Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

удаления СН3

метальной группы ферментом трансметилазой образуется R'CH2SCH2R.

Ферменты, переносящие азотистые группировки

Трансаминазы (подгруппа 2.6.1) образуют большую группу •ферментов, важных для метаболизма аминокислот. Классификация этих ферментов как простых трансфераз в известной мере условна. В процессе катализируемой реакции происходит перенос пары электронов и протона вместе с гШ2-группой от .первичного амина на оксосоедииеиие по общему уравнению:

RiCHNH2R2 + R3COR4 = RiCOR2 + R3CHNH2R4. (5.2)

Реакцию можно формально трактовать как окислительное дезаминирование донора (аминокислоты), сопряженное с восстановительным аминированием акцептора (оксокислоты), и, следовательно, рассматриваемые ферменты можно было бы классифицировать как оксидоредуктазы. Однако уникальной чертой реакции является перенос аминогруппы путем механизма (который хорошо изучен), включающего образование кова-лентных субстрат-кофермеитных иинтермедиатов. [Большинство этих ферментов (если не все) являются пиридоксальфосфат-яротеидами.] Эта черта оправдывает отнесение рассматриваемых ферментов к подгруппе 2.6.1.

Во многих трансаминазных реакциях участвует глутамаг; в результате сопряженного действия трансаминаз с глутаматде-тидрогеназами (КФ 1.4.1.2—4) из оксокислот и аммиака образуются различные аминокислоты, при этом глутамат выступает как переносчик аммиака.

Ферменты 2.6.1.11, 13, 18, 19, 29, 36 и 46 переносят ш-амино-труппу, образуя альдегиды.

КФ 2.6.3.1 является уникальным ферментом, переносящим ='NOH-rpynny.

Классификация ферментов Ферменты, переносящие фосфатные группы

Большинство реакций переноса фосфатных групп протекает с участием АТР и ферментов, известных под названием киназ (подгруппы 2.7.1—4). Эти реакции имеют большое значение, ибо благодаря им осуществляется перенос энергии от одной системы к другой в форме богатых энергией фосфатных связей. В большинстве случаев, однако (см. подгруппу 2.7.1), фосфат переносится на гидроксильную группу спирта или сахара с образованием связи, бедной энергией. В этих случаях с точки зрения обычных критериев реакция необратима, так как в результате ее протекания происходит превращение богатой энергией связи АТР в бедную энергией связь. В реакциях, катализируемых киназами подгрупп 2.7.2—4, богатые энергией связи имеются как в исходных, так и в конечных продуктах реакции; поэтому данные реакции легко обратимы. Ферменты подгруппы 2.7.2 образуют ацилфосфаты, а подгруппы 2.7.3 — амидофос-фаты.

Необходимо отметить, что большинство ферментов, фосфори-лирующих сахара, осуществляют фосфорилирование специфически у одного из концевых углеродов, если оба они не блокированы, как в случае NAD (КФ 2.7.1.23) и дефосфокофермен-та А (КФ 2.7.1.24). Образуются преимущественно эфиры по концевой первичной спиртовой группе (положение 5 или 6, а также положение 1 в кетосахарах). Однако некоторые ферменты составляют исключение, так как в результате их действия образуются гликозидфосфаты.

Используя меченую АТР, Бублиц и Кеннеди [602] показали,, что фермент 2.7.1.30 всегда фосфорилирует один и тот же конец молекулы глицерина, хотя эта молекула симметрична.

Подгруппа 2.7.4 включает ферменты, катализирующие реакции переноса от нуклеозидполифосфатов. Установлено существование двух главных ферментов или групп ферментов, а именно КФ 2.7.4.4 и 2.7.4.6. Главное отличие между этими двумя ферментами иллюстрируется следующими реакциями:

(2.7.4.4) ХМР + YTP = XDP + YDP, (5.3) (2.7.4.6) XDP + YTP = XTP +YDP. (5.4)

Аденилаткиназа (КФ 2.7.4.3) катализирует реакцию того же типа, что и фермент (КФ 2.7.4.4), но действует только на производные аденозина. Фермент (КФ 2.7.4.1) катализирует обмен пирофосфата между АТР и неорганическим полифосфатом.

В подгруппе 2.7.6 имеются три фермента, расщепляющие вторую пирофосфатную связь в АТР, так что переносится не фосфат, а пирофосфат. Фермент 2.7.6.1 образует специфичный гли-козилпирофосфат, который играет важную роль в синтезе нук-леотидов ферментами 2.4.2.7—14 и 2.4.2.18—20 [2439]. Глава 5

Подгруппа 2.7.7 содержит ряд важных ферментов, которые осуществляют перенос группировок, связанных с пирофосфатом, на другие молекулы, освобождая неорганический пирофосфат

X—Р—Р—Р + Р—Y ^—у. X—Р—Р—Y + P—Р. (5.5)

Реакция состоит в переносе замещенной фосфатной группы X—Р от пирофосфата на другую замещенную фосфатную группу; при этом образуется новая пирофосфатная связь в продукте X—Р—Р—Y. Таким образом, эти ферменты играют важную роль в синтезе динуклеотидов и других аналогичных молекул. Опыты с ферментом КФ 2.7.7.1, проведенные при помощи изотопных методов, показали, что освобождаемый при реакции пирофосфат образуется за счет двух концевых фосфатных групп трифосфата; это подтверждает правильность приведенного выше механизма [2548]. Реакция, катализируемая ферментами 2.7.7.4—5, хотя и близка по своему типу, но не вполне точно соответствует уравнению (5.5); в этом случае вместо фосфата акцептором служит сульфат и в результате реакции образуется смешанный кислотный ангидрид.

Ферменты данной группы катализируют реакции трансфос-•форилирования особого типа. Между тем название «пирофос-¦форилаза» применяется также для обозначения другой группы ферментов, участвующих в образовании пирофосфата, а именно ферментов, которые катализируют не реакцию трансфосфорили-рования, а реакцию трансгликозилирования. Эти ферменты лредставлены в подгруппе 2.4.2.

Фосфомутазы (подгруппа 2.7.5) не вовлекают в реакцию АТР или другие нуклеотидполифосфаты. Одно время полагали, что они катализируют внутримолекулярный перенос фосфата, перемещая фосфатную группу из одного положения в другое внутри самой молекулы субстрата; считалось, например, что фосфоглюкомутаза (КФ 2.7.5.1) катализирует перенос фосфата в молекуле глюкозы из положения 1 в положение 6. Теперь нам известно, что это не так: перенос осуществляется из положения 1 в одной молекуле в положение б в другой молекуле, как это отмечено в Списке ферментов.

Данная реакция может начаться только в том случае, если б среде присутствуют хотя бы следы глюкозобисфосфата. На каждую вновь появившуюся молекулу глюкозобисфосфата одна молекула его исчезает, так что количество глюкозобисфосфата все время остается постоянным; глюкозобисфосфат действует в этом случае каталитически как кофермент реакции. По-видимому, все фосфомутазы, за исключением одной, действуют подобным образом; в каждом случае катализируемый процесс представляет собой акт переноса, в котором «кофермент» превращается в продукт, а субстрат в «кофермент». Это очень интересный тип реакции. Только фосфоглицерат-фосфомутаза

I

Классификация ферментов . (КФ 5.4.2.1) из семян злаков не нуждается в кофакторе, и < поэтому она помещена в раздел изомераз.

> КФ 2.7.9.1—уникальный фермент, найденный в растениях; I можно считать, что он одновременно переносит две фосфатные

группы от молекулы АТР — одну на пируват, а другую на ион

фосфата с образованием пирофосфата.

| Сульфид- и сульфотрансферазы

Фермент 2.8.1.1 осуществляет катализ при участии входящей в состав его молекулы дисульфидной группы, которая, по-види-| мому, переносит S от тиосульфата на цианид [1648, 4406]. i Сульфотрансферазы подгруппы 2.8.2 катализируют образо-I вание ряда органических сульфатов; во всех случаях в качест-I ве промежуточного «активного» сульфата в реакции участвует I З'-фосфоаденилилсульфат [3938, 3939, 4013].

| СоА-трансферазы | Эти ферменты (подгруппа 2.8.3), подобно трансацилазам,

§ действуют на ацильные производные кофермента А, но отлича-

I ются от трансацилаз тем, что переносят не ацильную группу, а

* кофермент А.

I 3. ГИДРОЛАЗЫ

I

¦ Эстер азы

В эту подгруппу (3.1) включены несколько ферментов, обладающих сравнительно широкой специфичностью. Эти фер-; менты, катализируя разрыв эфирных связей, гидролизуют очень | большое число различных эфиров, хотя и не с одинаковой ско-i ростью. Некоторые из них в известной мере действуют также и - на лактоны. В эту же группу входят и три истинные лактоназы, \ т. е. ферменты, действующие только на внутренние эфиры.

s \ Тиолэстеразы

I Эти ферменты очень важны, поскольку тиоэфирная связь | играет большую роль в обмене ацильных групп. «Глиоксала-i за II» (КФ 3.1.2.6) действует на лактилглутатион, образуемый I «глиоксалазой I» (КФ 4.4.1.5), и обе они вместе составляют \ глиоксалазную систему, с помощью которой метилглиоксаль ; превращается в лактат.

21-2277 Глава 5

Фосфатазы

Фосфомоноэстеразы и фосфодиэстеразы (КФ 3.1.3—4) относятся к числу ферментов со сравнительно широкой специфичностью. Однако в этой группе имеются и ферменты, отличающиеся узкой специфичностью, в первую очередь ферменты, действующие на фосфорные производные Сахаров. Раньше нуклеазы включали в число фосфодиэстераз с широкой и перекрывающейся специфичностью; сейчас нуклеазы выделены в 14 новых подгрупп (3.1.11—16 и 3.1.21—31) в соответствии с положением расщепляемой связи в нуклеиновой кислоте.

Гликоз

страница 71
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(11.12.2018)