Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

Такой ход реакции был подтвержден с помощью изотопов при действии оксидазы из змеиного яда (КФ 1.4.3.2) [1426]. Если, как полагают, альдегиды окисляются в форме гидратов или в виде комплексов с веществами, содержащими тиоловые группы, то ферменты подгруппы 1.2 также в конечном счете окисляют СН — ОН-группу. Эти три подгруппы насчитывают не менее 306 ферментов.

Особенный интерес представляет тот факт, что среди ферментов этих подгрупп встречаются несколько пар ферментов, катализирующих одни и те же реакции окисления, но переносящих водород на разные акцепторы. Таковы, например, пары, в которых одни ферменты переносят водород на NAD, а другие— на NADP (1.1.1.1 и 2; 1.1.1.32 и 33; 1.1.1.38 и 40; 1.1.1.41 и 42; 1.1.1.63 и 64; 1.1.1.6 и 72; 1.2.1.3 и 4; 1.2.1.12 и 13); пары, в которых одни ферменты используют в качестве акцепторов кофермент, а другие — цитохром (1.1.1.27 и 1.1.2.3; 1.1.1.28 и 1.1.2.4; 1.1.1.138 и 1.1.2.2; 1.2.1.2 и 1.2.2.1) или одни — кофермент, а другие—02 (1.1.1.47 и 1.1.3.4; 1.1.1.37 и 1.1.3.3; 1.1.1.65 и 1.1.3.12; 1.2.1.37 и 1.2.3.2; 1.3.1.14 и 1.3.3.1). Имеются также пары, в которых оба фермента действуют на одно и то же ве-

Классификация ферментов щество, но так, что в результате реакции образуются разные продукты окисления (1.1.1.9 и 10; 1.1.1.12 и 13; 1.1.1.37 и 38; 1.1.1.43 и 44; 1.1.1.123 и 124; 1.1.1.126 и 127; 1.1.2.3 и 1.13.12.4; 1.2.1.3 и 1.2.1.10; 1.2.1.9 и 1.2.1.13; 1.2.2.2 и 1.2.3.3; 1.2.1.17 и 1.2.3.5; 1.5.1.1 и 2; 1.5.1.7 и 9; 1.5.1.8 и 10). Это часто связано с тем, что один из членов такой пары ферментов катализирует какую-нибудь сопряженную реакцию, например декарбоксили-рование.

В подгруппу 1.1 входят ферменты, которые катализируют превращение СН—ОН-группы многих спиртов, сахароспиртов, оксикислот, Сахаров и оксистероидов в С = 0-группу.

В подгруппу 1.2 помимо нескольких неспецифических ферментов катализирующих реакции окисления альдегидов, входят несколько специфичных ферментов, действие которых связано с аккумулированием энергии; процессы окисления, катализируемые этими ферментами, ведут к образованию таких «богатых энергией» соединений, как тиоловые эфиры или смешанные ангидриды. Поскольку глицеральдегидфосфатдегидрогена-за (КФ 1.2.1.12) играет важную роль в обмене углеводов, она была тщательно исследована. Дегидрогеназы 1.2.4.1 и 2, нуждающиеся в тиаминпирофосфате и использующие в качестве акцептора водорода и ацетильных групп липоат, также играют важную роль в обмене углеводов; они подробно обсуждаются в гл. 9.

В подгруппу 1.3 входят ферменты, катализирующие реакции переноса двух атомов водорода от СН—СН-групп с образованием С = С-групп, т. е. эти ферменты катализируют образование ненасыщенных соединений. Сукцинатдегидрогеназа — хорошо известный фермент, играющий важную роль в цикле лимонной кислоты; она стоит под номером 1.3.99.1, поскольку неизвестна природа акцептора в катализируемых ею реакциях. Ферменты 1.3.99.2 и 3 играют ключевую роль в метаболизме жиров; в соответствующих реакциях цитохром с может действовать как акцептор, если в системе имеется другой флавопро-теид, «электронпереносящий флавопротеид».

В подгруппу 1.4 входят ферменты, катализирующие реакции окислительного дезаминирования; исключение составляют ферменты 1.4.1.6 и 1.4.4.1, катализирующие процесс циклизации 5-аминовалерианата. Ферменты подгруппы 1.5 катализируют окисление замещенных аминов без освобождения аммиака.

Ферменты подгруппы 1.6 необычны в том отношении, что донором водорода служат для них восстановленные формы коферментов. Большая часть этих ферментов функционирует как «коферментдегидрогеназы», и в клетке они действуют как часть цепи переноса водорода, связывающей восстановленные кофер-менты с 02. Они мало специфичны в отношении акцепторов, поэтому нецелесообразно построение классификации, рассматГлава 5

ривающей коферменты как акцепторы. Ферменты 1.6.6.1—4 катализируют реакцию восстановления нитрата до аммиака или аминогрупп у растений и бактерий.

В подгруппы 1.9 и 1.10 объединены важные ферменты, которые действуют на конечных стадиях в цепи реакций, связанных с переносом водорода. Очень важную роль в дыхании большого числа аэробных организмов играет фермент КФ 1.9.3.1, который подробно рассматривается в гл. 9. Многие ферменты этой подгруппы содержат в своем составе медь.

Подгруппы 1.15 и 1.16 содержат по одной дегидрогеназе; субстратами являются соединения, совершенно отличные от тех, которые были рассмотрены выше.

Пероксидазы

В подгруппу 1.11 входит целый ряд ферментов, использующих в качестве окислителя Н202. Классические пероксидазы (КФ 1.11.1.7), представляющие собой гемопротеиды, специфичны только в отношении акцептора водорода, т. е. перекиси, а в качестве доноров они могут использовать различные соединения. Каталаза (КФ 1.11.1.6), которая разрушает Н202, включена в эту группу ферментов по той причине, что она в общем подобна им по структуре и свойствам и способна окислять ряд субстратов с участием перекиси водорода. Разрушение Н2Ог может рассматриваться как окисление одной молекулы другой. Эта реакция широко распространена в аэробных клетках и, возможно, имеет какое-то еще не выясненное значение. Пероксидазы коферментов (ферменты 1.11.1.1 и 2) не являются ге-мопротеидами; по крайней мере одна из них представляет собой флавопротеид. Другие флавопротеиды, такие, как ксантин-оксидаза (КФ 1.2.3.2), также используют Н202, но наряду с другими акцепторами. Пероксидазы коферментов более похожи на эту группу ферментов, чем на классические пероксидазы, поскольку они, как и эти ферменты, не специфичны в отношении Н202.

Оксигеназы

В подгруппы 1.13 и 1.14 входят ферменты, открытые в основном в последние несколько лет; эти ферменты катализируют включение в свои субстраты атомов кислорода из 02. Ферменты подгруппы 1.13 функционируют с одной молекулой донора; при этом происходит включение либо двух атомов кислорода, обычно с раскрытием кольца донора по двойной связи (диоксигеназы 1.13.11), либо одного атома кислорода (с одновременным образованием молекулы воды) (монооксигеназы

Классификация ферментов 1.13.12). В реакциях последней группы происходит также де-карбоксилирование (по крайней мере во всех исследованных до настоящего времени случаях).

Ферменты подгруппы 1.14 катализируют более сложную реакцию, в которой два различных донора водорода взаимодействуют с 02. Атом кислорода внедряется либо в одну молекулу донора, либо в обе молекулы. Большинство этих ферментов, обычно известных под названием гидроксилаз, осуществляют введение гидроксильной группы в один из субстратов; другой субстрат — донор (им может быть восстановленная форма одного из коферментов, флавопротеид, птеридин, 2-оксоглута-рат)—должен присутствовать в стехиометрических количествах. Разделение на подгруппы основано на природе второго донора, а также на характере процесса включения кислорода; в зависимости от того, происходит ли включение атомов кислорода в молекулы обоих доноров или в молекулу одного донора (и в том, и в другом случае ферменты называют диоксигена-зами), либо происходит включение одного атома кислорода в молекулу одного донора (монооксигеназы).

Комиссия по биохимической номенклатуре включила фенол-оксидазы в Список 1974 г. под названием монофенол-моноокси-геназы (КФ 1.14.18.1). Основанием для этого явились наблюдения, показавшие, что действие этих медьсодержащих ферментов на монофенолы катализируется следовыми количествами дифенолов; кроме того, эксперименты с использованием изотопов показали, что происходит прямое внедрение кислорода из 02 в образующийся дифенол. Однако эта группа включала неоднотипные ферменты, так как по крайней мере некоторые из них катализируют прямой перенос водорода; в настоящее время в Списке ферментов представители этой группы возвращены на «исходные» места (КФ 1.10.3.1 — катехиноксидаза и КФ 1.10.3.2—лакказа).

2. ТРАНСФЕРАЗЫ

Трансферазы — это ферменты, переносящие ту или иную группу, например метальную или гликозильную, от одного соединения (которое рассматривается как донор группы) к другому соединению (которое рассматривается как акцептор). Систематическое название образуется по схеме донор: акцептор— (группа) трансфераза. Рекомендуемые названия обычно составляют по типу акцептор — (группа) трансфераза или донор— (группа)трансфераза. Во многих случаях донором является кофактор (кофермент), присоединивший переносимую группу. Аминотрансферазы представляют собой особую группу (см. ниже). Глава 5

Некоторые трансферазные реакции могут рассматриваться с различных точек зрения. Так, например, ферментативную реакцию

X—Y + Z = X + Z-Y

можно трактовать либо как перенос группы Y от X к Z, либо как разрыв связи X—Y путем внедрения Z. Если Z является фосфатом или арсенатом, процесс часто называют «фосфороли-зом» или «арсенолизом» соответственно; поэтому в названиях ряда ферментов появился термин «фосфорилаза». Такие названия не подходят для систематической номенклатуры, так как нет оснований выделять данную группу ферментов из чи

страница 69
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(16.11.2018)