Биологический каталог




Ферменты. Том 1

Автор М.Диксон, Э.Уэбб

олжение

k.

¦з

'¦+1 eeq "f" seq

1 +

?-4 характере стадии может дать зависимость времени релаксации от концентрации реагентов; дополнительные данные могут быть получены, если известны спектральные свойства интермедиатов системы. Кроме того, могут быть использованы данные о скоростях некоторых специфических процессов в ферментных системах [1214].

Следует отметить, что трудности при определении абсолютного числа стадий в реакционной системе могут быть обусловлены не только тем, что некоторые стадии являются слишком быстрыми и не могут быть обнаружены, ио также и особенностями используемого метода детектирования. Так, если в системе, подчиняющейся уравнению (4.383), для которой ti<^T2, стадия связывания не сопровождается спектральными изменениями, а вторая стадия сопровождается ими, то спектрофото-метрически будет выявляться только стадия с временем релаксации тг. Однако, если спектральные изменения относятся только к стадии связывания, то в силу сопряжения двух стадий удастся зарегистрировать каждую из них.

Метод релаксации применим только к последовательности обратимых реакций, и, таким образом, система типа

в которой имеется практически необратимая стадия, не может быть исследована с помощью простого метода возмущений. Если, однако, необратимая стадия является медленной по сравнению с предыдущей, то можно использовать метод возмущений в сочетании с методом остановленной струи, при этом изменения, происходящие на обратимых стадиях, будут зарегистрированы прежде, чем вклад необратимой стадии станет существенным [940, 1213, 1280]. Комбинированный метод остановленной струи и температурного скачка был применен Хаммесом [1046, 1279] для изучения фермент-субстратных взаимодействий между рибонуклеазой (КФ 3.1.27.5) и рядом субстратов.

E + S

ES-*¦ Е + Р,

(4.400)

Глава 5

Классификация ферментов

В связи с быстрым темпом развития энзимологии и значительным увеличением числа известных ферментов возникла настоятельная необходимость в какой-либо систематизированной классификации и номенклатуре ферментов, при помощи которой любой фермент можно было бы точно идентифицировать. Номенклатура, которой пользовались до сих пор, была весьма далека от совершенства. Исследователи, открывая новый фермент, присваивали ему обычно название по своему собственному усмотрению, что неизбежно вело к путанице и всевозможным противоречиям. Некоторые названия оказались определенно ошибочными, другие не говорят ничего или почти ничего о природе катализируемой реакции, как, например, названия «диафораза», «каталаза», «промежуточный фермент» и «старый желтый фермент». Сплошь и рядом исследователи разных школ употребляли разные названия для одного и того же -фермента или, наоборот, одно и то же название для нескольких разных ферментов.

Время от времени отдельные лица или группы исследователей предпринимали попытки навести в этой области порядок; однако, как правило, дело ограничивалось при этом отдельными классами ферментов. В последние годы было предложено -несколько общих схем классификации и соответствующие им номенклатуры. Одну из них предложил Гофман-Остенгоф [1984], другую — авторы настоящей книги (см. первое издание), но эти схемы не получили официального признания. Международная Комиссия по ферментам, созданная в 1956 г., предложила в 1961 г. новую схему классификации и номенклатуры «ферментов [3900], которая была принята Международным биохимическим союзом. Второе издание этой «Номенклатуры ферментов» было опубликовано в 1965 г. [4617]. Последующая работа по пересмотру предложенной системы классификации и внесению дополнительных ферментов была проведена Объединенной комиссией по биохимической номенклатуре под эгидой Международного биохимического союза и Международного

19* 292

Глава 5

союза теоретической и прикладной химии. Следующее издание «Номенклатуры ферментов» было опубликовано в 1973 г. [1266]; оно основывалось на прежней системе номенклатуры, но включало значительно большее число ферментов. Последний вариант «Номенклатуры ферментов» [1266а], подготовленный под эгидой Комиссии по номенклатуре МБС (IUB), приведен в конце книги1.

Катализируемая химическая реакция представляет тот специфический признак, по которому один фермент отличается от другого; поэтому естественно и логично, чтобы классификация и номенклатура ферментов основывались именно на этом признаке. Ферменты делят на группы в зависимости от типа катализируемой реакции и на подгруппы, более точно характеризующие эту реакцию. Каждый фермент получает название, состоящее из а) названия субстрата и б) слова, имеющего окончание -аза и определяющего тип реакции, катализируемой всеми ферментами той группы, к которой принадлежит данный фермент (например, аланинрацемаза). При таком способе обозначения ферменты получают систематические и более точные названия, однако некоторые из них оказываются слишком длинными (в силу того, что многие субстраты представляют собой сложные соединения).

Комиссия по ферментам учла эти трудности и предлагает в дополнение к систематическим названиям установить также и тривиальные названия, удобные для повседневного употребления. В тех случаях, когда общеупотребительные названия не вызывали возражений, они были сохранены Комиссией как узаконенные тривиальные названия. В последнем варианте эти тривиальные названия используются более широко и приведены под рубрикой «Рекомендуемые названия»; в то же время, однако, сохранены и систематические названия, поскольку они ясно отражают основу использованной классификации ферментов.

Принятый метод классификации удобен еще и потому, что химические реакции, катализируемые ферментами, можно разбить на сравнительно небольшое число типов; наличие большого числа ферментов связано с высокой специфичностью по отношению к тем частям молекулы субстрата, которые не претерпевают истинного превращения. В первом издании нашей книги был приведен список известных в то время ферментов. Ферменты в этом списке подразделены на три основные группы, а именно ферменты гидролиза, ферменты переноса и другие ферменты (в последний раздел включены синтетазы, сте-

1 В настоящем издании Список ферментов опущен, так как в 1979 г. в русском переводе вышла «Номенклатура ферментов» под ред. акад. А. Е. Браун-штейна, составленная по рекомендациям МБС (с дополнениями по 1975 г.).— Прим. ред.

Классификация ферментов реоизомеразы и ферменты, катализирующие присоединение групп по двойным связям). Окислительные ферменты, которые катализируют перенос водорода и которые были поэтому отнесены к ферментам переноса, образовали при этом большую подгруппу. Было признано, что деление на ферменты гидролиза и ферменты переноса несколько произвольно, так как гидролиз можно рассматривать как перенос одной части молекулы субстрата от другой его части к молекуле воды; к тому же многие ферменты гидролиза катализируют также и другие реакции переноса.

В принятой схеме окислительные ферменты ввиду их особой важности объединены в отдельную группу. Все известные ферменты разбиты на шесть главных классов: ок^идоредукта^ зы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы, или синтетазы.

СХЕМА НУМЕРАЦИИ ФЕРМЕНТОВ

Комиссия по ферментам в своем докладе 1961 г. разработала основанную на классификации систему присвоения кодовых чисел (шифров) индивидуальным ферментам; эти кодовые числа широко используются [со стоящими перед ними двумя буквами КФ (ЕС)]. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенных точками, и составляется по следующему принципу.

1. Первое число указывает, к какому из шести главных подразделений (классов) Списка ферментов принадлежит данный фермент: к 1) оксидоредуктазам, 2) трансферэзам, 3) гидролазам, 4) лиазам, 5) изомеразам или 6) лигазам.

Лиазы — это ферменты, которые отщепляют от субстрата гу или иную группу (не путем гидролиза) с образованием двойных связей (в первом издании данной книги мы назвали их ферментами, катализирующими реакции присоединения по двойным связям). Лигазами называют ферменты, которые катализируют присоединение друг к другу двух молекул, сопряженное с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле АТР или аналогичного трифосфата (эти ферменты известны также как синтетазы).

2. Второе число обозначает подкласс. У оксидоредуктаз оно указывает природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению (1 обозначает —СН—ОН-группу, 2 — альдегидную или кетонную группу и т. д.); у трансфераз — природу транспортируемой группы; у гидролаз — тип гидролизуемой связи; у лиаз — тип связи, подвергающейся разрыву (между отщепляемой группой и остатком молекулы); у изомераз — тип катализируемой реакции изомеризации; у лигаз — тип вновь образуемой связи. Глава 5

3. Третье число обозначает подподкласс. У оксидоредуктаз оио указывает для каждой группы доноров тип участвующего в реакции акцептора: 1 — обозначает кофермент NAD или NADP, 2 — цитохром, 3 — молекулярный кислород и т. д. Таким образом, первые три числа шифра точно определяют тип

страница 64
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88

Скачать книгу "Ферменты. Том 1" (3.77Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(18.07.2018)