Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

идазы

В подгруппу 3.2 входят ферменты, гидролизующие не только истинные гликозиды (3.2.1), но и N-гликозильные соединения (3.2.2), а также S-гликозильные соединения (3.2.3.1). В подгруппу истинных гликозидаз (подгруппа 3.2.1) включены ферменты, действующие на простые гликозиды, и такие ферменты, как амилазы, которые расщепляют гликозидные связи в полисахаридах. По аналогии с пептидазами а-амилазы могут быть названы эндоамилазами, а В-амилазы— экзоамилазами, так как а-амилаза может расщеплять гликозидные связи в середине полисахаридных цепей, тогда как В-амилаза действует на нередуцирующий конец цепи, последовательно отщепляя остатки мальтозы. Мальтоза отщепляется в В-форме, так что в точке гидролиза имеет место оптическая инверсия. Фермент КФ 3.2.1.3 отщепляет одиночные остатки глюкозы от нередуциру-ющего конца цепей крахмала и гликогена; при этом в точке гидролиза также происходит оптическая инверсия.

Известны следующие ферменты, действующие на различные гликозидные связи. Ферменты 3.2.1.1—3, 20, 54, 60—61 и 98 действуют на а-1,4-глюкозидные связи; 3.2.1.10—11, 33, 41, 57, 68, 94 и 95 — на а-1,6-глюкозидные связи; 3.2.1.75 — на В-1,6-глюкозидные связи; 3.2.1.4, 74, 86 и 91 — на 6-1,4-глюкозидные связи; 3.2.1.59 и 84 — на а-1,3-глюкозидные связи; 3.2.1.6, 39 и 58 — на В-1,3-глюкозидные связи; 3.2.1.71—на 6-1,2-глюкозид-ные связи; 3.2.1.7 и 80 на В-1,2-фруктозидные связи; 3.2.1.85 и 89 на В-1,4-галактозидные связи; 3.2.1.87 на а-1,3-галактозид-ные связи; 3.2.1.90 — на В-1,3-галактозидные связи; 3.2.1.32 и 72—на В-1,3-связи ксилозы; 3.2.1.8 и 37—на В-1,4-связи ксилозы

3.2.1.14, 30, 35, 52 и 96 —на В-1,4-связи 2-ацетилглюкозамина;

3.2.1.15, 67 и 82 —на а-1,4-связи галактуроната; 3.2.1.44 и 63 — на а-1,2-связи фукозы; 3.2.1.28 и 93 —на аа-диглюкозидные связи. КФ 3.2.1.17 — хорошо известный фермент лизоцим, вы-

Классификация ферментов зывающий лизис бактериальных клеток, особенно М. lysodeikti-cus.

Расщепление нуклеотидов и нуклеозидов в животных тканях осуществляется главным образом с помощью фосфоролитиче-ского механизма. Известны также некоторые гидролитические ферменты, специфически настроенные на расщепление нуклео-зидных связей; они отнесены в подгруппу 32 2

Пептидазы и другие сходные по действию ферменты

За последние годы значительно изменились представления о протеолитических ферментах (подгруппа 3.4). Раньше считали, что одни ферменты — «протеиназы» — приспособлены к расщеплению только крупных молекул, тогда как другие гидролизуют молекулы небольшого размера. В настоящее время выяснилось, что для расщепления субстрата важен не размер молекул этого субстрата, а специфичность фермента Ни одна из пептидаз не может гидролизовать все пептидные связи белковой молекулы; будет ли данный фермент действовать или нет, это зависит от природы химических групп, расположенных поблизости от рассматриваемой пептидной связи Одни ферменты для своего действия не нуждаются в присутствии примыкающих концевых карбоксильных или аминных групп; более того, наличие этих групп может даже препятствовать действию такого фермента; другим, напротив, необходимо присутствие свободных концевых групп Ферменты первой группы (Бергман назвал их «эндопептидазами») могут действовать на центральные участки пептидной цепи и расщеплять молекулу белка на более мелкие фрагменты; небольшие пептиды они обычно расщепляют только тогда, когда их концевые группы искусственно, химическим путем блокированы. Ферменты второй группы («экзопептидазы» по классификации Бергмана) не могут гидролизовать пептидные связи, находящиеся в середине цепи, и действуют (либо с карбоксильного, либо с аминного конца цепи), отщепляя последовательно одну за другой концевые аминокислоты.

Эндо- и экзопептидазы действуют при расщеплении белка удивительно согласованно; первые образуют большое число свободных концов, а вторые воздействуют на образовавшиеся фрагменты. Те же два типа действия можно наблюдать у ферментов, расщепляющих полисахариды, например у а- и В-ами-лаз.

Как обсуждалось на с. 294, классификация этих ферментов представляет значительные трудности, и принятая в настоящее время система в ряде отношений отличается от той, которая используется для других групп. Пептидазы, или экзопептидазы,

21* Глава 5

разделены на подгруппы (3.4.11 —17); при этом учтены особенности действия: отщепление одиночных аминокислот (с N- или С-конца пептидной цепи), специфичность к дипептидным субстратам, отщепление дипептидных фрагментов с N- или С-конца. Это обычный тип классификации, основанный на специфичности. Вместе с тем эндопептидазы разделены на подгруппы (начинающиеся с подгруппы 3.4.21) в первую очередь на основании каталитического механизма; особенности специфичности используются только для идентификации индивидуальных ферментов в пределах подгрупп. Важная подгруппа протеиназ, в активном центре которых функционируют серии и гистидин («серииовые протеииазы»), имеет шифр 3.4.21; подгруппа 3.4.22 включает «тиоловые протеииазы» с цистеином в активном центре; «кислые протеииазы» подгруппы 3.4.23 имеют оптимум рН ниже 5, а ферменты подгруппы 3.4.24 содержат связанный металл, важный для каталитической активности. Некоторые из тех пептидаз, которые были очищены или даже закристаллизованы, мало охарактеризованы в отношении специфичности; иногда было установлено только, что рассматриваемая пептидаза гидролизует какой-либо индивидуальный белок. Группа протеиназ, о механизме действия которых ничего не известно, отнесена к подгруппе 3.4.99. S В подгруппы 3.5.1—2'/включены ферменты, гидролизующие ( —СО—NH-связи, но не имеющие отношения к расщеплению белка: эти ферменты катализируют другие реакции обмена. К^к--4удет~АИДЦ©---ни-жег некоторые из них катализируют расщепление гетероциклического кольца.

Ферменты подгрупп 3.5.3—4 гидролизуют С—N-связь в структуре =N—CH=N—. В зависимости от природы групп, присоединенных к атомам азота, реакция ведет к освобождению либо NH3, либо мочевины или же к раскрыванию кольца. Целый ряд этих ферментов участвует в образовании конечных продуктов азотистого обмена. Следует отметить, что в биологических системах дезаминирование в большинстве случаев осуществляется не при помощи обсуждаемых здесь гидролитических механизмов, а окислительным путем или путем переноса аминогруппы на другие молекулы.

Пирофосфатазы и другие сходные по действию ферменты

Эта подгруппа ферментов (3.6), гидролизующих (за двумя исключениями — КФ 3.6.1.7 и 24) кислотные ангидриды, катализирует расщепление пирофосфатных связей. Обычно при классификации ферментов пирофосфатазы помещают в одну группу с фосфатазами, но в действительности они не являются эсте-

Классификация ферментов разами и образуют совершенно особый класс. В состав этой группы входит ряд важных ферментов, действующих на нук-леотиды. Особенно важен миозин (КФ 3.6.1.3) вследствие той роли, которую он играет при мышечном сокращении. Нуклео-тидпирофосфатаза (КФ 3.6.1.9) расщепляет пирофосфатные связи, в которых обе фосфатные группы замещены: этот фермент широко используется в работах по выяснению структуры коферментов нуклеотидной природы.

4. ЛИАЗЫ

Лиазы — это ферменты, разрывающие С—С-, С—О-, С—N-и другие связи в результате реакции элиминирования (что приводит к образованию двойных связей), или, наоборот, присоединяющие определенные группы по двойным связям. В большинстве случаев в одном из направлений реакции участвуют две молекулы субстрата, а в обратном — только одна молекула. Многие из этих реакций очень важны в процессах биосинтеза, и если биологически важной является именно синтетическая реакция или же если только эта реакция была изучена, то соответствующий фермент называют синтазой. Некоторые суммарные реакции, формально не отнесенные к лиазным, включают, однако, лиазоподобную стадию. Это относится, например, к значительному числу реакций, катализируемых ферментами, содержащими связанный пиридоксальфосфат.

Декарбоксилазы

Суммарную реакцию декарбоксилирования можно рассматривать либо как гидролазную реакцию, приводящую к образованию Н2СО3, либо как лиазную реакцию, в результате которой образуется С02. Поскольку между С02 и Н2С03 быстро устанавливается равновесие, выбор между двумя указанными выше возможностями сделать нелегко. Имеются данные, полученные с помощью изотопов, о том, что при функционировании пиридоксальфосфат-зависимых декарбоксилаз первым продуктом является С02 [3999]; это, по-видимому, справедливо и для пируватдекарбоксилазы, требующей тиамиидифосфа-та [3599]. Для многих других декарбоксилазных реакций данные о механизме отсутствуют, но для удобства все декарбоксилазы объединены в группу карбокси-лиаз.

Пируватдекарбоксилаза (КФ 4.1.1.1)—фермент, играющий важную роль у дрожжей, — катализирует образование альдегида. Он непосредственно связан с пируватдегидрогеназой (КФ 1.2.4.1), и оба этих фермента обсуждаются в гл. 9 в разделе, посвященном тиаминпирофосфату.

22—2277 Глава 5

Декарбоксилазы аминокислот (КФ 4.1.1.12—30,-53, 57) чаще всего бывают бак

страница 72
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(09.12.2018)