|
|
Биологическая химиярование конкурентное; К = 1-Ю'3 М; К2 = 6,55 · ??"4 М. м г 6.5. ? = dp/'at = Vmax (s0 - р)/(*м + е0); щ = (dp/di)pL__>0= V^s/^ + ?0). 6.6. Если ингибитор является аналогом первого субстрата Si, то уравнение скорости реакции имеет вид ? + [? + (?+4-)4.]?' Л, Si S2 По отношению к обоим субстратам наблюдается конкурентный тип ингибирования. В то случае, когда ингибитор является аналогом второго субстрата S2, выражение для скорост реакции следующее: к2 [Е] t ? = 1 + (1+ -?^ + «1 А S2 По отношению к первому субстрату неконкурентный тип ингибирования, ко "второму субстрату - конкурентный. Таким образом, по типу ингибирования аналогом субстрата можно определить порядок связывания субстратов с ферментом. 6.7. рН 7,58; рН 6,88 - 8,27. Глава 7 7.1. Первый пик соответствует имидазолиду динуклеотида, второй - исходному динук-леотиду, третий - дизамещенному пирофосфату. Выход основного продукта реакции 60%. 7.2. ? = 118,4·lO^-icM"1. 7.3. Связалось 2,4 о.е. олигонуклеотида; емкость сорбента 165 о.е./г. , 7.4. 158 Ки/ммоль. 7.5. Калибровочная кривая представлена на рис. 141. Количество миоглобина в образцах: 22,4 мг/мл, 74,1 мг/мл, 870 мг/мл. 7.6. В первом случае расщепление осуществляли гидролитическим ферментом химот-рипсином, во втором случае использовали химическое расщепление бромцианом по остаткам метионина. Белок состоит из 135 аминокислотных остатков и имеет последовательность MAALRPLVKPKIVKKRVKKFIRHqSDRYVKIKRNVMPRGIDMVRRRFKGQILMPNIGYGSNKKVKHMLRSGFRK FLVHNVKELEVLLMCNKSYCAEIAhiNVSSKNRKAIVERAAQLAIRVVNPNARLRSEENE. Рис. 139. К задаче 6.3 446 Рис. 140. К. за.чаче 6.4 При расщеплении трипсином образуются 26 пептидов и 10 свободных аминокислот. 7.7. Калибровочная кривая представлена на рис. 142. По ней определяем молекулярную массу: первая субъединица 38 кДа, вторая субъединица 95,5 кДа. Фермент состоит из четырех субъединиц: двух первых и двух вторых. 7.8. Молекулярная масса 33,7 кДа: ///о = 1,69. Глава 8 8.1. В равновесии концентрация дигидроксиацетонфосфата в 21,8 раза превышает концентрацию глицеральдегид-3-фосфата. 8.2. 1:0,019. 8.3. Цитохром с и кофермент Q были взяты в стехиометрическом соотношении, т.е. 2:1. АТФ = 5,5· КГ», АДФ = 4,5· 10"4, [АДФ]/[АТФ] = 9:11. 8.4. 36,2%. Глава 9 9.1. На синтез лейцина затрачивается 58 молекул АТФ, а при сгорании лейцина образуется 49 молекул АТФ. 9.2. В результате полной деструкции триптофана образуется 44 молекулы АТФ. 9.3. 78 hv. 9.4. 76 hv. 9.5. 20 молекул АТФ. Выигрыш. 9.6. а) Радиоактивная метка не обнаружится. б) Радиоактивная метка обнаружится в 8 углеродных атомах протопорфирина: в пиррольных кольцах в ?-положении к азоту и в метиленовых мостиках, соединяющих пиррольные кольца. Ign 5,5 5,0 4,5 5,0 4,5 4,0 1 2 3 ¦Э^шоп (МГ/МЯ) 4,0 Рис. 141. К задаче 7.5 Рис.. 142. К задаче 7.7 ПРИЛОЖЕНИЕ ТАБЛИЦА ФЕРМЕНТОВ Шифр Название Катализируемая реакция 1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ 1.1. Действующие на СН-ОН группу доноров 1.1.1. С NAD* или N ADP* в качестве акцептора 1.1.1.1 Алкоголь дегидрогеназа 1.1.1.3 Гомосерин дегидрогеназа 1.1.1.22 УДФ глюкоза дегидрогеназа 1.1.1.23 Гистидинол дегидрогеназа 1.1.1.25 Шикимат дегидрогеназа 1.1.1.27 Лактат дегидрогеназа 1.1.1.31 З-Гидроксиизобутират дегидрогеназа 1.1.1.34 Гидрокси-З-метилгутарил-СоА редуктаза (NADP · Н) 1.1.1.35 З-Тидроксиацил-СоА дегидрогеназа 1.1.1.37 Малат дегидрогеназа 1.1.1.41 Изоцитрат дегидрогеназа (NAD+) 1.1.1.44 Фосфоглюконат дегидрогеназа (декарбоксилирующая) 1.1.1.49 Глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа 1.1.1.65 Пиридоксин 4-дегидрогеназа 1.1.1.85 З-Изопропилмалат дегидрогеназа 1.1.1.88 Гидроксиметилглутарил-СоА редуктаза 1.1.1.94 Глицерин-З-фосфат дегидрогеназа (NAD (?)*) 1.1.1.95 Фосфоглицерат 1.1.1.100 3-Кетоацил-АСР-редуктаза 1.1.1.105 Ретинол дегидрогеназа 1.1.1.155 Гомоизоцитрат дегидрогеназа 1.1.1.169 2-Кетопантоат редуктаза 1.1.1.205 И ? ? дегидрогеназа 448 (IV. 1) (содержит ??2*) Рис. 101, р-ция (3) (IX. 17) Рис. 116, р-ция (9) Рис. 114, р-ция (4) (VIII.26) Рис. 117, р-ция (36) Рис. 106, р-ция (2) (VIII.36) (VIli.49) (VIII.45) (IX.11) (IX.9) Пиридоксин + NADP+ Пиридоксаль + NADP · ? Рис. 114, р-ция (4) Рис. 106, р-ция (2) Глицерин-З-фосфат + NAD(P) Диоксиацетон фосфат + + NAD(P)-H . З-Фосфоглицерат + NAD+ З-Фосфооксипируват + NAD · ? (??.23) Ретинол + NAD+ ^ Ретиналь + NAD-? Рис. 113, р-ция (3) Мантоат + NADP* ^ кетопантоат + NAD · ? Рис. 122, р-ция (3) Продолжение табл. 1.1.3. С кислородом в качестве акцептора 1.1.3.4 Глюкоза оксидаза D-Глюкоза + 02 '—- D-Глюконо-о-лактон (флавопротеид, FAD) 1.2. Действующие на альдегидные кетогругаты доноров 1.2.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора 1.2.1.11 Аспартатсемиальдегид дегидрогеназа Рис. 112, р-ция (2) 1.2.1.12 Глицеральдегид-З-фосфат дегидрогеназа (VIII.17), (VIII.18) 1.2.1.17 Глиоксилат дегидрогеназа (ацилирую- (IX.53) щая) 1.2.1.27 Метилмалонатсемиальдегид дегидроге- Рис. 117, р-ция (46) наза (ацилирующая) 1.2.1.32 Аминомуконатсемиальдегид дегидрогеназа Рис. 118, р-ция (7) 1.2.1.41 Глутаматсемиальдегид дегидрогеназа (IX.45) 1.2.4- С дисульфидами в качестве акцептора 1.2.4.1 Пируват дегидрогеназа (IV.4), R = СН3 (содержит тиамин- пирофосфат) 1.2.4.2 tt-Кетоглутарат дегидрогеназа (IV.4), R = "ООССН2 СН2(содержит тиаминпирофосфат) 1.2.4.4 Дегидрогеназа разветвленных о-кетокис- (IX.706) (содержит тиамин-лот пирофосфат) 1.2.7. С железосерным белком в качестве акцептора 1.2.7.2 2-Кетобутират синтаза (IX.67) 1.3. Действующие на СН-СН-группу доноров 1.3.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора 1.3.1.10 Еноил-АСР-редуктаза (IX.25) 1.3.1.12 Префенат дегидрогеназа Рис. 115, р-ция (2) 1.3.1.13 Префенат дегидрогеназа (NADP*) Рис. 115, р-ция (2) 1.3.1.14 Оротат редуктаза (IX.76 б) (флавопротеид) 1.3.1.15- Оротат редуктаза (NADP-?) (IX.76 б) (флавопротеид) 1.3.1.26 Дигидропиколинат редуктаза Рис. 112, р-ция (2) 1.3.3. С кислородом в качестве акцептора 1.3.3.3 Копропорфириноген оксидаза Рис. 111, р-ция (5) -1.3.3.4 Протопорфириноген оксидаза Рис. 111, р-ция (6) 1.3.99. С другими акцепторами 1.3.99.1 Сукцинат дегидрогеназа (VIII.52) (флавопротеид, FAD) 1.3.99.3 Ацил-СоА дегидрогеназа (VII1.34) (флавопротеид) 15 Биологическая химия 449 Продолжение табл. Шифр Название Катализируемая реакция 1.3.99.7 1.3.99.10 1.3.99.12 Глутарил-СоА дегидрогеназа Изовалерил -СоА дегидрогеназа 2-Метилацил-СоА дегидрогеназа Рис. 118, р-ция (10) (флавопротеид) (1Х,70в) (флавопротеид) Рис. 117, р-ция. (16) (1в) 1.4.1.2 1.4.1.4 1.5.1.2. 1.5.1.3. 1 5.1.5 1.5.1.7 1.5.1.8 1.5.1.9. 1.5.1.10 1.5.1.20 1.6.4.5 1.8.1.2 450 1.4. Действующие на СН-РШг группу доноров 1.4.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора Глутамат дегидрогеназа (IX. 37) Глутамат дегидрогеназа (NADP*) (IX.37) 1.5. Действующие на CH-NH группу доноров 1.5.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора Пирролин-б-карбоксилат редуктаза Тетрагидрофолат дегидрогеназа Метилентетрагидрофолат дегидрогеназа (NADP*) Сахаропин дегидрогеназа (NAD*, лизин образующая) Сахаропин дегидрогеназа (NADP*, лизин образующая) Сахаропин дегидрогеназа (NAD*, L-глутамат образующая) Сахаропин дегидрогеназа (NADP*, L-тлутамат образующая) Метилентетрагидрофолат редуктаза (NADP-H) Рис. 110, р-ция (3) THE + NADP* TDE + NADP-H (IV.ll) (IX.566) (IX.566) (IX.56a) (IX.56a) (IV. 12) (флавопротеид) (FAD) Тиоредоксин редуктаза (NADP-H) 1.6. Действующие на ???·? или NADP-H 1.6.4- С дисульфидами в качестве донора NADP · ? + тиоредоксин : ¦ оки сл. 1.6.99.2 NAD(P)H: кофермент Q оксиредуктаза NADP* + тиоредоксин восст. (флавопротеид, FAD) NAD(P)H + кофермент Q-* —» NAD(P)* + восстановленньв* кофермент Q 1.8. Действующие на содержащие серу группы доноров 1.8.1. С NAD* или NADP* в качестве акцептора Сульфит редуктаза (NADP-H) (IX.60) (флавопротеид) Продолжение табл. 1.8.1.3 Гипотаурин дегидрогеназа "O2SCH2CH2NH* + Н20 + NAD* -» -» O3SCH2CH2NH3 + NAD-? (гемопротеид, содержит Mo) 1.8.1.4 Дигидролипоамид дегидрогеназа (§ 4.1) (флавопротеид, FAD) •1.8.99: С другими акцепторами 1.8.99.2 Аденилилсульфат редуктаза (IX.58) (флавопротеид) 1.9. Действующие на гем-содержащие доноры 1.9.3. С кислородом в качестве акцептора 1.9.3.1 Цитохром с оксидаза (VIII.55) (компонент цепи переноса электронов) 1.10. Действующие на дифенолы и родственные группы доноров 1.10.2. С цитохромом в качестве акцептора 1.10.2.2 Убихинон - цитохром с редуктаза (VII.54) ( компонент цепи перено- са электронов) 1.11. Действующие на пероксид водорода в качестве акцептора 1.11.1.6 Каталаза (1.1) (гемопротеид) 1.11.1.7 Пероксидаза Донор + Н202 -* Окисленный донор + 2НгО (гемопротеид) 1.13. Действующие на один донор с включением молекулярного кислорода (оксигенааы) 1.13.11. С включением двух атомов кислорода 1.13.11.5 Гомогентизат 1,2-диоксигеназа Рис. 119, р-ция (4) 1.13.11.6 З-Гидроксиантранилат 3,4-диоксигенаэа Рис. 118, р-ция (5) 1.13.11.11 Триптофан 2,3-диоксигеназа (IV.8) 1.13.11.20 Цистеиндиоксигеназа (1Х.72а) 1.13.11.27 4-т,идроксифенилпируват диоксигеназа Рис. 119, р-ция (3) 1.14. Действующие на пару доноров с включением молекулярного кислорода 1.Ц.13. С NADU или NADP-? в качестве донора и включением одного атома кислорода 1.14.13.9 Кинуренин 3-монооксигеназа Рис. 118, р-ция (3) (флавопро- теид, FAD) 1.14-16. С восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода 1.14.16.1 Фенилаланин 4-монооксигеназа Рис. 119, р-ция (1) 1.14.16.2 Тирозин 3-монооксигеназа Тирозин + Тетрагидроптеридин+ + 02—* 3,4-Диоксифенилаланин + + Дигидроптеридин + Н2О 451 Продолжение табл. Шифр Название Катализируемая реакция 1.14.16.4 Триптофан 5-монооксигеназа Триптофан + Тетрагидроптери— дин + 02 —* 5-Гидрокситриптофан + + Дигидроптеридин + Н20 1.14-17. С аскорбатом в |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 |
Скачать книгу "Биологическая химия" (8.81Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [обратная связь] |