, связанных с рецептором. Полученные выводы объединены в рамках модели гидрофобной «щели».

ЛИТЕРАТУРА

1. Клесов А. А., Березин И. В. (1980) Ферментативный катализ. Часть первая — специфичность ферментативного катализа (простые субстраты). М.

2. Мартинек К., Левашов А. В., Березин И. В. (1970) Молекулярная биология 4, 339—347.

3. J а г v J., В а г t f a i Т. (1982) Acta Chem. Scand. В.. 37. 487—498.

4. Рахманинова А. Б., ЯгужинскнйЛ. С. (1981) в кн. Функциональная активность фермеитов и пути ее регуляции. Изд-во Моск. ун-те, М., 167—202.

5. Взаимодействие гормонов с рецепторами. (1979) М., Мир, 432.

6. Kier L. В. (1971) Molecular orbital theory in Drug Research. —N. Y. —L.; Acad. Press.

7. Рахманинова А. Б., Хавкин Э. E., Ягужинский Л. С. (1978) Биохимия 43, 806—823.

8. Кулаева О. Н. (1973) Цитокинины. Их структура н функция. М., Наука.

9. Letham D. S. (1978) in Phytohormones and Related Compounds.—A comprehensive treatise (ed. D. S. Letham, P. B. Goodwin, T. J.V. Higgins), v. 1, pp. 205—265, Amsterdam—Oxford—New York.

10. Matsubara S. (1980) Phytochemistry 19. 2239—2253.

11. Skoog F.p Schmitz R. V. (1979) in Biochemical actions of hormones, v. 6, pp. 337—415, Acad. Press, New York — San Francisco — London.

12. Bugg С. E., Sternglanz H. (1974) in Mol. Quantum Pharmacol., Proc. 7th Jerusalem Symp. Quant. Chem. Biochem., v. 8, pp. 473—500.

13. Henderson T. R., Frihart C. R., Leonard N. J. et al. (1975) Phytochemistry, 14, 1687—1690.

14. Wilcox E. J., Selby C, Wain R. L. (1978) Ann. Appl. Biol. 88, 439—444.

15. Wilcox E. J, Wain R. L. (1976) Ann. Appl. Biol. 84, 403—407.

16. Hecht S. M., Leonard N. J., Schmitz R. Y., Skoog F. (1970) Phytochemistry 9, 1907—1913.

17. Soriano-Carcia M., Parthasarathy R. (1975) Biochem. Biophys. Res. Commun. 64, 1062—1068.

18. К u r a i s h i S. (1959) Sci. Pap. Col. Gen. Educ. (Univers. of Tokyo) 9, 67—104.

Л9. Rothwell K-, Wright S. Т. C. (1967) Proc. Roy Soc. London, Ser. B. 167 202_223

20. Fa'wcett С. M., Wright S. Т. C. (1968) Phytochemistry 7, 1719—1725.

21. Iwamura H., Fujta T, Koyama S. et al. (1980) Phytochemistry 19, 1309—1321.

«34

22. Munsche D., Engelbrecht L., CohlerR. D., Conrad K. (1968) Flora Abt. A., 159, 268—273.

23. Leo A., Hansch C, Elkins D. (1971) Chem. Rev. 71, 525—616.

24. Rekler R. F. (1977) in: The Hydrophobic Fragmental constant. Its Derivation and Application — Pharmacology library, v. 1, p. 369. Elsevier Scient. Publ. Сотр., Amsterdam — Oxford — New York.

25. Let ham D. S., Young H. (1971) Phytochemistry 10, 23—28.

26. Datta S. P„ Mitt el man A., Chen С. M. et al. (1978) J. Carbohydrates, Nucleotides 5, 45—57.

27. Roussaux J., Tram Thanh Van, Adeline M. T. et al. (1977) Phy-.tochemistry, 16, 1865—1869.

28. Березин И. В., Мартинек К. (1977) Основы физической химии ферментативного катализа. Высшая школа. М.

29. Klambt D., Thies G., Skoog F. (1966) Proc. Natl. Acad. Sci USA, 56, 52—60.

«0. Skoog F., Hamri H. O., Srweykowska A. M. et al. (1967) Phytochemistry 6, 1169—1192.

31. Strong F. M. (1956) Topics in microbiol chemistry, N. Y.: J. Niley & Sons, London: Champan, 123—131.

32. Leonard N. J., Hecht S. M., Skoog F., Schmitr R. Y. (1968) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 59, 15—21.

33. Schmitz R. Y., Skoog F., Hecht S. M. et al. (1972) Phytochemistry,

11, 1603—1610.

34. Rogozinska J. H., Kroon C, Salem ink C. A. (1973) Phytochemistry

12, 2087—2092.

35. Hecht S. M., Bock R. M., Schmitz R. Y. et al. (1971) Biochemistry 10, 4224—4228.

36. Leonard E. O., Or me-John son W. H., McMurtray T. et al. (1962) Arch. Biochem. Biophys. 99, 16—24.

37. McDonald J. J., Leonard N. J., Schmitz R. Y., Skoog F. (1971) Phytochemistry 10, 1429—1439.

38. Мог net R., Theiler J. В., Leonard N. J. et al. (1979) Plant Physiol. 64, 600—610.

39. Sprecker M. A., Morrice A. G., Gruber B. A. et al. (1976) Phytochemistry 15, 609—613.

40. Sussman M. R., Kende H. (1978) Planta 140, 251—259.

41. Martin J. H., Fox J. E., McChesney J. D. (1973) Phytochemistry 12, 749—752.

42. Dekhuijzen H. M., Overeem J. C. (1972) Phytochemistry II, 1669— 1672.

43. Matsubara S, Sugiyama T, HashizumeT. (1978) Physiol. Plant 42, 114—118.

44. Matsubara S., Koshimizu K., Fujita T. (1974) Plant Growth Substances (Proc. 8th Intern. Confer, on Plant Growth Substances, Tokyo, 1973), Tokyo, 456—462.

45. I-wamura H., Yada M., Koshimizu K-, Matsubara S. (1978) Ag-ric. Biol. Chrm. 42, 1005—1014.

46. Skinner C. G., Claybrook J. R., Talbert F., Shive N.'(1957) Plant Physiol. 32, 117—120.

47. Schmitz R. Y., Skoog F., Playts A. J., Leonard N. J. (1972) Plant Physiol. 50, 702—705.

48. Matsubara S., Shlojiki S., Fujita T. et al. (1977) Phytochemistry 16, 933—937.

49. Van Staden J., Drewes S. E. (1982) Phytochemistry 21, 1783—1784.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА НАД-КИНАЗ И РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА

В. И. Телепнева

(Кафедра биохимии биологического факультета МГУ)

Введение

с

Одной из наиболее актуальных и увлекательных проблем современной биохимии является выяснение молекулярных механизмов регуляции ферментативной активности. Необходимым этапом на пути к пониманию закономерностей, лежащих в основе жизнедеятельности клетки, является изучение' структуры, свойств и способов регуляции каталитической активности изолированных ферментов. Однако при этом следует иметь в виду, что высокая степень очистки в отдельных случаях может привести к изменению или исчезновению регуляторных свойств фермента [1].

В последние годы пристальное внимание энзимологов привлекло изучение множественных молекулярных форм (ММФ) ферментов, в частности диссоциирующих ферментов, способных к обратимой диссоциации — ассоциации.

Наличие ММФ в клетке является одним из тех инструментов, с помощью которых в организме обеспечивается быстрая, тонкая и, точная регуляция активности ферментов.

-* Среди ферментов каталитического аппарата клетки важное место принадлежит НАД-киназе (КФ.2.7.1.23), синтезирующей НАДФ из НАД и АТФ. НАДФ в окисленной и восстановленной формах участвует во многих процессах обмена веществ и энергии: свыше 150 ферментов используют НАДФ(Н) в качестве субстрата или кофактора. Для НАД-киназы из ряда источников показана возможность существования более чем в одной молекулярной форме [2—14]. \

Относительно природы обнаруженн