Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

сла других трансфераз; лучше просто рассматривать их как Y-транс-феразы.

Метилтрансферазы

Биологическое метилирование осуществляется путем переноса метальных групп ферментами подгруппы 2.1.1. Для многих ферментов этой подгруппы донором метальных групп служит S-аденозилметионин, образующийся при действии фермента КФ 2.5.1.6.

Другие переносчики одноуглеродных групп

В гл. 9 указывается, что тетрагидрофолат служит переносчиком —СНз-, —СН2ОН-, —СНО- или —CH-NH-групп. Ферменты, которые катализируют перенос этих групп и играют важную роль в биосинтезе пуринов и т. п., объединены в подгруппу 2.1.2. Реакции карбоксилирования также играют важную роль в процессах биосинтеза, а образующиеся карбоксильные или карбамоильные группы переносятся ферментами подгруппы 2.1.3.

Трансальдолаза и транскетолаза

Эти два фермента объединены в подгруппу 2.2.1. Транскето лазу можно рассматривать как фермент, осуществляющий перенос гликолевого альдегида от одного альдегида на другой; трансальдолаза переносит дигидроксиацетон от одного альдегида на другой путем образования промежуточного комплекса дигидроксиацетон — фермент [4891]. Таким образом, в одном случае в реакции происходит соединение типа альдегид — альдегид, а в другом — соединение типа спирт — альдегид. Первый фермент (но не второй) нуждается в тиаминпирофосфате. Оба фермента играют важную роль в фотосинтезе и в системе окислительного превращения пентозофосфатов.

Классификация ферментов Ацилтрансферазы

Почти все ферменты подгруппы 2.3.1 катализируют перенос ацильных групп при участии кофермента А (СоА). Со А, следовательно, занимает такое же положение при переносе ацильных групп, какое занимает АТР в реакциях переноса фосфата, хотя не все транспортируемые ацильные группы одинаковы. Интересно отметить, что и здесь также участвуют богатые энергией связи; карбоксильная группа кислоты связывается с SH-группой Со А, образуя тиоловый эфир, и свободная энергия гидролиза этой связи в тиоловом эфире составляет величину того же порядка, что и свободная энергия гидролиза пирофос-фатной связи в АТР. Ацилтрансферазы играют важную роль в ряде различных процессов обмена веществ, особенно в обмене жиров. В синтезе жирных кислот участвует другая группа ацилтрансфераз, использующая в качестве переносчика ацил-переносящий белок. Фосфат-ацетилтрансфераза (КФ 2.3.1.8), встречающаяся только у бактерий, играет роль связующего звена между макроэргическими связями тиоловых эфиров и мак-роэргическими фосфатными связями. Фермент 2.3.1.12 образует часть пируватоксидазной системы.

Гликозилтрансферазы

Ферменты подгруппы 2.4 катализируют реакции "переноса остатков Сахаров на различные акцепторы, особенно на —ОН-группы другого сахара, на свободный фосфат или на атом азота в гетероциклическом кольце. Большинство реакций, которые здесь рассматриваются, протекают без участия богатых энергией связей, н в ряде случаев они легко обратимы. Гексо-зилтрансферазы — это в основном бактериальные и растительные ферменты, хотя имеются и некоторые важные исключения.

Данная группа включает фосфорилазы, которые катализируют реакции переноса гликозильных групп от углеводнофос-форных эфиров и реакции переноса этих групп на свободный фосфат; ферменты 2.4.1.1; 2.4.1.8; 2.4.1.30—31; 2.4.1.49; 2.4.1.97; 2.4.2.1—4; 2.4.2.15—16 и 2.4.2.23 представляют собой истинные фосфорилазы, поскольку в катализируемых ими реакциях переноса гликозильных групп всегда участвует фосфат. Фермент 2.4.1.7, хотя и может действовать как фосфорилаза, тем не менее не является истинной фосфорилазой, так как он способен катализировать реакцию и без участия фосфата; скорее его следует рассматривать как трансгликозилазу, для которой фосфат играет роль одного из нескольких возможных акцепторов.

Наиболее известная фосфорилаза (КФ 2.4.1.1) обратимо переносит глюкозу из соединения с фосфатом на нередуцирую-щий конец цепи полисахарида. Поэтому для начала реакции неГлава 5

обходимо присутствие полисахарида, на основе которого она и строит длинные неразветвленные цепи. Фосфат не вовлекается в реакцию, катализируемую ферментом 2.4.1.18. Этот фермент образует разветвленные структуры гликогена и амилопек-тина из неразветвленных цепей. При этом какую-то часть имеющейся цепи он переносит в положение 6 одного из промежуточных глюкозных остатков другой части цепи, в результате чего образуется так называемая Т-образная структура. Фермент 2.4.1.2 осуществляет почти такой же перенос, с тем отди-чием, что он переносит только концевой глюкозный остаток. При повторении переносов этого остатка строится цепь, содержащая исключительно 1,6-связи.

Фермент 2.4.1.19 переносит часть цепи на нередуцирующий конец той же цепи, удаляя таким образом часть молекулы в форме кольца

H-I-J G —Н—I—J

G

fa = г —а

/ \ / \

ЕВ ЕВ

\ / \ /

D-С D—С

Здесь буквы означают глюкозные остатки, расположенные друг за другом, если считать с нередуцирующего конца. Редуцирующая группа F переносится из положения 4 остатка G в положение 4 остатка А; при этом образуется нередуцирующий циклический декстрин, обычно содержащий 6 или 7 глюкозных остатков. Данный фермент катализирует также реакции, подобные реакциям, катализируемым ферментом КФ 2.4.1.25, а именно перенос одного глюкозного остатка одной из двух молекул мальтозы, участвующих в реакции, в положение 4 концевого глюкозного остатка другой молекулы мальтозы:

2Мальтоза = Мальтотриоза + Глюкоза.

Однако фермент КФ 2.4.1.25, насколько известно, не образует циклических декстринов. Ферменты 2.4.1.4—5 и 2.4.1.9—10 строят различного типа полисахаридные цепи, перенося глико-зильные группы, не от фосфатсодержащих соединений, как фосфорилаза, а от таких соединений, как дисахариды, например сахароза. Фермент 2.4.1.4 осуществляет перенос глюкозных остатков из их соединения с фруктозой в положение 4 концевого глюкозного остатка; фермент 2.4.1.5 осуществляет ту же реакцию, но переносит глюкозу в положение 6 концевого остат-

Классификация ферментов t ка (даже самой сахарозы — с образованием лейкрозы); фер-I менты 2.4.1.9—10 осуществляют перенос фруктозных остатков-»» с одних молекул сахарозы в положения соответственно 1 и & "Г* других молекул сахарозы, что сопровождается выраженным i гидролизом.

\ Интересно, что в процессе переноса, осуществляемого маль-

| тозофосфорилазой (КФ 2.4.1.8), происходит оптическая инвер-с сия с образованием В-формы глюкозы; это обусловлено меха-? низмом реакции (гл. 7).

I Следует отметить, что ряд ферментов этой подгруппы (КФ

| 2.4.1.11 — 17; 2.4.1.21—23; 2.4.1.29; 2.4.1.32—48; 2.4.1.50—63; -I 2.4.1.65—66; 2.4.1 68—74) действует на производные нуклеозид-| дифосфатов, особенно на уридиндифосфатсахара. Эти фермен-I ты участвуют в синтезе олиго- и полисахаридов, например гликогена и крахмала (КФ 2.4.1.11 и 2.4.1.21), альгината (КФ 2.4.1.33) и липополисахаридов (КФ2.4.1.44, 2.4.1.56 и 2.4.1.58). Фермент КФ2.4.99.1 катализирует весьма сходный процесс, нос * участием производных цитидинмонофосфата. Сахароза образу-1 ется в растениях ферментом КФ 2.4.1.13; фосфорилаза (КФ 2.4.1.7) в растениях отсутствует. Лактозосинтаза (КФ 2.4.1 22) является комплексом двух белковых компонентов А и В, Бе-I лок В—это лактальбумин, он не обладает ферментативной ак-I тивностью; в отсутствие белка В белок А катализирует галак-С тозилтрансферазную реакцию с UDP-галактозы на N-ацетил-| глюкозамин.

Ферменты 2.4.2.1—6; 2.4.2.15 и 2.4.2.23 могут образовывать нуклеозиды; в этих соединениях сахар связан непосредственно' \{ с атомом N, а не с атомом О.

Ц Ферменты КФ 2.4.2.7—14 и 17—20 подобны фосфорилазам,

| но в реакциях, катализируемых ими, участвует пирофосфат, а j?f не ортофосфат. Эти ферменты часто называют пирофосфорила-?l зами; однако они, по существу, представляют собой трансрибо-Щ зилазы, и их не следует путать с пирофосфорилазами, осуществ-ш ляющими реакцию трансфосфорилирования, которые помещены yl в подгруппу 2.7.7. Пирофосфорилазы в подгруппе 2.4.2 катали-$! зируют реакцию образования мононуклеотидов, тогда как фер-у. менты, включенные в подгруппу 2.7.7, — реакцию образования динуклеотидов.

Алкилтрансферазы

Подгруппа 2.5 — весьма гетерогенная группа ферментов, переносящих КзС-группы, т. е. замещенные или незамещенные алкильные группы. Многие из этих ферментов участвуют в различных синтетических процессах." Ферменты 2.5.1.1; 2.5.1 8 и 2.5.1.10—11 участвуют в биосинтезе изопреноидных соединений^ Глаза 5

в том числе стероидов, терпеиоидов, каротииоидов, убихииоиа и др.; ферменты 2.5.1.2 и 2.5.1.9 участвуют в синтезе тиамииа и рибофлавина соответствеиио. Ферменты 2.5.1.4 и 2.5.1.5 катализируют внутримолекулярный алкильный перенос; в результате образуются циклические соединения.

КФ 2.5.1.6 — важный фермент, который превращает метио-нин в источник активных метальных групп. Основной особенностью реакции является превращение соединения S—CH2R в со-

единение R'—CH2S—CH2R, из которого затем после

страница 70
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(17.12.2018)