, что актинподобный бедок рходит в ггугтд^н^ррофиля-м$нлтлв, по_аммрю!^ ои близок,, ft ц^^^Нц1шу Ц-акхи^у-

Миозинпфдрбные; белки1 извлеченные из мозга и синаптических образований, а также из, культивируемых клеток нейро-бластов, к^рют гупл^тро г мыщечнщ1^ш>аццом „ по форме и размерам молекулы и по наличию соответствующих ферментов. Миозинподобные бел^ij^^^^^^^ МЫШJ-

пого лщоздш^. .последовать йццщу^нр^»^ г,оета^а и.

способностью к агрегации. Роль актомиозинподобных белков {Т^рвНОЙ1 ттатгп ИШк не~~ выяснена, имеются только некоторые данные, позволяющие делать те или иные предположения. По-видимому, эти белки участвуют^в„.аксоыальыод1^аке. освобож-

добныё оелкТГ13ыли обнаружены в конусе роста, где содержалось их большое количество, в отличие от культуры нейробла-стов, где количество этих белков было невелико. Имеются косвенные данные о том, что в нативном состоянии актинподобные и миозинподобные белки находятся в виде комплексов, чувствительных к митогенетическим ядам. В отдельности эти белки, наоборот, малочувствительны к митогенетическим ядам.

сНУй р р с тен и j^aTiJOCHTCs^K он представляет собой актомиозинподобный белок нервной ткарп, Иейростенин состон^'Щ^_п$чщв^^ один назьшается^ейрином. втгзгэой-^тенином. Взаимодействуя между собой, о^оора^у-ют полимер7ШЖЖул^рный вес которого равен 4,7 • 104—5,0* 10*. Иейростенин обладает АТФазной активдостыа. и. активируется ионами^^^.^^J^g^ Количество неиростенина составляет 1—2% от общего" белка мозга, однако в синаптических образованиях его содержание достигает 8—10%. Наличие в молекуле неиростенина 3-метилгистидина способствует последующей по-

дении

Кроме того, актомиозинпо-

159

лимеризации молекул, и молекулярный вес белка достигает 4,5-105. Этот комплекс состоит из 2 тяжелых субъединиц с молекулярным весом 2,4 * 105. Нейрин локализован преимущественно в преоинаптическ^ на наружной поверхности Мембран везик&т. С^частием, нейростенина 'в присутствии АТФ и ионов Са2+ осуществляется контакт внешней мёы]^1Ш^Щзг1кул с пресйн^птйч мембранами. АТФаз-ная* активность в пресинаптических мембранах относительно велика. Таким образом, контрактильные белки мозга, в том числе нейростенин, обеспечивают раскрытие везикул и выход нейротрансмиттеров в цитоплазму нейрона (аксоплазму и т. д.).

Катионные белки

За последнее время в головном мозгу были обнаружены и изучены специфические белки, обладающие основными свойствами. При электрофоретическом разделении "они движутся к катоду при рН 8,6 и выше. По своему составу, физико-химическим и биологическим свойствам основные белки представляют собой разнообразный класс катионных белков. Как известно, осщ^дь1?Л>елю1 легко^еагир^от .^нуклеиновыми , щслотами, углеводами, шслыми" липидами, об^зуУ'сдйщшне гетерогенные кшлплексыГУчаствующМ'ё во "многих биохимических процессах, лежащих в основе тех или иных функций — проницаемости, возникновении и проведении нервных импульсов и в ряде других.

Из белого вещества головного мозга сначала извлекаются кислые белки, а затем из них выделяют липиды. После соответствующей обработки выделяется основной белок, количество которого составляет примерно 1% от сырого веса белого вещества мозга. Этот белок делится на 2 и более фракций, в которых обнаружено большое количество основных аминокислот.

Мак-Ильвейн и его сотрудники в многочисленных опытах на срезах мозга наблюдали, что растворимые основные ^белки повышали^ способность нейронов отвечать ла„электрическйе*р^ ^аГжёнйяГЭти ШЖш могут вызывать экспериментадьный аллергический ^Ш^фалол^дих Однако^ &ФЗг^эм1)рионов и ^новорожденных животных не "содержит энцефалитогенов, белки не-зрелого мозга крыс также не имеют энцефалитогенных белков. В дальнейшем было установлено, что энцефалитогенные белки в мозгу человека обнаруживаются только через 7—8 месяцев после рождения. Это в значительной мере повысило интерес к основным белкам, и они стали предметом интенсивного и углубленного изучения.

Мур и другие авторы, изучая аминокислотный состав катионных белков головного мозга, установили, что в состав этих белков мучительно больше входит лизина,, гастидина, Аргинина, а также "большое Тйличество^хлутаминовои и аспарагино-

160

вой кислот. При этом оказалось, что в основных белках около п олов и н ьТ моно а минодикарбоновых кислот содержится^^.в „виде амидЬв'Гпреим^^с^тв^но в виде глутал^а.ПВ" дальнейшем ос-н ов ной" бШтбк "6Ш 'ШёКТрЩбр ^ПЯЧески""{5 аздё л ен на 15 фракций (зон), причем в 15-й зоне было обнаружено более вьгсокое содержание лейцина, валина и пролина. Следовательно, отдельные фракции могут существенно отличаться друг от друга аминокислотным составом, это проявляется особенно отчетливо, если основные белки выделить из различных отделов нервной ткани (из ЦНС и ПНС).

Из мозга 73-лстнего человека был выделен и очищен белок, который электрофоретическш делился на 18 фракций. Далее оказалось, что 5 фракций представляли собой специфические белки серого вещества головного мозга, а 6 фракций были обнаружены только в белом веществе, при этом белки белого вещества обладали более высокой электрофоретичоской подвижностью и меньшим молекулярным весом по сравнению с белками серого вещества. Остальные 7 фракций входили в состав как серого, так и белого вещества.

Из мозга крупного рогатого скота были также выделены и детально изучены основные белки, которые электрофоретичс-скн и хроматографичесш делились на 15 фракций (зон). Было показано, что основной белок 15-й электрофоретической зоны активирует 1<+, Ыа+-зависимую АТФазу, a Mg2+, напротив, тормозит. Основные белки влияют и на активность ряда других ферментов, например на дезаминазы адениловой и гуанн-ловой кислот. Неоднократно определялся молекулярный вес калионных белков нервной ткани. Оказалось, что он колеблется в пределах от 6000—10.000 до 35.000—40.000. Впоследствии было установлено, что молекулярный вес зависит от локализации белка в различных субклеточных элементах нейронов, от методов очистки и от того, какая электрофоретическая или хрома-тографическая фракция (зона) взята для определения молекулярного веса. Дальнейшие исследования показали, что дщогне основные белки и протеолидиды, дощщр&^ткави, обладают цефал иторщ^^ _Т а к, был выделен pltF^H^e$ajni-

тогенных основных белков из миелина белого вещества головного in спинного мозга с молекулярным весом от 14.000 до 20.000. Позднее был получен высокоочищенный основной белок с молекулярным весом 10.000. При инъекции этого белка у морских свинок возникал экспериментальный аллергический энцефаломиелит.

В дальнейшем многие основные белки, выделенные из нервной ткани, испытывались на способность вызывать аллергический энцефалит. Оказалось, что энцефалнтогенной активностью обладают не только белки, но и полипептиды с молекулярным весом 4000—6000, которые легко образуют сложные комплексы с фосфолипидами, ганглиозидами, в нативном co-

il Зяк 57

161

стоянии, по-видимому, входящие в состав протеолипидов. Причем, нейропептиды, выделенные из протеолипидов миелина, также обладают энцефалитогенной ак