Биологический каталог




Биологическая химия

Автор Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина

" сукцината до тп.раис-С1[=С11-группы, т.е. превращение сукцината в фумарат по реакции

-оос

-00С-СН2-СН2-С00_ + CoQ —- СН=СН + CoQH2 (Ш.52)

СОО"

Таким образом, и в этом случае перенос электронов осуществляется в конечном итоге на окисленную форму кофермента Q. Ферментную систему, катализирующую этот процесс, называют сукципат дегидрогеназой. Следует попутно отметить, что аналогичная реакция с ацильными остатками, связанными с коферментом А, являющаяся одним из этапов окислительной деструкции жирных

кислот (см. § 8.3), происходит с участием растворимого, т.е. не связанного с мембраной фермента. Первоначально в качестве окислителя выступает связанный с ферментом флавинадениндинуклеотид (FAD, см. § 4.1), который затем передает электроны (атомы Н) вспомогательному белку, переносящему электроны флавопро-теину, а последний передает их коферменту Q в цепи переноса электронов. Обозначая соответствующие апобелки через ?? и Е2, процессы можно представить в виде

EiFAD + R-CH2CH2-C0S-CoA -» ?^????2 + R-Cll=CH-COS-CoA E^ADlb + E2FAD -> E,FAD + E2FAD1I2

E2FADH2 + Coq E2FAD + CoQII2 (V111.53)

Комплекс III катализирует окисление восстановленного кофермента Q с-деду- ' ющим, последним в цепи переноса электронов подвижным (т.е. легко выделяемым из мембраны) переносчиком — цитохромом с. Ниже он будет обозначаться в зависимости от степени окисления входящего в его состав иона железа как Fec(II) или Fec(III). Уравнение реакции, катализируемой комплексом III, записывается в виде

CoQH2 + 2Fec(III) -> 2Fec(II) + 211* + CoQ (VIII.54)

Комплекс представляег собой по катализируемой им брутго-реакции убихинон: цитохром с оксидоредуктазу.

Наконец, комплекс IV представляет собой цитохром с оксидазу, т.е. катализи-

358

Таблица 8.5. Основные белковые компоненты, участвующие в переносе электронов в составе комплексов I—^митохондриалыюй цепи переноса

элект[х>нов

Комплексы

I

II III

IV

Компоненты комплексов

Флавопротеид (FMN), белки: FeSl, FeS2, FeS3, FeS4 Флавопротеид (FAD), белки; FeSj-i, DeSf-2, FeSj-з FeSj^, цитохромы bjt, 6588 и Ci

Цитохром ?, цитохром аз, Си-белок

рует перенос электронов от ферроцитохрома с Fec(II) непосредственно на кислород по реакции

4Fec(II) + 41Г + 02 -»4Fec(III) + 2II20

(VIII.55)

Каждый из комплексов содержит набор белков, несущих те или иные кофакторы. Основные компоненты представлены тремя группами белков — флавопро-теидами, содержащими остаток ФАД или флавиимононуклеотида (ФМН, или FMN), гемопротеидами, содержащими железопорфириновые комплексы, и железо-серными белками, обозначаемыми как FeS^, где j — индекс, приписанный тому или иному компоненту железосерного белка. В состав цитохромоксидазы, как уже говорилось в § 2.6, входит медьсодержащий белок. Железосерные белки цепи переноса электронов в настоящее время изучены существенно хуже, чем упоминавшиеся в § 2.6 ферредоксины, далеко не для всех достоверно установлена даже структура железосерного кластера.

Цитохромы разделяют на подгруппы a, i не, К двум последним группам относят цитохромы, содержащие обычный гем (I), или протогем. Цитохромы группы ? содержат гем А (121), отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе:

;Н3 СНз

?

CHj-CHj-CH^-CHpCH-Cr^C-CHj-CHj-CH^

/?3

сн.

СН=СН2

-ооссн2

Н2СН2СОО" 121

Перечень белков, входящих в состав всех четырех комплексов, приведен в табл. 8.5.

359

Помимо комплексов, катализирующих основные окислительно-восстановител ные процессы в цепи переноса электронов, при достаточно мягком разрушении внутренней митохондриальной мембраны из нее выделяется комплекс белков, обладающий способностью в изолированном состоянии катализировать гидролиз АТФ до АДФ и ортофосфата. Гидролиз ингибируется макроциклическим антибиотиком олигомицином, в связи с чем этот фермент известен как олигомицин-чувствителъная АТФаэа. При более жесткой обработке из нее удается выделить растворимую в воде, т.е. достаточно гидрофильную АТФазу, обозначаемую как F[ АТФаза, которая, в отличие от полного комплекса, олигомицином не ингибируется. Одновременно с Fi АТФазой выделяются мембранный фактор, являющийся гидрофобным компонентом полной АТФазы и обладающий сродством к олиго-мицину, и небольшой белок, который соединяет между собой Fi АТФазу и мембранный фактор. Более чувствительная к олигомицину АТФаза содержит десять разнотипных полипептидов — пять в составе F] АТФазы,. четыре в составе мембранного фактора и соединяющий их белок. Имеющаяся широкая совокупность экспериментальных данных практически не оставляет сомнения в том, что главная биологическая функция олигомицин-чувствительной АТФазы заключается в осуществлении обратной реакции — фосфорилировании АДФ ортофосфатом с образованием АТФ. Это АТФаза часто фигурирует в литературе как АТФ сиптпа-за.

В изолированных митохондриях и в субмитохондриальных частицах, содержащих неповрежденную внутреннюю мембрану, при окислении каждой молекулы NAD-? кислородом в нормальных физиологических условиях, образуются три молекулы АТФ, а при окислении одной молекулы сукцината — две молекулы АТФ. Одна молекула АТФ образуется при переносе лары электронов от восстановленного кофермента Q на феррицитохром с, т.е. при прохождении пары электронов через комплекс III, и еще одна молекула — при переносе пары электронов от двух молекул ферроцитохрома с к 02 в комплексе IV. Таким образом, источником энергии для осуществления окислительного фосфорилирования являются реакции (VIII.51), (VIII.54) и (VIII.55), протекающие в комплексахЛ, III и IV. Протекающая в комплексе II реакция (VIII.52) образованием АТФ не сопровождается.

Практически общепринятой, имеющей под собой фундаментальные экспериментальные основания концепцией, объясняющей механизм сопряжения, является хемиоосмотическая гипотеза Митчела. Согласно этой гипотезе реакции (VIII.5.1), (VIII.5.4) и (VIII.5.5), сопровождающиеся расходованием или образованием протонов, протекают на внутренней митохондриальной мембране таким образом, что протоны переносятся с внутренней стороны мембраны на внешнюю, т.е. перенос электронов сопровождается возникновением трапсмембранного градиента концентрации протонов (совершением осмотической работы). Этот градиент, создающий разность химических и электрических потенциалов, и является источником энергии для протекания эпдэргоиического процесса образования АТФ из АДФ и ортофосфата. Олигомицин-чувствптельная АТФаза согласно этой концепции является ферментом, способным использовать градиент концентрации протонов для обращения процесса гидролиза АТФ.

1йо

8.6. БИОЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ ОКИСЛЕНИЯ УГЛЕВОДОВ И ЖИРНЫХ КИСЛОТ

Теперь можно оценить окончательный вклад в биоэнергетику окисления одной молекулы глюкозы и одной молекулы жирной кислоты, например стеариновой Ci7H35C00H.

При окислительной деструкции глюкозы образуется две молекулы ацетил-кофермента А, т.е. создается 24 биоэнергетических эквивалента. В сочетании с теми 14, которые образуются в ходе превращения глюкозы в ацетил кофермент А, аэробный гликолиз обеспечивает образование 38 макроэргических связей на одну молекулу глюкозы или 39 на один остаток глюкозы в составе гликогена или крахмала. Таким образом, аэробное окисление глюкозы с точки зрения биоэнергетики почти в 20 раз более эффективно, чем брожение.

При окислении стеарата в соответствии с уравнением (VII 1.40) образуется 9 молекул ацетилкофермента А, что обеспечивает фосфорилирование 108 молекул АДФ. Кроме того, в соответствии с этим же уравнением для ? = 8 образуется еще 8x5 = 40 биоэнергетических эквивалентов за счет окисления CoQH2 и NAD-И. При окончательном подведении итога следует учесть, что на образование стеарилко-фермента А расходуется одна молекула АТФ, в связи с чем полный биоэнергетический итог составляет 108 + 40 — 1 = 147 макроэргических связей. Если для корректного сравнения этого итога с полученным для окисления глюкозы отнести полученную величину к шести углеродным атомам вместо 18, то получится 49 эквивалентов, т.е. заметно больше, чем в случае глюкозы. Именно с этим связано, что калорийность жиров в качестве продуктов питания выше, чем углеводов.

При стационарном функционировании цикла трикарбоновых кислот никакие главные компоненты цикла не расходуются. Однако некоторые из них необходимы для осуществления биосинтетических процессов, например для синтеза некоторых аминокислот и нуклеотидов (см. гл. 9). В связи с этим необходимо наличие процесса, пополняющего количество участников цикла. Важнейшим процессом такого рода является карбокснлировапие пирувата, проходящее по схеме

НгО

СН3С0С00 + С02 + PPP-Ado ——

. №.56) —— *ООС-СН2-СО-СОО~+ PP-Ado + НР04

и катализируемое пируват карбоксилазой.

В некоторых физиологических ситуациях деградация сложных органических молекул приводит, наоборот, к образованию компонентов цикла, как это уже было показано на примере окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов (§ 8.3), приводящего к образованию сукцинилкофермента А. Поэтому необходимо и наличие противоположного процесса, приводящего к превращению компонентов цикла, играющих каталитическую роль, в сгораемые компоненты. Одним из таких процессов является декарбоксилнрование оксалоацета-та, катализируемое оксалоацетат декарбоксилаэой и приводящее к образованию пирувата, далее поступающего в цикл трикарбоновых кислот в виде сжигаемого компонента ацетилкофермента А:

"OOC-CHj-CO-COO-— С02 + СН3С0С00" (W..S7)

361

8.7. СВЕТОВЫЕ СТАДИИ ФОТОСИНТЕЗА. ФОТОСИНТЕТИЧЕСКОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

В зеленых растениях асе световые стадии фотосинтеза и часть темновых стадий протекают в специальных органеллах — хлоропластах (рис. 102). Хлоропласты имеют близко примыкающие друг к другу внешнюю и внутреннюю мембраны, причем внутренняя мембрана является гладкой, т.е. не содержит каких-либо впячиваний, аналогичных кристам митохондрий. Внутреннее содержимое хлоропласта состоит из стромы, в которой происходят некоторые темновые стадии фотосинтеза, в том числе фиксация С02, и специальных структур — тилако-

идов^ которые пр

страница 87
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Биологическая химия" (8.81Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(19.10.2017)