Биологический каталог




Биомембраны - Молекулярная структура и функции

Автор Р.Геннис

белками. Если распределение липидов равновесно, то оно определяется сродством белков, присутствующих в разных мембранах, к липидам. Смещение в распределении некоторых липидов из-за взаимодействия их с белками может влиять на распределение других липидов, например холестерола [1557, 1618]. Если распределение липидов неравновесно, то липидный состав разных мембран будет определяться скоростью транспортировки липидов к мембранам и от них [1006], но и в этом случае кинетика процесса будет зависеть от участия в нем определенных белков.

10.4.3. ОБНОВЛЕНИЕ ФОСФОЛИПИДОВ [298, 1235]

Данные о скорости обновления липидов весьма скудны, известно лишь, что она весьма велика. В животных клетках половина всех фосфолипидов обновляется на протяжении одного или двух клеточных делений. Скорость обновления полярной и неполярной частей фосфолипидной молекулы неодинакова. По-видимому, это связано с действием внелизосомных фосфолипаз и ацилтрансфераз, которые вызывают перестройку внутриклеточных фосфолипидов in situ. Сфинголипиды расщепляются в лизосомах, и когда процесс их деградации нарушается, возникает патологическое состояние. Например, при болезни Ниманна—Пика происходит накопление сфинго-миелина из-за недостатка лизосомного фермента сфннгомиелиназы. Деградация гликосфинголипндов in vivo также происходит в лизосомах, как полагают, с участием белков, которые специфически связываются с определенными липидами (например, с ганглиозидом GMi) и, вероятно, растворяют их [1611].

У Е. coli имеются по крайней мере 10 деградирующих ферментов, которые могут участвовать в процессе обновления фосфолипидов [1235], однако об их функциях in vivo известно немного. При экспоненциальном росте скорость обновления глицерольного остова и жирнокислотных цепей мала; по-видимому, невелика и скорость обмена ацильных групп [1235, 1234]. Однако обновление глицеро-фосфатной головки фосфатидилглицерола происходит необычайно быстро. Это связано с использованием фосфатидилглицерола в качестве донора 5л-глицерол-1-фосфата для синтеза олигосахаридов

510 Глава 10

мембранного происхождения [686]. Эти олигосахариды содержатся в периплазматическом пространстве и играют роль в осмотической адаптации организма. В ходе реакции происходит превращение фос-фатидилглицерола в диацилглицерол, который затем превращается с помощью диацилглнцеролкиназы [1545] в фосфатидную кислоту.

10.5. Изменения липидного состава мембран в ответ на изменения условий окружающей среды [252]

Из всего сказанного ясно, что о механизме контроля липидного состава клеточных мембран известно очень мало. Одно из минимальных требований состоит в том, что мембранные липиды должны образовывать стабильный бислой, находящийся в жидкокристаллическом состоянии. Механизмы, обеспечивающие изменение липидного состава мембран в ответ иа изменения условий окружающей среды, имеют многие организмы. Лучше всего изучен механизм тепловой адаптации Е. coli.

1. Тепловая адаптация Е. coli [1235]. При выращивании Е. coli в условиях низких температур наблюдается изменение жирнокис-лотного состава в сторону большего содержания ненасыщенных жирных кислот. Это способствует поддержанию мембраны в текучем состоянии и позволяет клеткам выжить при экстремальных температурах. Преобладающими остатками жирных кислот в Е. coli (рис. 10.16) являются пальмитоил (16:0), пальмитолеил (16:1) и цис-ваксеноил (18:1). При низких температурах в бислой включается больше дос-ваксеновой кислоты, а содержание пальмитолеиловой кислоты остается постоянным. Связано это с функционированием одного из двух ферментов, которые катализируют удлинение жнр-нокислотных цепей. При низких температурах фермент 3-кетоацил-АСР-синтаза II более активно превращает пальмитолеиловую кислоту в дос-ваксеновую, увеличивая пул ненасыщенных жирных кислот, включаемых в фосфолипиды.

2. Адаптация к повышению давления. Жирнокислотный состав барофильной морской бактерии NPT3 зависит от давления [321]. При изменении давления в мембранах может также происходить фазовый переход, и эта адаптация, как и в предыдущем случае, позволяет организму выжить. При повышении давления содержание в мембранах ненасыщенных жирных кислот увеличивается, и благодаря особенностям их упаковки мембрана остается в жидкокристаллическом состоянии. Аналогичные результаты были получены при изучении фосфолипидов митохондрий из клеток печени глубоководных океанических рыб [251].

3. Исследования Acholeplasma laidlawii. Этот организм является

Биогенез мембран 511

микоплазмой. У него нет клеточной стенки, а имеется единственная плазматическая мембрана. Эта особенность весьма ценна для лабораторных исследований, поскольку в мембрану могут включаться экзогенные жирные кислоты, которые легко выделять и изучать. Основными липидными компонентами являются монокглюкозилди-глицериды (МГДГ) и диглюкозилдиглицериды (ДГДГ). Как упоминалось в гл. 2, из-за различий в размере полярной головки выделенные МГДГ образуют обратимую гексагональную фазу, а ДГДГ — стабильный бислой. Фазовые свойства мембран A. laidlawii зависят прежде всего от соотношения между МГДГ и ДГДГ [1582]. Липидный состав определяли в условиях роста организма в присутствии отдельных жирных кислот и при разных температурах [1219] или в присутствии таких агентов, как спирты и детергенты [1582]. В этих случаях объяснить адаптивную реакцию только с помощью вязкостных свойств не удается, поскольку необходимо учитывать равновесие между ламеллярной и неламеллярной фазами. Вообще говоря, анализ можно проводить, основываясь на величине параметра упаковки липидов, поскольку от него зависит фазовое состояние смеси мембранных липидов (гл. 3). Механизмы, с помощью которых организм адаптируется к изменяющимся условиям окружающей среды путем изменения своего липидного состава, неизвестны.

10.6. Резюме

Клетки эукариот содержат много мембранных органелл и множество различных внутриклеточных мембран, каждая из которых обладает уникальным белковым и липидным составом. Любой мембранный белок, информация о синтезе которого заключена в ядре, должен безошибочно доставляться от места синтеза на риОо-соме, находящейся в цитоплазме, к месту назначения. Для этого используется сложная система сигнальных последовательностей, содержащихся в любой зрелой форме полипептида или предшественника, а также рецепторы внутри клетки, способные эти сигналы распознавать. Некоторые мембранные белки включаются в липидный бислой самопроизвольно, но в большинстве случаев правильная сборка белка внутри клеточной мембраны является энергозави-снмым процессом, который осуществляется с помощью специализированного аппарата. По-видимому, белки не могут включиться в клеточную мембрану до тех пор, пока они не приобретут частично развернутую конформацию. Разворачивание белков или поддержание их в развернутой конформация, необходимой для переноса, возможно, осуществляются при участии АТР и специфических белков в цитоплазме.

В эукариотической клетке большинство липидов синтезируется в

512 Глава 10

эидоплазматическом ретикулуме, и чтобы попасть к месту назначения, они должны пройти через соответствующие мембраны. Механизм транспорта липидов неизвестен, можно лишь предположить, что в нем участвуют везикулы и белки, связывающие липиды. Способ поддержания липидного состава различных внутриклеточных мембран тоже не установлен.

Приложение

ОДНО- И ТРЕХБУКВЕННЫЕ ОБОЗНАЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

Аминокислота Трехбуквенное Однобуквенное

обозначение обозначение

Аланин Ala A

Аргинин Arg R

Аспарагин Asn N

Аспарагиновая

кислота Asp D

В алии Val V

Гистндии His H

Глицин Gly G

Глутамии Gin Q

Глутаминовая

кислота Glu E

Изолейцин He I

Лейции Leu L

Лизин Lys К

Метионин Met M

Пролин Pro P

Серии Ser s

Тирозин Tyr Y

Треонии Thr T

Триптофан Trp w

Цистеии Cys с

Фенилаланни Phe F

ЛИТЕРАТУРА

1. Abeywardena М. Y, Charnock J. S. (1983). Modulation of Cardiac Glycoside Inhibition of (Na+ + K + )-ATPase by Membrane Lipids: Differences betweem Species, Biochim. Biophys. Acta, 729, 75—84.

2. Adams G. A., Rose J. K. (1985). Structural Requirements of a Membrane-Spanning Domain for Protein Anchoring and Cell Surface Transport, Cell, 41, 1007—1015.

3. Addison R. (1986). Primary Structure of the Neurospora Plasma Membrane H + -ATPase Deduced from the Gene Sequence: Homology to Na + /К * -, Са2 * -, and К + -ATPases, J. Biol. Chem., 261, 148%—14901.

4. Adrian G. S., NcCammon M. Т., Montgomery D. L., Douglas M. G. (1986). Sequences Required for Delivery and Localization of The ADP/ATP Translocator to the Mitochondrial Inner Membrane, Mol. Ce Biol., 6, 626—634.

5. Agard D. A., Stroud R. M. (1981). Linking Regions Between Helices in Bacteriorho-dopsin Revealed, Biophys, J. 37, 589—602.

6. Aggeler R., Zhang Y.Z., Capaldi R. A. (1987). Labeling of the ATP Synthase of Escherichia coli from the Head-Group Region of the Lipid Bilayer, Biochemistry, 26, 7107—7113.

7. Aiyer R. A. (1983). Structural Characterizaion of Insulin Receptors: 1. Hydrodynamic Properties of Receptors from Turkey Erythrocytes, J. Bio. Chem., ' 258, 14 992—14 999.

8. Aizawa S, Tavassoli M. (1987). In Vitro Homing of Hemopoietic Stem Cells Is Mediated by a Recognition System with Galactosyl and Mannosyl Specificities, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 4485—4489.

9. Akabas M. H., Cohen F. S., Finkelstein A. (1984). Separation of the Osmotically Driven Fusion Event from Vesicle-Planar Membrane Attachment in a Model System for Exocytosis, J. Cell. Biol., 99, 1063—1071.

10. Akiyama Y., Ito K. (1986). Overproduction, Isolation and Determination of the Amino-terminal Sequence of the Sec Y Protein, a Membrane Protein Involved in Protein Export in Escherichia coli, Eur. J. Biochem., 159, 263—266.

11. Akiyama Y., Ito K. (1987). Topology Analysis of the Sec Y Protein, an Integral Membrane Protein Involved in Protein Export in Escherichia coli. The EMBO Journal, 6, 3465<-3470.

12. Akutsu H., Suezaki Y, Yoshikawa W., Kyogoku Y. (1986). Influence of Metal Ions and a Local Anesthetic on the Conformation of the Choline Group of Phosphatidylcholine Bilayers Studied by Raman Spectroscopy, Biochim. Biophys. Acta, 854, 213—218.

13. Albert A. D., Lane S. A., Yeagle P. L. (1985). 2H and 31P Nuclear Magnetic

Литература 515

Resonance Studies of Membranes Containing Bovine Rhodopsin, J. Membrane Biol., 87, 211—215.

14. Albertsson P.-A. (1974). Countercurrent Distribution of Cells and Cell Organelles, Methods in Enz., 31, 761—769.

15. Albertsson P.-A. (1979). Phase Partition of Cells and Subcellular Particles. Separation of Cells and Subcellular Elements (H. Peeters, Ed.), pp. 17—22, Pergamon Press, New York.

16. Albon N.. Sturtevant J. M. (1978). Nature of the Gel to Lipid Crystal Transition of Synthetic Phosphatidylcholines, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75, 2258—2260.

17. Allen J. P., Feher G, Yeates T. Q, Komiya H., Rees D. C. (1987). Structure of the Reaction Center from Rhodobacter sphaeroides R-26: The Cofactors, Proc Natl. Acad. Sci. USA, 84, 5730—5734.

18. Allen J. P., Feher G., Yeates T. Q, Rees D. C, Deisenhofer J., Michel H., Huber R. (1986). Structural Homology of Reaction Centers from Rhodopseudomonas sphaeroides and Rhodopseudomonas viridis as Determined by X-Ray Diffraction, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 8589—8693.

19. Allen J. P., Feher G. (1984). Crystallization of Reaction Center from Phodopseudomo-nas sphaeroides: Preliminary Characterization, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4795—4799.

20. Allen Т. M., Romans A. Y., Kercret H., Segrest J. P (1980). Detergent Removal During Membrane Reconstitution, Biochim, Biophys. Acta, 601, 328—342.

21. Allison D. S., Schatz G. (1986). Artificial Mitochondrial Presequences, Proc. Natl. Acad. Sci.-USA, 83, 9011—9015.

22. Allured V. S, Collier R. J., Carroll S. F, McKay D. R (1986). Structure of Exotoxin A of Pseudomonas aeruginosa at 3.0-Angstrom Resolution, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 1320—1324.

23. Almog S., Kushnir Т., Nir S., Lichtenberg D. (1986). Kinetic and Structural Aspects of Reconstitution of Phosphatidylcholine Vesicles by Dilution of Phosphtidylcholine-Sodium Cholate Mixed Micelles, Biochemistry, 25, 2597—2605.

24. Alonso A., Restall C. J., Turner M., Gomez-Fernandez J. C, Goni F. M., Chapman D. (1982). Protein-Lipid Interactions and Differential Scanning Calorimetric Studies of Bacteriorhodopsin Reconstituted Lipid-Water System, Biochim. Biophys. Acta, 689, 283—289.

25. Alpes H., Allman K. , Plattner H., Reichert J., Riek R., Schulz S. (1986). Formation of Large Unilamellar Vesicles Using Alkyl Maltoside Detergents, Biochim. Biophys. Acts,'862, 294—302.

26. Altenbach C, Seelig J. (1985). Binding of the Lipophilic Cation Tetraphenylphosphoni-um to Phosphatidylcholine Membranes, Biochim. Biophys. Acta, 818, 410—415.

27. Altenbach C, Seelig J. (1984). Ca2+ Binding to Phosphatidylcholine Bilayers As Studied by Deuterium Magnetic Resonance. Evidence for the Formation of a Ca2t Complex with Two Phospholipid Molecules, Biochemistry, 23, 3913—3920.

28. Alvarez J., Lee D. C, Baldwin S. A., Chapman D. (1987). Fourier Transform Infrared Spectroscopic Study of the Structure and Conformational Changes of the Human Erythrocyte Glucose Transporter, J. Biol. Chem., 262, 3502—3509.

29. Ameioot M., Hendrickx #., Herrtman W., Pottel H., Van Cauwelaert F, Van Der Meer W. (1984). Effect of Orientational Order on the Decay of the Fluorescence Anisotropy in Membrane Suspenzions, Biophys. J., 46, 526—539.

30. Ames G. F.-L. (1986). The Basis of Multidrug Resistance in Mammalian Cells: Homology with Bacterial Transport, Cell, 47, 323—324.

31. Ames G. Ferro-Luzzi (1986). Bacterial Periplasmic Transport Systems: Structure, Mechanism, and Evolution, Ann. Rev. Biochem., 55, 397—425.

516 Литература

32. Amey R. L., Chapman D. (1984). Infrared Spectroscopic Studies of Model and Natural Biomembranes. Biomembrane Structure and Function (D. Chapman, Ed.), pp. 199—256, Verlag Chemie, Basel.

33. Ananlharamaiah G. M., Jones J. L., Brouittette С G., Schmidt С. E, Chung В. H, Hughes T. A., Bhown A. S., Segrest J. P. (1985). Studies of Synthetic Peptide Analogs of the Amphipathic Helix: Structures of Complexes with Dimyristoyl Phosphatidylcholine, J. Biol. Chem., 260, 10 248—10 255.

34. Anderle G., Mendelsohn R. (1986). Fourier-Transform Infrared Studies of Са AT-Pase/Phospholipid Interaction: Survey of Lipid Classes, Biochemistry, 25, 2174—2179.

35. Andersen J. P., Vilsen R, Collins J. H, Jorgensen P. L. (1986). Localization of E1-E2 Conformational Transitions of Sarcoplasmic Reticulum Ca-ATPase by Tryptic Cleavage and Hydrophobic Labeling, J. Membrane Biol., 93, 85—92.

36. Anderson R. A., Lovrien R. E. (1984). Glycophorin Is Linked by Band 4.1 Protein to the Human Erythrocyte Membrane Skeleton, Nature, 307, 655—658.

37. Anderson R. A., Marchesi V. T. (1985). Regulation of the Association of Membrane Skeletal Protein 4.1 with Glycophorin

страница 73
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97

Скачать книгу "Биомембраны - Молекулярная структура и функции" (4.40Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(13.12.2017)