Биологический каталог




Биологическая химия

Автор Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина

ие перенос гликозильных остатков. Эти ферменты, в частности, играют основную роль в синтезе полисахаридов и в первой фазе их деструкции. Рост полимерных цепей полисахаридов происходит с участием специальных кофермен-тов — нуклеозиддифосфатсахароо. Например, синтез гликогена и крахмала идет путем переноса гликозильного остатка на 4-гидроксигруппу растущей цепи от уридиндифосфатглюкозы (73):

q/P-0-P-0^ ^ lira

о- о-

он он

73

Пользуясь сокращенной трехбуквенной символикой, введенной для нуклеотидов и Сахаров (см. § 2.2. и 2.3), можно записать уридиндифосфатглюкозу в виде a-D-GlcPPUrd, а уравнение биосинтеза гликогена в виде

a-LMJlc (1 —» 4)-a-D-Glc (1 —+ 4)-...+ a-D-Glc ll'PUrd —» —> a-D-Glc (1 —* 4)-a-D-?lc (1 —» 4)-a-D-Glc (1 —> 4)-...+ PPUrd (IV.17)

Фермент, катализирующий эту реакцию, называют гликогенсиптазой. На примере этого процесса видно, что синтез биополимеров может идти путем реакций переноса между растущей цепью полимера и мономером. Этот общий принцип характерен и для синтеза других важнейших биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Соответствующие реакции рассмотрены в следующей главе.

Деградация запасных полисахаридов также начинается с реакции переноса гликозильных остатков, в этом случае от полимерной цепи на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Фермент, катализирующий эту реакцию

оЯМПс (1.—> 4)-оЯН51с (1 —+ 4)-o-D-Glc (1 —+ 4)-...+

+ НР02- —» Glc-lP + a-D-Clc (1 —» 4)-сйШс (1 —> 4)-... (IV.18)

известен под названием фосфорилаза. Его систематическое название — 1,4-a-D-глкжан : ортофосфат o-D-глюкозилтрансфераза (КФ 2.4.1.1).

Большую группу ферментов образуют аминотрансферазы, или трансаминазы— ферменты, катализирующие реакции общего вида

Ri С R2 + R; СН R^R, СН R2+ R,' С R'

II- I I II о nh3 мг3 о

(R2 = ? или COO", R^ = COO).

Эти ферменты образуют подкласс 2.6.1 и катализируют десятки различных превращений. Они играют важную роль в образовании и деградации аминокислот (см. § 9.4 и 9.5). В качестве примера можно привести фермент аланипамино^г-рансферазу, катализирующую процесс

сн3сосоо- + -оосснгснгснсоо-=сн3снсоо- + -оос(сн2)2сосоо- Ш.т

NH, NH

at- иетогп

Общим для всех аминотрансфераз является участие в качестве кофактора пири-доксалъфосфата (74):

СН20Р03~

74

Диридоксальфосфат ковалентно связан с апоферментом через альдегидную группу, которая образует шиффово основание с ?-аминогруппой одного из остатков лизина апофермента (N1I*(CH2)^ — ароЕ).

В присутствии специфичной для фермента о-ампнокислоты происходит вытеснение пиридоксальфосфата с остатка лизина с образованием шпффова основания (74 а) с о-аминогруппой этой аминокислоты, за которым следует его каталитическая изомеризация в новое шиффово основание — производное пиридоксамнп-фосфата и а-кетокислоты (74 б). Гидролиз последнего приводит.к освобождению а-кетокислоты и образованию комплекса апофермента с пиридоксалшнфосфатом (74 в):

+ R,CHC00- =Г ? ?) ·??3 (CH2)4-apoE ==?:

CH20P03" ??* нсА^сн.оро'з"

HC^ H4N ¦^N-ICHU-apoE I

R,CHC00-

74a

HiV% •NH3h(CH2)t-apoE HiCY\mtiCH7),-aPoE

но

сн,

'!ul "3 ———

4N NH3 II

R,CC00* 7b!

+ R,C0C00" (K.20)

761

Если в системе присутствует вторая, специфичная для фермента а-кетокислота r2cocoo", то она может вступать в реакцию с комплексом (74 в). Протекание всей последовательности превращений в обратном направлении приводит к образованию аминокислоты r2ch(N1I3*)C00", т. е. к реакции переамнипровапия с регенерацией пиридоксальфосфатиого производного апофермента.

Один из самых больших подклассов трапсфераз — ферменты, катализирующие перенос остатков фосфорной кислоты, ее ангидридов и эфиров (подкласс 2-7). Ряд органических веществ, в первую очередь сахара, в живых организмах подвергаются деструкции и синтезируются в виде их фосфорных эфиров. В связи с этим большое значение имеют реакции переноса остатка фосфорной кислоты к различным соединениям, причем в подавляющем большинстве случаев Донором фосфата является АТФ. Такие ферменты называют киназами. Примером

может служить фосфоглицераткиназа (КФ. 2.7.2.3), пространственная структ которой приведена в § 3.3.(см. табл. 3.5; рис. 19), катализирующая реакцию.

2~03РОСНгСНОНСОСГ+ PPP-Ado = 2O3POCH2CHOHCOOP03 + PP-Ado (ffl.

В мышцах позвоночных в значительных количествах присутствует фос креатин (75), который способен пополнять быстро расходуемые при интенсивной мышечной деятельности запасы АТФ, передавая остаток фосфорной кислоты на накапливающуюся АДФ. Реакция, катализируемая ферментом креатинкинизой, описывается уравнением (записано в обратном направлении)

H2N-C-N-CH2COO_+ PPP-Ado =? 2~03 P-N Н-С—N-CH2COO" + PP-Ado

?? CH-,

(Ж 22)

к i

?? CH3 75

Поскольку при использовании АТФ в ряде случаев продуктом ее превращения является АМФ, а для регенерации АТФ необходим АДФ, то в местах интенсивного расходования АТФ, как правило, присутствует фермент аденилат киназа, катализирующая этот процесс

P-Ado + PPP-Ado

¦2PP-Ado

(IV.23)

в результате которого АМФ превращается в АДФ. Аналогичные процессы происходят со всеми нуклеозидмоно- и днфосфатамп как рибо—, так и дезоксирнборя-да в связи с необходимостью превращения их в нуклеозидтрифосфаты — субстраты синтеза нуклеиновых кислот и некоторых других важных превращений. Процесс катализируется ферментами — нуклеозидмоиофосфат киназами, приводящими к образованию дифосфатов, и нуклеозиддифосфат киназами, дающими соответствующие нуклеозпдфосфаты:

2"03РО

0 О

°\/8 + PPP-Ado "О—P-0-ii-0-N/0\/B + ? ?-,

-i -i \-J

ОН X

0 II 0 II

II -P-0- II -p- 1

1 -о 1 -o

НО X

+ PPP—Ado:

он ?

Ado

(Ш.2Ц

о о

?-?-?4-0-?-??/°?? + ? ?—Ado HO ?

I

I

Ш.2№

(здесь X = И, ОН).

Ряд важных биохимических процессов представляет собой перепое нуклеотпД' ных остатков. По этому механизму проходит биосинтез нуклеиновых кислот — нуклеотидиые остатки переносятся от нуклеозидтрифосфата на растущую поли-нуклеотидную цепь с помощью соответствующих полимераз нуклеиновых кислот

(подробнее см. § 5.4, 5.5 и 5.7). По механизму переноса нуклеотпдиого остатка образуются пуклеозпддпфосфатсахара. Например, урндпидпфосфатглюкоза образуется по реакции, катачпзпруомоп г„покозо-1-фосфат урпдплплтрапс-феразой:

? t I

-Q—Р-0—P-0-P-

но-

ULrct

он он он

но-

НО

'°ч Р-0-Р-0

Г^ХЛ- i-

он

Una

+ ? Pi

(П. 25)

он он

Промежуточным соединением при биосинтезе фосфолпппдов — фосфатпдилхолп-на (лецитина) и фосфатпдп.чэтано.чамппа являются соответствующие производные цитнднпдпфосфата. Они образуются по реакциям ,

vj U

X3N+-CH2CH2OP03" + -0-Л—0-р-о-Р-О

-о -о "О

yt

ОН он

x3N+-cH2cH2o-|»-o-ko>.o cyt + (? -о -о

он он 76

а) X = СИ3 - холпи

б) X = И — этаполампн

катализируемым соответствен по холинфосфиш цишиоилияшрансферазой и эша-нолалшифосфат цитиОилшраисфсразой. Продукты этих реакции — ЦДФ-холин (76 а) и ЦДФ-этанолалаш ,(7? б) далее выступают в качестве допоров остатков хо-линфосфата и этаполамппфосфата в реакции с днмцилглпцернпом, переводя последний в соответствующие фосфолпппды.

4.3 ГИДРОЛАЗЫ

Ферменты третьего класса — тдролази — ката шзпруют различные реакции ГиДролиза. Подклассы подразделяют в соответствии с типом гпдролпзуемых связей. Ферменты, катализирующие гидролиз эфнров карбоповых кислот, образуют первый подкласс (3.1), гидролиз глпкозпдных связей — подкласс 3.2, гидролиз простых эфнров и тпоэфпров — подкласс 3.3, гидролиз пептидных связей

— подкласс 3.4, гидролиз связей С—?, отличных от пептидных связей, — подкл 3.5, гидролиз ангидридных связей — подкласс 3.6 и т. д.

Рекомендованные названия многих гпдролаз образуют из названия гидро зуемых субстратов с добавлением окончания -аза. Примером может служить у минавшаяся в § 2.1 ацетнлхолпнэстераза, катализирующая гидролиз ацотилхо на до ацетата и холппа. Систематическое название содержит наименован по гидро-лизуемого субстрата и название отщепляемой группы в сочетании со словом гидролаза. Так, систематическое.название ацетплхолииэстеразы — ацетилхолин ацетилгидролаза. Следует, однако, отметить, что вследствие достаточно сложного и зачастую до конца не выявленного характера специфичности многих гидролаз не всегда удается дать им систематическое название. В этих случаях рекомендованы эмпирические названия, присвоенные им при первом описании. Так, не имеют систематического названия такие ферменты, как трипсин или химотрпн-син, рассмотренные в § 6.1.

С помощью окончания -аза образуются названия и отдельных групп родственных ферментов. Так, ферменты, катализирующие гидролиз внутренних связей а полипептидах и белках, называют протеазалги, катализирующие гидролитическое отщепление ?-концевой аминокислоты — амииопептидазалги, отщепление С-концевой аминокислоты — карбоксииептидаэалт, катализирующие гидролиз нуклеиновых кислот — нуклеазалш н т. п. В последнем случае принято различать эндонуклеазы — ферменты, катализирующие гидролиз внутренних фосфодпэфир-ных групп, и зкзоиуклеазы, с помощью которых происходит гидролитическое отщепление какого-либо из концевых нуклеотидов. Некоторые из пуклеаз обладают высокой специфичностью к одному из 1слассов нуклеиновых кислот — ДНК или РНК. В этом случае их называют соответственно дозокспрпбопуклеазамп (ДНКазами) или рпбопуклеазамп (РНКазамп).

Функцией боты ? ого числа гидролаз является гидролиз биополимеров — 6<Я ков, нуклеиновых кислот, полисахаридов. Все эти гидролитические процесИ термодинамически выгодны, т. е. характеризуются отрицательным значения! величины АС. Значительная часть гпдролаз представлена пищеварительными ферментами, с помощью которых полимеры, поступающие с нищей в организмы многоклеточных животных, расщепляются до мономеров и реутплпзируются для построения новых биополимеров по собственным наследственным программам. У высших животных пищеварительные гидролазы 'выделяются рядом органон, участвующих в пищеварении, — слюнными железами, желудком, поджелудочной железой, стенками кишечника. В слюне содержится а-амилаза, катализирующ

страница 34
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Биологическая химия" (8.81Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(24.04.2017)