Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

териального происхождения; они играют большую роль при бактериальных инфекциях и в процессах гниения. Эти ферменты отличаются узкой специфичностью и благодаря этому успешно применяются для определения микроколичеств аминокислот. Небольшое число декарбоксилаз встречается в животных тканях, где они принимают участие в обмене некоторых аминокислот.

Некоторые ферменты, помещенные в подгруппу карбокси-ли-аз, катализируют вторичные реакции, связанные с декарбокси-лированием. Фосфорилирование декарбоксилируемого фрагмента катализируют четыре фермента. Фосфорилирование при де-карбоксилировании оксалоацетата с образованием фосфоенол-пирувата может осуществляться ортофосфатом (КФ 4.1.1.31), пирофосфатом (КФ 4.1.1.38), АТР (КФ 4.1.1.49) или GTP (КФ 4.1.1.32). При действии фермента КФ 4.1.1.33 происходит дегидратация и декарбоксилирование субстрата; реакция сопряжена с гидролизом АТР до ADP и ортофосфата, ее можно рассматривать как обратную лигазной.. Фермент КФ 4.1.1.64 катализирует одновременно переаминирование и декарбоксилирование.

Альдегид-лиазы

Эти ферменты (4.1.2) известны главным образом как альдо-лазы, так как они катализируют реакции, в основе которых лежит альдольная конденсация, или обратные реакции. Подобно всем ферментам подгруппы 4.1, эти ферменты катализируют реакцию образования или расщепления С—С-связи.

Альдолазы играют важную роль в обмене углеводов. Классическая альдолаза — фруктозобисфосфат-альдолаза (КФ 4.1.2.13) катализирует распад гексоз на трехуглеродные фрагменты, которые претерпевают дальнейшие превращения.

Лиазы кетокислот

Ферменты этой подгруппы (4.1.3) катализируют главным образом реакции синтеза ди- и трикарбоновых кислот из двух более мелких фрагментов. Некоторые из них играют важную роль в цикле лимонной кислоты и в глиоксилатном цикле. Классификация этих ферментов наталкивается на известные трудности, так как можно представить себе несколько путей осуществления катализируемых ими суммарных реакций, а данные о механизме их действия пока еще слишком скудны. Однако ферменты, перечисленные в этой подгруппе, имеют много общего, и их, безусловно, можно рассматривать как лиазы, хотя неко-

Классификация ферментов торые из них вызывают и вторичные реакции — обычно ацилирование кофермента А, связанное с лиазной реакцией.

Гидро-лиазы

В эту большую подгруппу (4.2.1) входят такие хорошо известные и важные ферменты, как фумарат- и аконитатгидрата-за. Ферменты 4.2.1.13—16 действуют на оксиаминокислоты; за отщеплением воды следует перегруппировка двойных связей в продукте, а затем гидролитическое отщепление аммиака. Син-тазы (КФ 4.2.1.20 и 22) также действуют на оксиаминокислоты, но в этом случае лиазная реакция связана с присоединением к оксиаминокислотам других молекул и суммарная реакция подобна обращению гидролиза; замещение, однако, является, по-видимому, двухстадийной, реакцией, включающей образование промежуточного соединения, — связанной с ферментом В, у-ненасыщенной аминокислоты. Лиазная реакция, катализируемая ферментом 4.2.1.24, протекает с присоединением второй молекулы субстрата и последующей циклизацией образовавшегося продукта.

Полисахарид-лиазы

Ферменты подгруппы 4.2.2 катализируют распад полисахаридов путем реакции элиминирования; в результате на одном из концов продукта образуется ненасыщенное кольцо сахара. Эти ферменты следует противопоставить ферментам подгруппы 3.2.1, которые расщепляют полисахариды путем гидролиза.

Другие лиазы

Небольшие группы лиаз катализируют расщепление связей С—N, С—S, С —галоген, Р—О и N—Fe.

Аммиак-лиазы (4.3.1) осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасыщенных кислот. Ами-дин-лиазы (4.3.2), наоборот, катализируют реакции аминиро-вания путем присоединения аминокислот и последующего отщепления соответствующей ненасыщенной кислоты от продукта реакции; в результате реакции аминогруппа оказывается связанной. Ферменты подгруппы 4,4 катализируют реакции отщепления H2S или его производных. Нуклеотидил-циклазы (КФ 4.6.1.1—2) можно было бы классифицировать по-разному, но они рассматриваются как лиазы, поскольку первичной реакцией является элиминирование пирофосфата из АТР или GTP с одновременной циклизацией. Феррохелатаза (КФ 4.99.1.1) — фермент, катализирующий внедрение железа в молекулу гема.

99v Глава 5

5. ИЗОМЕРАЗЫ

Рацемазы и эпимеразы

Рацемизация часто осуществляется парами ферментов, соответственно специфичных относительно двух изомеров и образующих вместе симметричный продукт; однако имеются доказательства, что в реакциях, представленных в подгруппе 5.1, прямая рацемизация катализируется одним ферментом. Эти ферменты осуществляют рацемизацию аминокислот или эпи-меризацию Сахаров. Фермент КФ 5.1.3.3 катализирует реакцию мутаротации.

цис-транс-Изомер&зы

Действие этих ферментов не связано с оптической активностью; они вызывают изменение геометрической конфигурации у двойной связи. Превращение может осуществляться через образование симметричного промежуточного продукта в результате реакции присоединения по месту двойной связи; в двух случаях известно, что SH-группа глутатиона действует таким путем.

Внутримолекулярные оксидоредуктазы

Изомеразы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз (5.3.1), осуществляют окисление СНОН-группы с одновременным восстановлением соседней С=0-группы. Таутоме-разы 5.3.2 и Д-изомеразы 5.3.3 также могут рассматриваться как внутримолекулярные оксидоредуктазы.

Внутримолекулярные трансферазы

Эти ферменты (5.4), известные как мутазы, осуществляют перенос группы с одной части молекулы субстрата на другую часть той же молекулы. Фермент 5.4.2.1 должен быть противопоставлен фосфомутазам подгруппы 2.7.5, которые переносят фосфатные группы с одной молекулы на другую. Действие ферментов 5.4.99.1 и 2 зависит от присутствия кобамидных коферментов, которые обсуждаются в гл. 9.

Внутримолекулярные лиазы

Реакции, катализируемые ферментами подгруппы 5.5, можно рассматривать как элиминирование группы в одной части молекулы с образованием двойной связи; при этом, однако, элиминируемая группа остается ковалентно связанной с дру-

Классификация ферментов гой частью молекулы. Такая реакция может приводить к де-циклизации или к превращению одного типа кольца в другой (например, в случае действия ферментов КФ 5.5.1.3 и 4).

6. ЛИГАЗЫ

Лигазы катализируют присоединение друг к другу двух молекул. Процесс этот сопряжен с разрывом пирофосфатной связи в молекуле АТР; энергия, освобождаемая при расщеплении АТР, используется для синтеза. Одно время предполагали, что синтез подобного рода осуществляется путем совместного действия фосфокиназ и трансфер аз, так что процесс можно было бы изобразить как

1) В + АТР = В—P + ADP,

2) А + В—Р = А— В+Р.

Было показано, например, что крахмал может быть синтезирован в результате именно такого процесса. В настоящее время, однако, известно, что большинство синтетазных реакций осуществляются одиночными ферментами (механизмы этих реакций обсуждаются в гл. 7).

Аминоацил-тРНК — синтетазы (подгруппа 6.1.1) осуществляют первую стадию в биосинтезе белков; на этой стадии каждый аминокислотный остаток присоединяется к рибозе концевого аденилатного остатка тРНК, специфичной для данной аминокислоты. Эти ферменты детально обсуждаются в гл. 10.

Ферменты подгруппы 6.2.1 участвуют в образовании ациль-ных производных СоА, и так как последние представляют собой соединения, богатые энергией, то реакции, катализируемые этими ферментами, легко обратимы. Ферменты подгрупп 6.3.1—2 катализируют реакции образования амидных или пептидных связей; эти реакции сопряжены с распадом АТР или других нуклеозидтрифосфатов.

Карбоксилазы подгруппы 6.4.1 являются биотинилпротеида-ми, к последним относятся также немногочисленные ферменты подгруппы 6.3.4. Первой стадией катализируемых ими реакций является образование связанного с ферментом l'-N-карб-оксибиотина за счет энергии распада АТР; интермедиат является богатым энергией соединением и легко карбоксилирует специфические субстраты на второй стадии реакции [3500].

Глава б

Специфичность действия ферментов

Одно из наиболее характерных свойств ферментов — это их высокая специфичность, в силу которой каждый фермент действует строго только на одно вещество или очень небольшое число близкородственных веществ. Специфичность действия ферментов — важнейшее биологическое явление, без которого невозможен упорядоченный обмен в живой природе, а следовательно, и сама жизнь Гопкинс [2026] в одном из своих выступлений, характеризуя это явление, сказал- «Присущая высокоспецифичным катализаторам организующая способность, как мне кажется, до сих пор еще не была должным образом оценена. Концентрация катализатора — иными словами, размер его активной поверхности — определяет скорость происходящих под его влиянием химических изменений, но высокоспецифичные катализаторы определяют, кроме того, какие именно вещества должны подвергнуться превращению. В этом отношении они подобны живой к

страница 73
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(20.11.2018)