Биологический каталог




Молекулярные основы действия ферментов

Автор С.Е.Северин, Г.А.Кочетов

активированная гликогенсинтаза

активированная фосфорилаза

тропонин

актин+миозин \

активированная актомиозиновая АТф-аза

мышечное сокращение

АТФ синтез

АТф гидролиз

Рис. 4. Роль КФ, Са2+, кальмодулииа, тропонина и актина в регуляции распада, синтеза гликогена и сокращения мышц

Взаимодействие КФ с Са2+ и белковыми компонентами мышц, участвующими в процессе мышечного сокращения и в активации гликогенолиза, схематически представлено на рис. 4.

При изменении концентрации Са2+ в мышце от 0,1 до 3,0 мкМ активация КФ в присутствии тропонина С могла увеличиться, по

74

рассчету Коэна, в 180 раз [19]. Таким образом, благодаря связыванию с киназой фосфорилазы тропонин С, по-видимому, способен активировать и мышечное сокращение и гликогенолиз.

ЛИТЕРАТУРА

1. Krebs Е. G, Fischer Е. Н. (1956) Biochem. Biophys. Acta 20, 150—157,

2. Krebs E. G, Beavo J. A. (1979) Ann Rev. Biochem. 48, 923—959.

3. Carlson G. M., Bechtel p. J., G r a v e s D. J. (1979) Adv. Enzymol. 50, 41—115.

4. Ni mm о G, Cohen P. (1977) Adv. Cyclic Nucleotide Res. 8, 145—266.

5. Friedman D. L., Larner J. (1963) Biochemistry 2, 669—675.

6. Cohen P. (1980) in Recently discovered systems of enzyme regulation by reversible phosphorylation (Cohen P. ed.), 1—10, Biomedical Press, Elsevier.

7. Walsh P., Parkins J., Krebs E. G. (1968) J. Biol. Chem. 243, 3763—3765.

8. Heilmeyer L. M. G, Meyer F., Haschke H. et al. (1970) J. Biol. Chem. 245, 6649—6656.

9. Bromstrom С. O., Hunkeler F. L., Krebs E. G. (1971) J. Biol. Chem. 246, 1961—1967.

10. Mayer S. E., Stull T. (1971) Ann. N. Y. Acad. Sci. 185, 433.

11. Beavo j. A., Bechtel P. J., Krebs E. G. (1975) Adv. Cyclic Nucleotide Res. 5, 241—257.

12. Roach P. J., De Paoli-Roach A. A., Larner J. (1978) J. Cyclic Nucleotide Res. 4, 245—257.

13. Emby N.. Rylatt D. В., Cohen P. (1979) Eur. J. Biochem. 100,

33g_

14. De Paoli-Roach A. A., Roach P. J, Larner J. (1979) J. Biol. Chem. 254, 4212_4219.

15. So'derlling T. R., Srivastaka A. K., Bass M. A. et al. (1979) Proc. Nat. Acad. Sci. USA 76, 2536—2540.

16. Walsh K. J., MillikinD. M., Sh lender К. K. et al. (1979) J. Biol. Chem. 254, 6611—6616.

17. Cohen P., Pi ct on С, К lee С. B. (1979) FEBS Lett. 104, 25—30.

18. S h e n о 1 i с a r S., Cohen P. T. W., Cohen P., et al. (1979) Eur. J. Biochem. 100, 329—337.

19. Cohen P. (1980) Eur. J. Biochem. Ill, 563—574.

20. Hayakawa т., Perkins J. p., Walsh p., Krebs E. G. (1973) Biochemistry 12, 567—573.

21. Hayakawa Т., Perkins J. p., Krebs E. G. (1973) Biochemistry 12, 574—580.

22. Jennissen H. P., Heilmeyer L. W. G. (1974) FEBS Lett. 42, 77—80.

23. Cohen P. (1973) Eur. J. Biochem. 34, 1—14.

24. Cohen P. (1978) Current Topics in Cellular Regulation 14, 117—196.

25. Krebs E. G., Kent А. В., Fischer E. H. (1958) J. Biol. Chem. 231, 73—83.

26. К r e b s E., F i s с h e г E. H„ in Methods in Enzymology 5, 373—376.

27. Fischer E. H., Pocker A., Saari J. C. (1970) Essys of Biochem. 6, 23—68.

28. Hurd S. S., Teller D., Fischer E. (1966) Biochem. Biophys. Res Commun 24, 79—84.

29. Shizuta Y., К h a n d e 1 wa 1 R. L., Mailer Y. L. et al. (1977) 252, 3408—3413.

30. Wang J., Shonka M., Graves D. J. (1965) Biochemistry 4, 2296—2301.

31. Вульфсон П. Л., Козлова Н. Б. (1970) Биохимия 35, 595—600.

32. Krebs Е. G, Graves D. j., Fischer Е. Н. (1959) j. Biochem. 234, 2867—2873.

33. Walsh D. A., Perkins j. P., Bromstrom С. O. et al. (1971) j. Biol. Chem. 246, 1968—1976.

75

* 34. Ш у р С. А., П е г о в а А. Н., С к о л ы ш е в а Л. К., В у л ь ф с о н П. Л. (1982) Биохимия 47, 266—271.

35. Krebs Е. G., Love D., Bratvold G. et al. (1964) Biochemistry 3, 2022_1033.

36. Sul H. S., Cooper R. H., M с С u 11 о u gh Т. E. et al. (1981) Cold Spring Harbor Conferences on Cell Proliferation. Protein Phosphorylation, v. 8, 343—355.

37. Cooper R. H., Sul H. S., McCul lough Т. E. et al. (1980) J. Biol. Chem. 255, 11794—11801.

38. Killilea S. D„ К у N. M. (1983) Arch. Biochem. Biophys. 221, 333—342.

39. Sakai K., Matsumura S., Okimura Y. et al. (1979) J. Biol. Chem. 254, 6631—6637.

40. Vandenheede J. R., Wulf H., Merlevrde W. (1979) Eur. J. Biochem. 101, 51—58.

41. Livanova N. В., Andreeva I. E., Eronina Т. B. et al. (1981) Adv. in Enzyme Regulation (Weber G. ed.) v. 20, 68—73.

42. С h r i s m a n T. D., Y о r d a n Y. E., E x t о n J. H. (1982) J. Biol. Chem. 257, 10798—10804.

43. Jennissen H.. Heilmeyer L. (1975) Biochemistry 14, 754—759.

44. Jennissen H., Horl W. H., Heilmeyer L. W. G. (1973) Hoppe- Sey-lers Z. Physiol. Chem. 354, 236—237.

45. Cohen P. Т., Bur с hell A., Cohen P. (1976) Eur. J. Biochem. 66, 347—356.

46. S h a r m a R. T a m S. W., Weisman D. M., Wang J. H. (1980) J. Biol. Chem., 255, 11102—11105.

47. De Lange R., Kemp R. G., Riley W. D. et al. (1968) J. Biol. Chem. 243, 2200—2208.

48. Ш у p С. А., П e г о в a A. H., Сколышева Л. К., Вульфсон П. Л. (1981) Биохимия 46, 214—221.

49. Cohen P., Burchell A., Foulkes J. G. et al. (1978) FEBS Lett. 92, 287_293.

50. Grand R. J. A.< Shenolikar S., Cohen P. (1981) Eur. J. Biochem. 113, 359—367.

51. Kakuichi S., Yamazaki R., Nakajima H. (1970) Proc. Jpn. Acad. 46, 589—592.

52. Cheung W. Y. (1970) Biochem. Biophys. Acta 38, 64—68.

53. Cheung W. Y. (1971) J. Biol. Chem. 246. 2859—2869.

54. Fischer E., Becker J., Blum H. et al. (1975) in Metabolic Intercon-version of Enzymes (Shaltiel S. ed.), 1—23, N. Y.

55. Jennissen H. P., Heilmeyer L. M. G. (1974) FEBS Lett. 42, 77—80.

56. J e n n i s s e n H., Horl W., G г 6 s с h e 1 - S t e w a r t U., V e 1 i с k S. et al. (1976) in Metabolic interconversions of Enzymes. N. P. 24—35.

57. Van de Werve G.. Hue L., Hers H. (1977) Biochem. J. 162, 135—142.

58. Skuster J. R., Chan K.-F., Graves D. J. (1980) J. Biol. Chem. 255, 2203_2210

59. Chan K-F., Graves D. J. (1982) J. Biol. Chem. 257, 5939—5947.

60. Sigh Т., Wang J. (1979) J. Biol. Chem. 254, 8466—8472.

61. Gergely P., Vereb Gy., Bot Gy. (1975) Arch. Biophys. Biochem. Acad. Sci. Hung. 10, 153—159.

62. Гуляева H. В., Гуськова P. А., Б a p а н о в а Л. А. и др. (1977) Докл. АН СССР 235, 696—698.

63. Гуляева Н. В., Вульфсон П. Л., Северин Е. С. (1977) Биохимия 43, 373—381.

64. Fischer Е., Graves D., Crittenden Е. et al. (1959) J. Biol. Chem. 234, 1698—1704.

65. Nolan C. Novo a W., Krebs E. et al. (1964) Biochemistry 3, 542—551.

66. Hughes R., Y units A., Krebs E. G. et al. (1967) J. Biol. Chem. 237, 40—43.

67. Se villa C. L., Fischer E. H. (1969) Biochemistry 8, 2161—2171.

76

?8. Л и с о в с к а я Н. П., Ливанова Н. В. (1975) в ки. Аллостерическне ферменты. М., ПО—163.

69. Leich С, Fischer Е. Н. (1975) Biochemistry 14, 2009.

70. Tessmer G., Skuster J. R., T a b a t a b'a i L. B. et al. (1977) 252, 5666—5671.

71. Tabatabai L. В., Graves D. J. (1978) J. Biol. Chem. 253, 2196—2202.

72. Viriya j., Graves D. J. (1979) Biochem. Biophys. Res. Commun. 87, 17

страница 24
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65

Скачать книгу "Молекулярные основы действия ферментов" (4.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(24.08.2019)