Биологический каталог




Биологическая химия

Автор Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина

рование конкурентное;

К = 1-Ю'3 М; К2 = 6,55 · ??"4 М. м г

6.5. ? = dp/'at = Vmax (s0 - р)/(*м + е0); щ = (dp/di)pL__>0= V^s/^ + ?0).

6.6. Если ингибитор является аналогом первого субстрата Si, то уравнение скорости реакции имеет вид

? + [? + (?+4-)4.]?'

Л, Si S2

По отношению к обоим субстратам наблюдается конкурентный тип ингибирования. В то случае, когда ингибитор является аналогом второго субстрата S2, выражение для скорост реакции следующее:

к2 [Е] t

? =

1 + (1+ -?^ + «1

А

S2

По отношению к первому субстрату неконкурентный тип ингибирования, ко "второму субстрату - конкурентный. Таким образом, по типу ингибирования аналогом субстрата можно определить порядок связывания субстратов с ферментом. 6.7. рН 7,58; рН 6,88 - 8,27.

Глава 7

7.1. Первый пик соответствует имидазолиду динуклеотида, второй - исходному динук-леотиду, третий - дизамещенному пирофосфату. Выход основного продукта реакции 60%.

7.2. ? = 118,4·lO^-icM"1.

7.3. Связалось 2,4 о.е. олигонуклеотида; емкость сорбента 165 о.е./г. , 7.4. 158 Ки/ммоль.

7.5. Калибровочная кривая представлена на рис. 141. Количество миоглобина в образцах: 22,4 мг/мл, 74,1 мг/мл, 870 мг/мл.

7.6. В первом случае расщепление осуществляли гидролитическим ферментом химот-рипсином, во втором случае использовали химическое расщепление бромцианом по остаткам метионина. Белок состоит из 135 аминокислотных остатков и имеет последовательность MAALRPLVKPKIVKKRVKKFIRHqSDRYVKIKRNVMPRGIDMVRRRFKGQILMPNIGYGSNKKVKHMLRSGFRK FLVHNVKELEVLLMCNKSYCAEIAhiNVSSKNRKAIVERAAQLAIRVVNPNARLRSEENE.

Рис. 139. К задаче 6.3

446

Рис. 140. К. за.чаче 6.4

При расщеплении трипсином образуются 26 пептидов и 10 свободных аминокислот.

7.7. Калибровочная кривая представлена на рис. 142. По ней определяем молекулярную массу: первая субъединица 38 кДа, вторая субъединица 95,5 кДа.

Фермент состоит из четырех субъединиц: двух первых и двух вторых.

7.8. Молекулярная масса 33,7 кДа: ///о = 1,69.

Глава 8

8.1. В равновесии концентрация дигидроксиацетонфосфата в 21,8 раза превышает концентрацию глицеральдегид-3-фосфата.

8.2. 1:0,019.

8.3. Цитохром с и кофермент Q были взяты в стехиометрическом соотношении, т.е. 2:1. АТФ = 5,5· КГ», АДФ = 4,5· 10"4, [АДФ]/[АТФ] = 9:11.

8.4. 36,2%.

Глава 9

9.1. На синтез лейцина затрачивается 58 молекул АТФ, а при сгорании лейцина образуется 49 молекул АТФ.

9.2. В результате полной деструкции триптофана образуется 44 молекулы АТФ.

9.3. 78 hv.

9.4. 76 hv.

9.5. 20 молекул АТФ. Выигрыш.

9.6. а) Радиоактивная метка не обнаружится.

б) Радиоактивная метка обнаружится в 8 углеродных атомах протопорфирина: в пиррольных кольцах в ?-положении к азоту и в метиленовых мостиках, соединяющих пиррольные кольца.

Ign

5,5

5,0

4,5

5,0

4,5

4,0

1 2 3

¦Э^шоп (МГ/МЯ)

4,0

Рис. 141. К задаче 7.5

Рис.. 142. К задаче 7.7

ПРИЛОЖЕНИЕ

ТАБЛИЦА ФЕРМЕНТОВ

Шифр

Название

Катализируемая реакция

1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ

1.1. Действующие на СН-ОН группу доноров 1.1.1. С NAD* или N ADP* в качестве акцептора

1.1.1.1 Алкоголь дегидрогеназа

1.1.1.3 Гомосерин дегидрогеназа

1.1.1.22 УДФ глюкоза дегидрогеназа

1.1.1.23 Гистидинол дегидрогеназа 1.1.1.25 Шикимат дегидрогеназа 1.1.1.27 Лактат дегидрогеназа

1.1.1.31 З-Гидроксиизобутират дегидрогеназа

1.1.1.34 Гидрокси-З-метилгутарил-СоА редуктаза (NADP · Н)

1.1.1.35 З-Тидроксиацил-СоА дегидрогеназа 1.1.1.37 Малат дегидрогеназа

1.1.1.41 Изоцитрат дегидрогеназа (NAD+)

1.1.1.44 Фосфоглюконат дегидрогеназа

(декарбоксилирующая)

1.1.1.49 Глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа

1.1.1.65 Пиридоксин 4-дегидрогеназа

1.1.1.85 З-Изопропилмалат дегидрогеназа

1.1.1.88 Гидроксиметилглутарил-СоА редуктаза

1.1.1.94 Глицерин-З-фосфат дегидрогеназа (NAD (?)*)

1.1.1.95 Фосфоглицерат

1.1.1.100 3-Кетоацил-АСР-редуктаза

1.1.1.105 Ретинол дегидрогеназа

1.1.1.155 Гомоизоцитрат дегидрогеназа

1.1.1.169 2-Кетопантоат редуктаза

1.1.1.205 И ? ? дегидрогеназа 448

(IV. 1) (содержит ??2*) Рис. 101, р-ция (3) (IX. 17)

Рис. 116, р-ция (9) Рис. 114, р-ция (4) (VIII.26)

Рис. 117, р-ция (36) Рис. 106, р-ция (2)

(VIII.36) (VIli.49) (VIII.45) (IX.11)

(IX.9)

Пиридоксин + NADP+

Пиридоксаль + NADP · ? Рис. 114, р-ция (4) Рис. 106, р-ция (2) Глицерин-З-фосфат + NAD(P)

Диоксиацетон фосфат + + NAD(P)-H . З-Фосфоглицерат + NAD+

З-Фосфооксипируват + NAD · ? (??.23)

Ретинол + NAD+ ^

Ретиналь + NAD-? Рис. 113, р-ция (3) Мантоат + NADP* ^

кетопантоат + NAD · ? Рис. 122, р-ция (3)

Продолжение табл.

1.1.3. С кислородом в качестве акцептора

1.1.3.4 Глюкоза оксидаза D-Глюкоза + 02

'—- D-Глюконо-о-лактон (флавопротеид, FAD)

1.2. Действующие на альдегидные кетогругаты доноров

1.2.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора

1.2.1.11 Аспартатсемиальдегид дегидрогеназа Рис. 112, р-ция (2)

1.2.1.12 Глицеральдегид-З-фосфат дегидрогеназа (VIII.17), (VIII.18) 1.2.1.17 Глиоксилат дегидрогеназа (ацилирую- (IX.53)

щая)

1.2.1.27 Метилмалонатсемиальдегид дегидроге- Рис. 117, р-ция (46)

наза (ацилирующая) 1.2.1.32 Аминомуконатсемиальдегид

дегидрогеназа Рис. 118, р-ция (7)

1.2.1.41 Глутаматсемиальдегид дегидрогеназа (IX.45)

1.2.4- С дисульфидами в качестве акцептора

1.2.4.1 Пируват дегидрогеназа (IV.4), R = СН3 (содержит тиамин-

пирофосфат)

1.2.4.2 tt-Кетоглутарат дегидрогеназа (IV.4), R = "ООССН2 СН2(содержит

тиаминпирофосфат)

1.2.4.4 Дегидрогеназа разветвленных о-кетокис- (IX.706) (содержит тиамин-лот пирофосфат)

1.2.7. С железосерным белком в качестве акцептора

1.2.7.2 2-Кетобутират синтаза (IX.67)

1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров 1.3.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора

1.3.1.10 Еноил-АСР-редуктаза (IX.25)

1.3.1.12 Префенат дегидрогеназа Рис. 115, р-ция (2)

1.3.1.13 Префенат дегидрогеназа (NADP*) Рис. 115, р-ция (2)

1.3.1.14 Оротат редуктаза (IX.76 б) (флавопротеид) 1.3.1.15- Оротат редуктаза (NADP-?) (IX.76 б) (флавопротеид) 1.3.1.26 Дигидропиколинат редуктаза Рис. 112, р-ция (2)

1.3.3. С кислородом в качестве акцептора

1.3.3.3 Копропорфириноген оксидаза Рис. 111, р-ция (5) -1.3.3.4 Протопорфириноген оксидаза Рис. 111, р-ция (6)

1.3.99. С другими акцепторами

1.3.99.1 Сукцинат дегидрогеназа (VIII.52) (флавопротеид, FAD)

1.3.99.3 Ацил-СоА дегидрогеназа (VII1.34) (флавопротеид)

15 Биологическая химия

449

Продолжение табл.

Шифр

Название

Катализируемая реакция

1.3.99.7

1.3.99.10

1.3.99.12

Глутарил-СоА дегидрогеназа Изовалерил -СоА дегидрогеназа 2-Метилацил-СоА дегидрогеназа

Рис. 118, р-ция (10) (флавопротеид) (1Х,70в) (флавопротеид) Рис. 117, р-ция. (16) (1в)

1.4.1.2 1.4.1.4

1.5.1.2. 1.5.1.3.

1 5.1.5

1.5.1.7

1.5.1.8

1.5.1.9.

1.5.1.10

1.5.1.20

1.6.4.5

1.8.1.2 450

1.4. Действующие на СН-РШг группу доноров

1.4.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора

Глутамат дегидрогеназа (IX. 37)

Глутамат дегидрогеназа (NADP*) (IX.37)

1.5. Действующие на CH-NH группу доноров

1.5.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора

Пирролин-б-карбоксилат редуктаза Тетрагидрофолат дегидрогеназа

Метилентетрагидрофолат дегидрогеназа (NADP*)

Сахаропин дегидрогеназа (NAD*, лизин образующая)

Сахаропин дегидрогеназа (NADP*, лизин образующая)

Сахаропин дегидрогеназа (NAD*, L-глутамат образующая)

Сахаропин дегидрогеназа (NADP*, L-тлутамат образующая)

Метилентетрагидрофолат редуктаза

(NADP-H)

Рис. 110, р-ция (3) THE + NADP* TDE + NADP-H (IV.ll)

(IX.566)

(IX.566)

(IX.56a)

(IX.56a)

(IV. 12) (флавопротеид) (FAD)

Тиоредоксин редуктаза (NADP-H)

1.6. Действующие на ???·? или NADP-H

1.6.4- С дисульфидами в качестве донора

NADP · ? + тиоредоксин :

¦ оки сл.

1.6.99.2 NAD(P)H: кофермент Q оксиредуктаза

NADP* + тиоредоксин восст. (флавопротеид, FAD) NAD(P)H + кофермент Q-* —» NAD(P)* + восстановленньв* кофермент Q

1.8. Действующие на содержащие серу группы доноров

1.8.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора Сульфит редуктаза (NADP-H) (IX.60) (флавопротеид)

Продолжение табл.

1.8.1.3 Гипотаурин дегидрогеназа "O2SCH2CH2NH* + Н20 + NAD* -»

-» O3SCH2CH2NH3 + NAD-? (гемопротеид, содержит Mo)

1.8.1.4 Дигидролипоамид дегидрогеназа (§ 4.1) (флавопротеид, FAD)

•1.8.99: С другими акцепторами 1.8.99.2 Аденилилсульфат редуктаза (IX.58) (флавопротеид)

1.9. Действующие на гем-содержащие доноры

1.9.3. С кислородом в качестве акцептора

1.9.3.1 Цитохром с оксидаза (VIII.55) (компонент цепи переноса

электронов)

1.10. Действующие на дифенолы и родственные группы доноров

1.10.2. С цитохромом в качестве акцептора

1.10.2.2 Убихинон - цитохром с редуктаза (VII.54) ( компонент цепи перено-

са электронов)

1.11. Действующие на пероксид водорода в качестве акцептора

1.11.1.6 Каталаза (1.1) (гемопротеид)

1.11.1.7 Пероксидаза Донор + Н202 -* Окисленный

донор + 2НгО (гемопротеид)

1.13. Действующие на один донор с включением молекулярного кислорода (оксигенааы)

1.13.11. С включением двух атомов кислорода

1.13.11.5 Гомогентизат 1,2-диоксигеназа Рис. 119, р-ция (4)

1.13.11.6 З-Гидроксиантранилат 3,4-диоксигенаэа Рис. 118, р-ция (5) 1.13.11.11 Триптофан 2,3-диоксигеназа (IV.8) 1.13.11.20 Цистеиндиоксигеназа (1Х.72а) 1.13.11.27 4-т,идроксифенилпируват диоксигеназа Рис. 119, р-ция (3)

1.14. Действующие на пару доноров с включением молекулярного кислорода

1.Ц.13. С NADU или NADP-? в качестве донора и включением одного атома кислорода

1.14.13.9 Кинуренин 3-монооксигеназа Рис. 118, р-ция (3) (флавопро-

теид, FAD)

1.14-16. С восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода

1.14.16.1 Фенилаланин 4-монооксигеназа Рис. 119, р-ция (1)

1.14.16.2 Тирозин 3-монооксигеназа Тирозин + Тетрагидроптеридин+

+ 02—* 3,4-Диоксифенилаланин + + Дигидроптеридин + Н2О

451

Продолжение табл.

Шифр

Название

Катализируемая реакция

1.14.16.4 Триптофан 5-монооксигеназа

Триптофан + Тетрагидроптери— дин + 02 —* 5-Гидрокситриптофан + + Дигидроптеридин + Н20

1.14-17. С аскорбатом в

страница 106
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109

Скачать книгу "Биологическая химия" (8.81Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(23.08.2017)