Биологический каталог




Биологическая химия

Автор Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина

а к повсеместному использованию. Согласно этой классификации все ферменты подразделяют на шесть классов.

Каждый класс — на подклассы, а каждый подкласс — на подподкласси. Все они имеют свои номера. В пределах подподкласса каждый фермент имеет свой порядковый номер. Таким образом, фермент характеризуется четырьмя числами: номером класса, подкласса, подподкласса и порядковым номером фермента а подподклассе.

Кроме того, рекомендации IUB касаются и номенклатуры ферментов. Созда применимая для большинства ферментов систематическая номенклатура. Допус кается использование и других упрощенных названий, причем при наличии нескольких исторически сложившихся названий выделяется одно, рекомендуемое для использования. В научных публикациях при первом упоминании о ферменте принято приводить его систематическое название и шифр по классификации, а в дальнейшем пользоваться рекомендованным упрощенным названием.

В данном курсе в качестве приложения приведена выборка из полного перечня ферментов, в которой представлены шифры и рекомендованные упрощенные названия для всех ферментов, упоминаемых в тексте, а также некоторые дополнительные сведения об этих ферментах.

Как уже кратко говорилось § 2.5, в живой природе существуют специальные вещества, циклически функционирующие в определенных системах ферментатнв-ных реакций.

В качестве примера такого соединения приводился никотннамидадениндину-клеотид, который в своей окисленной форме выступает в качестве окислителя большого числа спиртов и альдегидов, после чего восстановленная форма окисляется главным образом путем передачи электронов на кислород в специальной цепи переноса электронов. Такие специализированные соединения принято называть кофермептами.

По ходу описания отдельных классов реакций будут упомянуты важнейшие коферменты, равно как и все главные типы кофакторов, характерные для со~Ш ответствующих групп ферментов. ^jS

4.1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ

К первому классу ферментов относятся практически все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные превращения. Эти ферменты называются оксидоредуктаэами. Их систематическое название складывается из названия восстановителя (донора электронов), окислителя (акцептора электронов) и названия класса. Например фермент, катализирующий окисление этанола до ацеталь-дегида с использованием NAD* в качестве окислителя, по систематической номенклатуре называют алкоголь: МБ*-оксидоредуктаза. Следует сразу же подчеркнуть, что квалификация одного из участников реакции как донора, а другого как акцептора электронов в ряде случаев имеет условный характер, поскольку реакция может сопровождаться небольшим изменением энергии Гиббса и в зависимости от условий протекать в живых системах в одном или другом направлении. Например, при поступлении этанола в живой организм в аэробных условиях реакция протекает в сторону образования ацетальдегида, а в условиях спиртового брожения обеспечивает превращение образующегося из глюкозы ацетальдегида до этанола.

Подклассы оксидоредуктаз по большей части определяются типами соединений, выступающих в качестве доноров электронов. Ферменты подкласса 1 катализируют окисление гидроксигрупп до карбонильных, подкласса 2 - окисление

карбонильных групп до карбоксильных, подкласса 3 - окисление групп ^CH—СН^ До ^С=Сс^, подкласса 4 - окисление групп СН—NH2, приводящее обычно к образованию карбонильных групп и иона NH*, подкласса 5 - окисление групп СН—N11,

подкласса 8 - действуют на содержащие серу группы доноров, подкласса 10 - на Дифенолы и родственные группы доноров и т. д.

В отдельные подклассы выделены ферменты (оксигеназы), катализирующие

Реакции, которые приводят к введению в окисляемое вещество одного атома кислорода — подкласс 14 (монооксигеназы) — или двух атомов кислорода — подкласс 13 (диоксигеназы) — из молекулы О2.

В рамках этих подклассов подподклассы определяются типами соединений, 'Усматриваемых в качестве акцепторов электронов (окислителей). К подподклас-"¦' 1 относят ферменты, катализирующие реакции окисления — восстановления с •астием никотинамидадеииндинуклеотида или его близкого аналога, у которого 2 -гидроксигруппа аденилатного фрагмента фосфорилирована, - никотипамида-дениндинуклеотидфосфата (65), который в окисленной и восстановленной форме

^llHCI.lPtiDTi'a гплтоотгтитгпл т*~.. ????? II .----??1???1+.

У .? -""-? V-H HAD-?

-O-P-0-L/°^Ade

б)Х=Тоже ? = ??? NADP-H

^ VoY .) X = -tf\ Y=H NAD+

ff5

CONH,

г) X = То же Y=P03" NADP

Ферменты, использующие в качестве окислителя NAD* или NADI1*, принято называть дегидрогеиазамь, поскольку они катализируют реакцию передачи двух атомов Н. Например, упомянутый выше фермент, катализирующий окисление спиртов по реакции

СН3С112аИ + NAD* СН3С1Ш + NAD-И + Н* (IV.1)

рекомендуется называть алкоголь дегидрогеназой. Согласно сказанному этот фермент относится к подклассу и поскольку он является первым ферментом в этом подклассе, то его шифр записывается как КФ 1.1.1.1 (англ. ЕС 1.1.1.1, где ЕС - сокращение от Enzyme Classification).

Несмотря на то, что реакции, катализируемые ферментами, относящимися к подподклассу 1 окспдоредуктаз, как правило, обратимы, их биологическое значение в большинстве случаев связано преимущественно с протеканием реакции в определенном направлении. При этом отчетливо проявляется такая закономерность: если биологически значимо окисление органического субстрата, то в реакции в качестве окислителя чаще всего участвует NAD*. Если же реакция этого подподкласса имеет значение для восстановления какого-либо органического соединения, то чаще всего восстановителем является NADP-1I.

Число известных биохимических процессов окисления спиртовых групп до карбонильных с помощью никотйнамидных коферментов, а следовательно, и число различных ферментов подподклассов 1.1.1 превышают две сотни. Кроме того, никотинамидные коферменты участвуют в нескольких десятках различных' реакций окисления карбонильных групп до карбоксильных. При этом некоторые реакции окисления альдегидных групп протекают сопряженно с образованием тиоэфирных групп или смешанных ангидридов карбоповоп и фосфорной кислот. Например, важный промежуточный этап окисления глюкозы - это окисление глицеральдегид-3-фосфата, которое протекает по реакции

"03РОСН2СНОНС + ??0++ ???/' ^POCHjCHOHf/ + NAD-? + Н+

41 w3- <ш-21

и приводит к образованию смешанного ангидрида 3-фосфоглицериновой и орто-фосфорной кислот — 1,3-дифосфоглицерата.

Такой характер окисления имеет важное биоэнергетическое значение, поскольку остаток фосфорной кислоты, образующий ангидридную связь, может быть перенесен от 1,3-дифосфоглицерата на АДФ с образованием АТФ. Фермент, катализирующий реакцию (IV.2), называют глицеральдешд-З-фосфат дегидрогеназой (КФ 1.2.1.12).

Аналогичным образом при выделении подподклассов по природе окислителя к подподклассу 2 относят ферменты, катализирующие окисление цитохромом с в окисленной форме (феррицитохромом с), к подподклассу 3 - катализирующие окисление молекулярным кислородом, к подподклассу 4 - катализирующие окисление дисульфидами, и т. д. Например, глюкозооксидаза, катализирующая окисление полуацетальной ОН-группы /Н)-глкжозы до карбонильной по уравнению

относится к первому подклассу и третьему подподклассу (КФ 1.1.3.4).

Особого рассмотрения заслуживает подподкласс оксидоредуктаз 1.2.4, к которому относится небольшое число исключительно важных ферментов, катализирующих окислительное декарбоксилировние о>-кетокислот остатком липоамида (66), связанного' амидной связью через ?-аминогруппу остатка лизина с апофер-ментом трансацетилазой (см.§ 4.2):

RCOCOO- + ^yiCHjUCO-NHICH^-apoE -JC S~S 66

—*HS(CH2)2 CH(CH2)4CO-NH(CH2);-apoE + C02 SCOR

Кофактором этих ферментов является тиаминпирофосфат (67):

Н3С ? ^

67

(ПА)

У превращений, происходящих в активном центре фермента с участием

СНз сн3 СНз

+/=с-сн2- +/c=cfCH2- .>с-сн-

-CH2-N + RCOCOO"---CH-N -??— -С?-? | —

\—s с_s 1 s

lS !S но-/

н НО-С—COO" \R

R 67a

CH,

I 3

c=c—CH2—

Лиг""н"Д -CH2-p( I + HS(CH2)2CH(CH2)4CO—NH(CH2)4—apoE (ZF.fl

I SCOR ?

(изображены лишь непосредственно участвующие в превращениях тиазольное кольцо и примыкающие к нему радикалы). За этим процессом непосредственно следует перенос образовавшегося ацильного остатка на SH-группу специального кофермента, называемого коферментом А, который описан в следующем параграфе. Образовавшийся дигидролипоамид окисляется с помощью NAD+ третьим ферментом, участвующим в окислительном декарбоксилировании, - дигидролипоамид дегидрогеназой (КФ 1.8.1.4), катализирующей реакцию

hs-(ch2)2 ch(ch2),co-nh(ch2)i-apoE + NAD+——*¦ ?

sh 1·

ц i

¦(CH2)4CO—NH(CH2)4-apoE + NAD-? + H+

Например, если R = СНз, то фермент катализирует окислительное декарбокси-лирование пирувата (соли пировиноградной кислоты) с образованием ацетильного производного дигидролипоами'да. Этот процесс является важным этапом аэробной деструкции глюкозы (см. § 8.2). Рекомендуемое название фермента -пируватдегидрогеназа, а систематическое название, которое должно отражать и основную, и сопутствующие реакции, - пируват: липоамид оксидоредуктаза (де-карбоксилирующая и ацетилирующая акцептор).

Названия представителей некоторых других подклассов оксидоредуктаз, встречающихся при дальнейшем изложении, можно найти в приложении. Ниже лишь кратко рассмотрены некоторые ферменты, катализирующие окисление с участием пероксида водорода и молекулярного кислорода.

Прежде чем приступить к описанию этих ферментов, следует отметить, что для многих из них характерно участие в качестве кофакторов сложных органических молекул, в первую очередь гема или флавиновых кофакторов. О гемопро-теидах уже шла речь в § 1.1. Флавопротеиды содержат в качестве кофактора флавинмононуклеотид (68 а, б), сокращенно FMN, или флаоинадениндинуклеотид

//??\_______________ ?' I Т\

окисленная форма

О

окисленная форма

69

Оба кофактора, как видно на примере FMN, могут присутствовать как в окисленной (68 а), так и в восстановленной (68 б) фо

страница 32
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Биологическая химия" (8.81Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(23.08.2017)