орме NADP-H) и энергия (в форме АТР). Они получаются в результате окисления неорганических веществ, например H2S.

видоспецифичны. Известны следую-которых образуется АТР:

Н?+у,0, >-S4Ha0, или

H2S4202 *HaS04

NH,+»/,0, *HN02+H2O

Ш0,4*/«0, >-HN03

H.+V.O, *HaO

C04VA—*соа

2Fe"C03 + y,0,4 ЗНр »2Fei" (OH),+2CO„

Mn"C03+ya024H20 ?

?MnIVO(OH)24C02

Часть электронов, отнятых у неорганических веществ (окисление!), переносится на NAD (например, H2S +NAD+->-S 4 + NAD-H4H+) и используется при превращении веществ для восстановления (рис. 4.12). Другая часть через цепь транспорта электронов направляется к кислороду и доставляет энергию для синтеза АТР (например, H2S + V202-»-S + H20), подобно тому как это происходит в цепи дыхания (4.3.3.2).

Окисляемые неорганические вещества щие окислительные процессы, в результате

Серные бактерии

Нитритные бактерии Нитратные бактерии Водородные (метанобразующие) бактерии Бактерии, использующие

окись углерода Железобактерии

Марганцевые бактерии

Такие субстраты, как N02~, CO,.Fe2+, Мпг+, конечно, не могут поставлять водород для восстановления NAD, но они служат источниками электронов, тогда как протоны получаются прн диссоциации HjO.

Хемосинтез (в отличие от фотосинтеза) — облигатно аэробный процесс, т. е. он требует присутствия кислорода. Продукты окисления почти всегда выделяются во внешнюю среду.

Многие из хемосинтезирующих бактерий имеют народнохозяйственное значение: серные бактерии участвуют в очистке сточных вод, содержащих соединения серы; нитрифицирующие (нитратные и нитритные) бактерии задерживают в почве азот аммиака, выделяющегося при гниении; железобактерии способствуют образованию поверхностных железняков и отложению морских руд.

4.4.5. ГЕТЕРОТРОФНАЯ АССИМИЛЯЦИЯ

Гетеротрофные клетки должны потреблять в качестве пищи органические вещества.

Гетеротрофная ассимиляция сводится в основном к процессам перестройки молекул. Например, поглощаемые белки расщепляются до аминокислот, из которых вновь синтезируются белки, свойственные данному организму. Необходимую для этого энергию доставляют процессы диссимиляции. При высокой способности к перестройке веществ (многообразии путей метаболизма, как, например, у многих плесневых грибов) организму достаточно одного-единственного органического вещества (1.2.3), чтобы синтезировать все необходимые соединения. При этом представители различных классов веществ превращаются друг в друга: аминокислоты в углеводы, углеводы в жиры и т. Д. В отличие от этого большинство других организмов из-за ограниченной способности к синтезу должно получать совершенно определенные (так называемые незаменимые) органические вещества, например аминокислоты (1.2.3).,

Обмен веществ у гетеротрофных клеток в основном катаболический, так как ассимиляция у них включает и ката-, и анаболические реакции, а диссимиляция — только катаболические. В автотрофных клетках в связи с питанием неорганическими веществами преобладают анаболические реакции — приблизительно в той же мере, в какой ассимиляция преобладает у них иад диссимиляцией.

а-иксоглутарол,

ОксалоацетатПируват

Лизин

Гдуташ кислота

Арпарагин

Астюрсгиновая кислота

Алании

Глицин

Глитамин

Пролин

Группа . глутаминовоЗ кислоты

Треонин

.Аргинин

Группа У аспарагинрвои кислоты

Шолеицин

Группа пируаота

Группа серина

4.5. ОБМЕН ЖИРОВ И БЕЛКОВ

Жиры (2.5.1)—отличные субстраты для дыхания. Они гид-ролизуются до глицерина и жирных кислот. Глицерин (НОСН2СНОН.СН2ОН) превращается в дигидроксиацетонфос-фат (НОСН2СО.СНг—О—Р03Н2), используемый в процессе гликолиза. Жирные кислоты в процессе окисления постепенно расщепляются до ацетильных остатков (Cig->-9C2, Cie->-8C2), которые в форме ацетил-СоА (4.3.2.3) поступают в цикл лимонной кислоты:

С4,Н,8СООН + ЭСоА-SH 4- 7HzO >- 9Co4-S~CO.CH3 + 16[Н3].

Биосинтез жирных кислот начинается с ацетил-СоА (но идет не по тому пути, по которому они расщепляются), а биосинтез глицерина — с дигидроксиацетонфосфата.

Белки расщепляются протеазами. Освобождающиеся 20 различных аминокислот в случае, если они не используются для синтеза новых белков, различными путями распадаются и в конце концов превращаются в пируват, ацетил-СоА и промежуточные продукты цикла лимонной кислоты (а-кетоглутарат, сукцинат, фумарат, малат, оксалоацетат). Продукты расщепления аминокислот могут также использоваться для синтеза углеводов (глюконеогенез) или выделяться в органической форме.

Микроорганизмы и растения способны синтезировать все 20 аминокислот. Пути синтеза их углеродных скелетов ответвляются от процессов ассимиляции или диссимиляции. По исходному веществу аминокислоты подразделяются на ряд групп (рис.

Серии »

фосфоглицерат

\

Фенилала-нин

Цистеин

Триптофан

Группа

шикишвой

кислоты

Риоозц

Тирозин

ГистиЪин

Рис 419 Биосинтез аминокислот. Происхождение 20 протеиногенных аминокислот (Шнкимовая кислота — циклическое соединение — образуется из фос-фоенолпирувата и эритрозофосфата, промежуточного продукта пентозофосфат-ного цикла и цикла Кальвина.) (Libbert.)

чаще

4.19). Аминогруппы образуются из поглощенного азота, всего неорганического (NH4+, N03~).

Биосинтез белка будет рассмотрен в разделе 5.1.

4.6. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

Многообразные пути и реакции обмена веществ должны быть координированы между собой. Это упорядоченное протекание метаболических процессов достигается путем регуляции. Сюда относится и приспособление метаболизма к условиям внешней среды особенно поразительное у гетеротрофных микроорганиз176 Глава 4

Обмен веществ и энергии в клетке 177

мов, у которых обмен веществ зависит от рода имеющихся питательных веществ. Ферменты как катализаторы обменных реакций играют в этом регулировании ключевую роль. Существуют следующие виды внутриклеточной регуляции: , 1) регуляция метаболитами (4.3.4), связанная с изменениями концентраций метаболитов (промежуточных продуктов обмена) без изменения количества ферментов и их активности;

2) ферментная регул*ция (см. ниже в этом разделе), связанная с изменениями активности ферментов без изменения их количеств, — регулирующие факторы воздействуют на ферментные молекулы;

3) генная регуляция (5.3), связанная с изменением количества ферментов, — регулирующие факторы влияют на биосинтез или разрушение ферментов.

Ферментная и генная регуляция используется не для всех ферментов; она наиболее эффективна для тех из них, которые лимитируют скорость определенных процессов или действуют около мест разветвления метаболических путей.

Ферменты, лимитирующие скорость, — это те, которые действуют на самом медленном этапе тоге или иного пути и поэтому ограничивают скорость всего процесса. Например, скорость гликолиза лимитирует фосфофруктокиназа — фермент, превращающий фруктозо-6-фосфат (путем его фосфорилирования) в фруктозо-1,6-бисфосфат (рис. 4.5).

В местах разветвления метаболических путей ферменты, с которых начинаются различные пути от одного субстрата, конкурируют между собой. Например, от пирувата мультифермент-ный комплекс пируватдегидрогеназа ведет через ацетил-СоА к циклу лимонной кислоты (4.3.2.3), а другие ферменты — к биосинтезу аминокислот аланина, валяна и лейцина. Замедление одного пути, обусловленное регуляцией, приводит к ускорению другого пути, так что основное направление метаболизма изменяется.

Особенно важные ферменты контролируются обычно несколькими различными механизмами; гак обстоит дело, например, с комплексом пируватдегидрогенагы (4.6.1.4) и фосфофрук-токиназой (4.6.2).

Регуляция обмена веществ направлена на его рационализацию, она создает селективные преимущества в эволюции.

4.6.1. ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ФЕРМЕНТНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

4.6.1.1. Процессинг белков-предшественников («пропротеинов»). Пропротеины представляют собой неактивные белки, из которых в результате ферментативного отщепления части молекулы образуется функционирующий белок, например гормон инсулин (см. табл. 7.2) из проинсулина (3.8.2).

Если речь идет о ферменте, то белок-предшественник называют проферментом (зимогеном). Например, профермент трип-синоген из поджелудочной железы превращается в тонкой кишке в активный, расщепляющий белки пищеварительный фермент трипсин благодаря тому, что фермент энтерокиназа отщепляет 6 аминокислотных остатков от конца цепи. В результате этого новая концевая группа изолейцин-валин становится частью каталитического центра и делает белок функционально-активным.

Таким образом, при процессинге белка-предшественника фермент активируется с помощью второго фермента, играющего роль регулятора.

4.6.1.2. Химическая модификация, У различных ферментов активность изменяется при ковалентном обратимом присоединении фосфата. Такое фосфорилирование осуществляют протеин-киназы с помощью АТР (Белок+АТР-»-Фосфорилированный белок-t-ADP), а дефосфорилирование — фосфатазы (Фосфори-лированный белок-*-Белок +Фосфат). Примеры таких ферментов: 1) фосфорилаза а, которая играет важную роль в обмене углеводов в печени и мышцах — фосфоролитически отщепляет глюкозо-1 -фосфат от гликогена, и 2) упомянутый выше комплекс пируватдегидрогеназы (4.6):

(активная)

, , , Протеинкнназа . ^

Фосфорилаза о фосфорилаза а

(неактивная)

Фосфатаза

(активная)

Протеинкнназа л

Пируватдегидрогеназа у. Пируватдегидрогеназа

(неактивная)

При регуляции такого типа активность одного фермента (конвертируемого) изменяется под действием другого (конвертирующего). Благодаря тому, что одна молекула второго из них может модифицировать много молекул первого, достигается эффект усиления. Иногда (например, в случае модификации фос-форилазы а, см. выше) конвертирующий фермент сам в свою очередь может изменяться, и тогда возникает регуляторный каскад: протеинкиназа 1 активирует протеинкиназу 2, протеинкнназа 2 активирует протеинкиназу 3 и т. д. Стоящий в начале каскада конвертирующий фермент (в нашем примере протеинкиназа 1) подвержен регуляции иного типа, в большинстве случаев аллостерической (4.6.1.5.1).

На конвертирующие ферменты могут влия