Биологический каталог




Иммунология. Том 3

Автор У.Пол

rd F.R. W. Topographic antigenic determinants detected by monoclonal antibodies to myoglobin. In: Protein Conformation as Immunological Signal, ed. by F. Celada, V. Shumaker, and E. E. Sercarz, pp. 165—180, Plenum Press, New York, 1983.

101. Hurrell J. G. R., Smith J. A., Todd P. E., Leach S. J. Cross-reactivity between mammalian myoglobins: Linear vs. spatial antigenic determinants, Immunochemistry, 14, 283— 288 (1977).

102. East I. J., Todd, P. E., Leach S. J. On topographic antigenic determinants in myoglobins, Mol. Immunol., 17, 519-525 (1980).

103. Maron E., Shiozawa C, Arnon R., Sela M. Chemical and immunological characterization of a unique antigenic region in lysozyme, Biochemistry, 10, 763—771 (1971).

104. East I. J., Hurrell J. G. R., Todd P. E. E., Leach S. J. Antigenic specificity of monoclonal antibodies to human myoglobin, J. Biol. Chem., 257, 3199—3202 (1982).

105. Smith-Gill S. J., Wilson A. C, Potter M., Prager E. M., Feldmann R. J., Mainhart C. R.

23. Взаимодействие антиген—антитело Mapping the antigenic epitope for a monoclonal antibody against lysozyme, J. Immunol., 128, 314-322 (1982).

106. Arquilla E. R., Bromer W. IV., Mercola D. Immunology conformation and biological activity of insulin, Diabetes, 18, 193—205 (1969).

107. Lau H. K. F., Reichlin M., Noble R. W. Preparation of antibodies the.* bind to HbF but not to the isolated a and у subunits, Fed. Proc, 34, 975 (1975).

108. Benjaminl E., Shimtzu M., Young J. D., Leung С Y. Immunochemical, studies on the tobacco mosaic virus protein. VII. The binding of octanoylated peptides of the tobacco mosaic virus protein with antibodies to the whole protein, Biochemistry, 7, 1261—1264 (1968).

109. Urbanskt G. /., Margoliash E. Topographic determinants on cytochrome с. I. The complete antigenic structures of rabbit, mouse, and guanaco cytochromes с in rabbits and mice, J. Immunol., 118, 1170-1180 (1977).

110. Lando G., Berzofsky J. A., Reichlin M. Antigenic structure of sperm whale myoglobin: I. Partition of specificities between antibodies reactive with peptides and native protein, J. Immunol., 129, 206—211 (1982).

111. White T. J., Ibrahimi I. M., Wilson A. C. Evolutionary substitutions and the antigenic structure of globular proteins, Nature, 274, 92—94 (1978).

112. Rabat E. A. The structural basis of antibody complementary, Adv. Protein Chem., 32, 1-76 (1978).

11.3. Reichlin M. Amino acid substitution and the antigenicity of globular proteins, Adv. Immunol., 20, 71-123 (1975).

114. Furie В., Schechter A. N., Sachs D. H., Anfinsen С. B. An immunological approach to the conformational equilibria of staphylococcal nuclease, J. Mol. Biol., 92, 497—506 (1975).

115. Parker C. W. Spectrofluorometric methods. In: Handbook of Experimental Immunology, Vol. 1, 3rd ed., edited by D. M. Weir, pp. 18.1—18.25, Blackwells, Oxford, 1978.

116. Haimovich /., Hurwitz E., Novik N., Sela M. Preparation of protein-bacteriophage conjugates and their use in detection of antiprotein antibodies, Biochim. Biophys. Acta, 207, 115-124 (1970).

117. Heidelberger M., Kendall F. E. The precipitin reaction between type III pneumococcus polysaccharide and homologous antibody, J. Exp. Med., 61, 563—591 (1935).

118. Heidelberger M., Kendall F. E. A quantitative theory of the precipitin reaction. II. A study of an azoprotein-antibody system, J. Exp. Med., 62, 467—483 (1935).

119. Ouchterlony O., Nilsson L.A. Immunodiffusion and Immunoelectrophoresis. In: Handbook of Experimental Immunology, Vol. 1, 3rd ed., edited by D. M. Weir, pp. 19.1—19.44, Blackwells, Oxford, 1978.

120. Mancini G., Carbonara A. O., Heremans J. F. Immunochemical quantitation of antigens by single radial immunodiffusion, Immunochemistry, 2, 235—254 (1965).

121. Laurell C.-B., McKay E. J. Electroimmunoassay, Meth. Enzymol., 73, 339—369 (1981).

122. Herbert W. J. Passive haemagglutination with special reference to the tanned cell technique. In: Handbook of Experimental Immunology, ed. by D. M. Weir, p. 20.1, Blackwells, Oxford, 1978.

123. Metzger H. Effect of antigen binding on the properties of antibody, Adv. Immunol., 18, 169-207 (1974).

124. Metzger H. The effect of antigen on antibodies: Recent studies. In: Contemporary Topics in Molecular Immunology, Vol. 7, od. by R. A. Roisfeld and F. P. Inman, pp. 119—152, Plenum Press, New York, 1978.

125. Cathou R. E. Solution conformation and segmental flexibility of immunoglobulins. In: Comprehensive Immunology, Vol. 5, Immunoglobulins, ed. by G. W. Litman and R. A. Good, pp. 37—83, Plenum Press, New York, 1978.

126. Borsos Т., Rapp ff. J. Complement fixation on cell surfaces by 19S and 7S antibodies, Science, 150, 505—506 (1965).

127. Rapp H. J., Borsos T. Forssman antigen and antibody: Preparation of water soluble antigen and measurement of antibody concentration by precipitin analysis, by C'la fixation and by hemolytic activity, J. Immunol., 96, 913—919 (1966).

128. ffenney C. S., Fshizaka K. Antigenic determinants specific for aggregated vG-globulins, J. Immunol., 100, 718-725 (1968).

129. Schlessinger J., Steinberg I. Z., Givol D., Hochman J., Pacht I. Antigen-induced conformational changes in antibodies and their Fab fragments studies by circular polarization of fluorescence, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 72, 2775—2779 (1975).

130. Pecht I., Ehrenberg В., Calef E., Arnon R. Conformational changes and complement activation induced upon antigen binding to antibodies, Biochem. Bophys. Res. Comm., 74, 1302-1310 (1977). Дж. А. Берзофски, А. Дж. Берковер

S3!. Brown /. С, Koshland М. Е. Evidence for a long-range conformational change induced by antigen binding to IgM antibody, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 74, 5682—5686 (1977).

132. Browt. J. С., Koshland M. E. Activation of antibody Fc function by antigen-induced conformational changes, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 72, 5111—5115 (1975).

133. Chio.ng lf.-C, Koshland M. E. Antigen-induced conformational changes in IgM antibody. L The role of the antigenic determinant, J. Biol. Chem., 254, 2736—2741 (1979).

134. Chiang H.-C., Koshland M. E. Antigen-induced conformational changes in IgM antibody. II. The role of the carrier, J. Biol. Chem., 254, 2742—2747 (1979).

135. Circoh) A ., Borsos T. Lysis of hapten labelled cells by anti-hapten IgG and complement effect of cell surface hapten density, J. Immunol., 128, 1118—1121 (1982).

136. GlennieM.J:, Stevenson G. I. Univalent antibodies kill tumour cells in vitro and in vivo, Nature, 295, 712-714 (1982).

137. Hoffmann J. G. Antibodies as allosteric proteins. I. A hypothesis, Immunochemistry, 13, 725—73Г (1976).

138. Metzger H. The IgE-mast cell system as a paradigm for the study of antibody mechanisms, Immunol. Rev., 41, 186—199 (1978).

Глава 24

Комплемент

Эрик Дж. Браун, Кейт А. Джойнер, Майкл М. Фрэнк

(Eric J. Brown, Keith A. Joiner, Michael M. Frank)

Комплементом называют большую группу взаимодействующих между собой белков и гликопротеинов крови, имеющихся у всех позвоночных. Эти белки участвуют в воспалительных процессах, опсонизируют чужеродные материалы для их последующего фагоцитоза и опосредуют непосредственное уничтожение различных клеток и микроорганизмов. Первые данные о существовании системы комплемента были получены в конце девятнадцатого века при изучении механизма защиты организма от проникающих в него бактерий и механизма уничтожения чужеродных клеток, введенных в кровь [1 — 31. .Эти исследования показали, что в ответ на проникновение микроорганизмов или введение чужеродных клеток организм отвечает образованием антител, способных агглютинировать in vitro использованные для иммунизации микроорганизмы или чужеродные клетки, не вызывая при этом их гибели. Было обнаружено, что гибель клеток может вызывать добавление свежей сыворотки к смеси, содержащей и специфичные антитела. Важное значение этого свойства свежей сыворотки было сразу осознано, что послужило толчком для ряда исследований, направленных на изучение биохимических и биологических причин такого явления, как лизис клеток.

Исследования последующих нескольких десятилетий продемонстрировали сложность механизма лизиса. Очень скоро стало ясно, что присутствующий в свежей сыворотке лизирующий материал — не какое-то однородное вещество. Даже простые химические методы, доступные в то время, позволяли разделить его на несколько компонентов. Например, при диализе сыворотки против воды лизирующий материал разделялся на осаждаемую фракцию эугло-булинов и растворимую фракцию псевдоглобулинов. Ни одна из этих фракций не обладала литической активностью, но при объединении фракций активность восстанавливалась. Борде (Bordet) назвал взаимодействующие между собой вещества, вызывающие цитотокснческую реакцию, общим термином алексин, а Эрлих (Ehrlich) — комплементом (см. [2]). Хотя вначале некоторые исследователи сомневались в том, что приводящие к лизису реакции следуют простым химическим законам, вскоре стало очевидным, что это действительно так и что могут быть разработаны экспериментальные системы, позволяющие детально анализировать эти биохимические события. Многие экспериментальные модели, разработанные в начале нашего столетия, используются до сих пор и некоторые из них следует рассмотреть подробно.

В то время исследователи пытались разработать такую систему in vitro, которая позволяла бы им анализировать все реакции, участвующие в вызываемой комплементом гибели клеток. Они сравнивали эритроциты многих видов животных для того, чтобы выяснить, какие из них легче всего лизируются антителами и комплементом. Бараньи эритроциты оказались особенно удобными Э. Дж. Браун, К. А. Джойнер, М. М. Фрэнк

в этом отношении, так как после обработки антителами они обладали очень высокой чувствительностью к литическому действию комплемента. Было также обнаружено, что на поверхности бараньих эритроцитов имеется сильный антиген липополисахаридной природы (на

страница 25
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121

Скачать книгу "Иммунология. Том 3" (4.83Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Химический каталог

Copyright © 2009
(08.02.2023)