содержатся в незначительных количествах. Как видно, пептидная часть гликопротеидов менее разнообразна, чем углеводный компонент.

¦Следует также отметить, что N-ацетилнейраминовая кисло-* та и N-ацетилгалактозамин играют важную специфическую ' роль, определяя, по-видимому, своеобразие пространственной структуры гликопротеидов. Было обнаружено существенное различие в содержании N-ацетилнейраминовой кислоты как в отдельных фракциях гликопротеидов, так и в различных мем-. бранах субклеточных структур нейронов. Что же касается пептидной части» то °на представляет собой стабильную часть, основу (каркас) молекулы J^^onj^ фиксирована н епос^дотвещю "в м ёмТбра не^ а у гл евод н: ьОСком поиеш^^шсдо^^-жеТГТТа'г^ 22). Все это дает осно-

вание предполагатьГ^то-1*менно углеводный. ^шмшнш:г_р„„мо-лекуле гликопротеидов определяет функцидцальную^олыДанное предположение основывается отчасти на аналогии с молекулярной структурой гаиглиозидов, в которой каркасом молекулы служит церамидная часть (жирнокислотный эфир сфин-гозина), а углеводные компоненты и их производные (галакто-замин, N-ацетилнейраминовая мислота и др.) являются наиболее лабильной частью молекулы гаиглиозидов. Следует отметить, что значительная часть (до 90%) всех углеводов и их производных, содержащихся в головном мозгу в связанном состоянии, приходится на долю-гликопротеидов. В этих белках углеводный компонент характеризуется более высокой метаболической активностью по сравнению с пептидной частью гликопротеидов; как отмечалось выше, его состав отличается большим разнообразием. Обращает на себя внимание тот факт, что гл^ощютеидь!, содержащие лиалуроновую кислоту^ хо'ндрои-тинсульфат,_ гепа^ин^ль^ат^ саср?д5то5<е«ь1—н пррика,ри.^Л2 нейронa^jT аксоцз"и_нейроглш^. (астроцнтах, олнгодендроци-тая), но отсутствуют в^мембран^^щндп^^

За Т10следнеЪ"врёмя из мембран синаптосом было выделено два глйкопротеада, отличающихся по углеводному компоненту, а из везикул синаптосом выделено 4 подфракции — возможно, это определяется разнообразием везикул и состоянием синаптосом. Юдно несомненно, что УЕдеводный ком по н^нх опд^де.^^-етряд^шещн^пг^ в их полифунк-

цигжальн6й"^оЖ*^ЕГразных М1Икрострурггу^ТТоловного мозга ir других отделах нервной системы. Поэтому изучение специфических гликопротеидов как при нормальном состоянии взрослого и растущего организма, так и при разнообразных психических и нейрологичеекпх заболеваниях человека является одной нз актуальных проблем современной нейрохимии.

154

В настоящее время привлекают особое внимание гл.-икопротеиды, участвующие в разнообразных иммунохимических процессах в головном мозгу и в других отделах нервной системы как в норме, так -и при патологии. В этом отношении много сделано Богочем по изучению гликопротеидов, обладающих антигенными свойствами. В частности, широко используя метод пммуноэлектрофореза, Богоч обнаружил, что в растворимых белках головного мозга содержится не менее 11 антигенных белков, причем пять из них оказались специфическими белками нервной ткани. Остальные шесть белков были обнаружены также и в других тканях и органах.

Богоч разработал также метод выделения и разделения гликопротеидов. на индивидуальные специфические фракции: ЮВ2, 1ОВ! ,и НА. Эти три белка отличаются друг от друга содержанием углеводного компонента и их производных. Кроме того, он установил, что в белом и сером веществе больших полушарий, спинном мозгу и периферической нервной системе локализован гликопротеид с высоким содержанием N-ацетилней-раминовой кислоты и большим количеством углеводов. Этот гликопротеид в мозгу эмбриона человека появляется в конце 6^— начале 7-го месяца. Данный белок играет определенную роль в процессе миелинизации, так как его появление совпадает с периодом миелинизации головного мозга. Исследования проводились в онтогенетическом аспекте иа крысах и других животных. Установлено, что у новорожденных крыс среди растворимых белков нет специфических гликопротеидов, они появляются у крыс только на 5-й день после рождения. Затем, с 7-гО по 15-й день в зоне преальбумииа появляются три специфических антигенных белка' а в мозгу взрослых крыс обнаружен еще один гликопротеид в зоне преальбум-инов. Следовательно, есть основания предполагать, что эти специфические белки в головном мозгу образуются в процессе его формирования.

За последнее время в нервной системе обнаружен ряд специфических белков, которые можно отнести к гликопротеидам или более сложным белковым комплексам, содержащим гли-ктэлипопротеид. ,Например, Богоч выделил из астроцитов опухоли человека гликопротеид, названный автором «белок 10В». Количество белка 10В в опухоли головного мозга было в 6 — 9 раз выше, чем в мозгу здорового человека. При болезни Тей—Сакса содержание белка 10В также было высоким, в 7—8 раз превышало его содержание в моы у здоровых людей. Наличие резких количественных изменений отдельных представителей индивидуальных гликопротеидов при нейролипидозах свидетельствует о теснейшей связи метаболизма гликопротеидов с функциональным состоянием нервной системы как в нейронах, так и в нейроглии. Так, например, количественные изменения гликопротеида !0В наблюдаются при тренировках го-

155

лубей. Полагают, что этот глнкопротеид в основном локализован в синапсах. По мнению Аграноффа, глнкопротеид 10В участвует в биохимических процессах, происходящих во время обучения и тренировок.

Сократительные белки нервной ткани

Сократительные белки (нейротубулин, актомиозинподобные, нейростенин и др.), входящйепз¦"составi нейронов и нейроглии, обнаружены сравнительно недавно и изучены недостаточно. Однако значение их в деятельности нервной системы безусловно велико, поскольку сложность и уникальность цитоморфоло-гической структуры, а также выполнение разнообразных и специфических функции нервной системы возможно только прн наличии сложных регуляторных механизмов, в том числе и специфических сократительных белков, которые обеспечивают динамичность нервной системы, участвуя в самосборке и распаде специфических микроструктур нервной ткани — микротрубочек (нейротубул), нейрофиламентов и других преоинапти-чесшх и постсинаптических образований.

Микротрубочки и нейрофиламенты являются важнейшими цитоструктурными образованиями, обладающими контрактильными свойствами. В их состав входит ряд белков и ферментов, ответственных за биосинтез и распад их: протеинкиназа, АТФаза, ГТФаза, аденилаткиназа, нуклеозиддифос-фаткиназа и др. Микротрубочки и нейрофиламенты участвуют в прямом и ретроградном транспорте надмолекулярных образований, нуклеиновых кислот, белков, сложных липидов и других метаболитов по аксону от тела нейрона до синаптических окончаний и обратно, а также в движении метаболитов локально в тех или иных субклеточных структурах нейронов. Они изменяются при различных функциональных состояниях и, являясь динамическими структурами, могут влиять на топографию поверхности нейрона и на мозаичность нейрональных мембран. Не менее важно их значение в самосборке микроструктур и надмолекулярных комплексов, а также