мозгу у взрослых животных по сравнению с однодневными крысами возрастает в 10 и более раз.

ПдШ&0«ШШ&Ь1. Фолч^представляют собцй^.г^ет^ерогенц^, вещества. Их делят, как правило, на 1?^о?^в_ные^ф?амри: про-

ству белка^ липидов^ в^од^их^в их состдд^ Фракция протео-липйдгГЯ~в своем составе содержТп^'белков примерно 20%, а цереброзидов, фосфолипидов и холестерина около 75%. В про-теолипшде В содержится белка около 40%, а фосфолипиды, цереброзиды и-холестерин составляют 50—55%; в протеолипид С белки входят в количестве 65%, липиды, преимущественно фосфолипиды, составляют 25—30%. В ^олекуле протеолипидов значительная чдсть липидов непррчнг) связана" с пептидной це-jibio^поэтому при очистке протеолипидов часть липидов быстро отщепляется; к таким лил идам, относятся фосфатидилхолпн^ и фосфатидалэтаноламин, сфингомиелин, цереброзиды ^холестерин. Напротив, кислые фосфолипиды, такие как фосфоти-дйлсёрин и фосфоинозитиды, особенно трифосфоинозитиды (ТФИ), прочно связаны с белками протеолипидов. Цдотеоли-пиды нервной ткани уст^здвд & действию пепсина, трипсинаТ падацна и др./"причем эта резистентность зависит не от липидов, так как при удалении их белок остается устойчивым к действию протеолитических ферментов.

Фолч и друше исследователи достаточно полно изучили аминокислотный состав протеолипидов, который во всех исследованных фракциях оказался идентичным. Следует, однако, отметить ряд особенностей аминокислотного состава протеолипидов: незначительное содержание аспартата и глутамата (примерно 10%); количество аргинина, лизина также не превышает 10%; неполярные аминокислоты — лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин и другие — составляют 60% от всех аминокислот, содержащихся в протеолипидах; относительно большое количество метионина и других серосодержащих аминокислот, а также триптофана.

По мнению Фолча, структурная стабилизация протеолипидов может определяться наличием трифосфоино^зитидов. Как известно, ТФИ являются полианионами, которые связываются с катионами белковой части протеолипидов, вследствие чего возникает ось спиралеобразной структуры, причем на поверхности спирали в основном локализованы неполярные аминокислотные остатки. Если удалить ТФИ, спиральная структура протеолипида нарушается и белок переходит в водорастворимую форму.

В течение длительного времени протеолипид Фолча привлекал внимание исследователей как один из основных компонентов миелина. Однако совсем недавно из мозга человека и млекопитающих был выделен протеолипид, который обладал энцефалитогенным свойством. Так, при введении этого белка

142

морским свинкам у животных развивался экспериментальный аллергический энцефаломиелит. В настоящее время интенсивно изучается энцефалитогенный белок, его аминокислотный состав, физико-химические свойства и функциональная роль (подробнее см. раздел 6.4).

Фосфопротеиды

К данному классу относятся сложные^ белки, простатической гру^ппоД йаторых являеТся^^как правило," аминокислотный остаток¦ffiwt.Pgt соединение по типу .хложлоэфир ной связи с фосфатной м| группой. В незначительных количествах"ТГростетгТг-ческими группами могут быть тирозгинфосфат и аргининфос-фат,

Фосфопротеиды (ФП) в головном мозгу составляют около 2% по отношению ко воем сложным белкам мозга. Следует, однако, отметить, что их содержание в нервной ткани более высокое, чем в других органах и тканях животного организма. При высаливании фосфопротеиды делятся, на.А^фрашцщ, причем одна фракция является нерастворимой, она составляет примерно 1,70% от всех сложных белков. Растворимая (в воде и 0,9%-ном растворе NaCl) фракция фосфопротеидов содержится в количестве 0,30—0,35% и делится на 3 фракции. В дальнейшем было показано, что растворимые фракции ФП электрофоретичесюи делятся на 9 подфракций. В растворимых фракциях ФП простыми белками являются альбумины и пре-альбумины. Структура отдельных подфракцнй ФП изучена недостаточно.

Фо&фопротенды обнаружены je^Mejw.fipaHax , раадлдных морфологических структур:?'в йзолитто^ нейдонов, .xfio-мосомно-ядрышкавом ^ппа?ат^в\м.цт^хо^риях и т. д. Например, V ядрах сосредоточено 38% ФП от всего содержания их в целой ткани селезенки, что свидетельствует о высоком содержании ФП в ядрах клеток животных. Кроме того, it>occj)onpo-теиды kotyr образовывать комплексы сги?тонами. В свою очередь эти комплексы^ могут взаимодействовать с ДНК, прн этом образуется дезоксирибонуклеопротеид (ДНП). Было также показано, что нативный и реконструированный ДНП-комплексы не отличаются по температуре плавления, дифракции и конформации молекулы ДНК. По-видимому, определенная роль в активности ядерной ДНК отводится фосфопротеидам, которые, связывая гистоны, тем самым способствуют деблокированию молекул как ДНК, так и РНК. В настоящее время проводится детальное изучение состава дезоксирибонуклеопротеидного фрагмента нативного и реконструированного хроматина.

Кроме того, многочисленные исследования с использованием 32Р показали, что фосфатная группа фосфопротеидов харак-

143

теризуется высокой обновляемостью. Что же касается интенсивности включения меченных по углероду аминокислот, то пока нет достаточных оснований утверждать, что по углеродному скелету фосфопротеиды относятся к высокометаболируе-мым белкам, вероятнее всего, пептидная цепь ФП является относительно стабильной.

Фосфопротеиды, как уже указывалось, преимущественно сосредоточены в мембранах, и их фосфатные группы интенсивно ^обмениваются. Это дало основание предположить, что именно фосфопротеиды, являясь обязательными компонентами мембранных' структур нейронов, ответственны за перенос фосфатных групп через мембраны. Предполагают также, что фосфопротеиды, участвуя в процессе трансфосфорилирования, могут быть связующим звеном, т. е. являться переносчиками Н3Р04 между макроэргами и другими фосфорными соединениями. Если сравнить метаболизм фосфатных групп ФП, то они обмениваются более интенсивно, чем фосфатные группы фосфолипидов. По интенсивности метаболизма фосфатная группа фосфопротеида уступает только АТФ: АТФ>ФП>ТФИ> >ДФИ>МФИ>ФК>ФХ>ФЭА>ФС>СМ. Установлено также, что ФП обновляются более интенсивна в,, сером веществе больших полушарий, чем в белом. По-видимому, высокая об-новляемость фосфатной группы ФП определяется специфическими функциями. Следует при этом отметить, что величина свободной энергии фосфатных групп ФП равна 3,9 ккал • г/моль, что облегчает перенос их через мембраны и участие ФП в процессах трансфосфорилирования. Не исключено и другое предположение, что фосфопротеидам принадлежит немаловажная роль в биосинтезе АТФ в митохондриях. По мнению ряда авторов, ФП являются промежуточными продуктами биосинтеза универсального макроэрга — АТФ, т. е. ФП можно рассматривать как первичный продукт фосфорилирования, который, взаимодействуя с АДФ, передает свою фосфатную группу, в результате чего образуется АТФ.

6.4. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ НЕРВНОЙ ТКАНИ

За последнее время нейрохимики большое внимание уделяют специфическим кислым и основным белкам, участвующим в важнейших функциях нервной ткани как при нормальных, т