Биологический каталог




Биохимия природных пигментов

Автор Г.Бриттон

о время как большие агрегаты, включающие ФС II и ССК, содержатся лишь в тилакоидах гран. Другая модель предполагает очень низкое содержание единиц ФС I в гранах, соприкасающихся друг с другом, где локализованы главным образом единицы ФС II и ССК. Вместе с этим допускается присутствие единиц ФС I в концевых гранах и в наружных тилакоидах. Согласно этой новейшей модели, системы ФС I и ФС II пространственно разделены, а связь между ними осуществляет «челнок» восстановительных эквивалентов. Роль челнока может играть очень большой фонд пластохинонов.

10.4.2. Светособирающие пигменты

Из обработанных детергентами хлоропластов можно выделить три светособирающие пигментные системы в форме комплексов хлорофилл — белок. Так, ФС I можно разделить на комплекс хлорофилл а — белок, который содержит около 120 молекул хлорофилла а (10.4), входящих в состав антенны, и реакционный центр Р-700 (см. ниже, разд. 10.4.3). В состав ФС II входит комплекс хлорофилл а — белок, содержащий реакционный центр Р-680 и около 60 молекул хлорофилла а. Ни в ФС I, ни в ФС II хлорофилл Ь (10.5) не содержится. В обе фотосистемы включено некоторое количество р-каротина (10.6), хотя не известно, является ли он частью пигментов антенны или входит в состав реакционных центров.

ССК можно выделить в виде комплекса хлорофилл а/b — белок и расщепить его на три компонента хлорофилл — белок. ССК, по-видимому, является единственным комплексом, который содержит хлорофилл Ь, функционирующий как вспомогательный пигмент. В его состав входят в значительных количествах каротиноиды, которые представлены главным образом ксантофиллами [преимущественно лютеином (10.7)]. Роль ССК, тесно связанного с ФС II, заключается в увеличении светособира-ющей способности ФС II, в частности путем расширения спект* рального диапазона света, который может быть использован этой фотосистемой. Исследования, проведенные с проростками гороха, позволили предположить, что существуют светопогло-щающие частицы размером 160А, которые состоят из ядра ФСП — хлорофилл а — белок, окруженного четырьмя единиСН=СН2 R

(10 4) Хлорофилл a R = СНЭ

(10 5) Хлорофилл о R = СНО

(10 7) Лютеин

цами ССК (рис 10.6). Рассматривается также возможность использования энергии света, улавливаемой ССК, для осуществления реакции ФС1.

В любой светособирающей системе спектроскопическими методами можно выявить несколько разных форм хлорофилла а со слегка различающимися Xmax. Антенны обеих фотосистем содержат хлорофиллы а-660, а-670, а-678 и а-685 (названы по длинноволновому максимуму поглощения), но наряду с ними в ФС I имеются формы с максимумами поглощения 690, 705 и 720 нм. Различия в максимумах поглощения, по-видимому, объясняются различиями в молекулярном окружении молекул хлорофилла, в частности ассоциацией их с белками или взаимодействием с соседними молекулами хлорофилла. Например, сдвиг максимума поглощения хлорофилла a in vivo в красную область спектра до 720 нм обусловлен молекулярной агрегацией. Однако недавно было высказано предположение, что существуют четыре химически различные формы обоих хлорофиллов (а и Ь).

Кванты, поглощенные пигментами антенны, переходят от молекулы к молекуле путем резонансного переноса энергии;

Рис. 10.6. Модель предполагаемой свето-улавливающей частицы размером 160 А из проростков гороха

при этом энергия собирается в реакционном центре. Эффективность процесса переноса энергии высока, а энергетические потери в результате испускания флуоресценции или нерациональной фотохимии невелики. Перенос энергии через всю систему антенны происходит очень быстро, протекая за пикосекунды. Резонансный перенос энергии идет в направлении пигментов, поглощающих при больших длинах волн, так что кванты, поглощенные вспомогательными пигментами в ССК, т. е каротиноидами (400—500 нм) и хлорофиллом Ь (640—650 нм), а также формами хлорофилла а, поглощающими в более коротковолновой области, могут передаваться на хлорофиллы, поглощающие при больших длинах волн, и в конце концов на реакционный центр (рис. 10.7). Таким образом используется большая часть спектра солнечного света.

Защитный механизм против избыточного поглощения света. Размеры антенны в хлоропластах позволяют транспорту электронов идти с полной скоростью даже в облачный день. Очевидно, в условиях яркого освещения (на ярком солнечном свету) может поглощаться гораздо больше квантов, чем способен использовать реакционный центр. Избыток энергии возбужденного хлорофилла может удаляться различными путями. Один из них включает внутрисистемный переход с образованием более долРис. 10.7. Диаграмма, иллюстрирующая прохождение энергии возбуждения через различные формы пигментов в светособирающей антенне фотосистем

I и II.

гоживущей, но все еще высокоэнергетической формы 3Хл в триплетном состоянии. От этого «триплетного» хлорофилла избыток энергии может передаваться на находящийся в основном состоянии молекулярный кислород, переводя его в синглет-ное состояние Ю2. Этот чрезвычайно реакционноспособный окислитель может окислить любую подходящую акцепторную молекулу, в том числе и сам хлорофилл, и тем самым вызвать сильные, а возможно, и летальные повреждения фотосинтетических мембран. Считают, что одной из главных функций каротиноидов в антенне является защитная. Они предотвращают подобные повреждения путем вмешательства в эту последовательность событий, либо преимущественно реагируя с окислянапример Хл)

Рис. 10 8. Потеря энергии возбуждения хлорофиллом (Хл), ведущая к образованию синглетного кислорода ('02), и три механизма, в которых каротиноиды (КАР) могут функционировать как защитные агенты против опасного или ведущего к летальному исходу окисления, вызываемого Ю2. 1. КАР в основном функционирует как субстрат для окисления. 2. Переход энергии возбуждения с 3Хл на КАР. 3. Переход энергии возбуждения с !02 на КАР.

ющим синглетным кислородом, либо принимая на себя энергию возбуждения «триплетного» хлорофилла или «синглетного» кислорода (рис. 10.8).

10.4.3. Фотохимические реакционные центры

Антенна и пигменты ССК участвуют в поглощении света, в результате чего происходит возбуждение электронов, и передают энергию возбуждения от молекулы к молекуле, пока она не достигнет реакционного центра. В реакционном центре эта энергия возбуждения превращается в химически утилизируемую форму. Активным пигментом в реакционных центрах обеих фотосистем служит специфический димер хлорофилла а, который подвергается обратимому окислению.

Реакционный центр I. Пигмент реакционного центра фотосистемы I характеризуется изменениями поглощения света, главным образом при 700 нм, которые выявляются в спектре после освещения хлоропластов вспышками света. Он известен как хлорофилл ait или пигмент Р-700, и представляет собой

специфический комплекс белка с димером, состоящим из двух молекул хлорофилла а. Структура этого димера, или «особой пары», по-видимому, чрезвычайно важна для функционирования центра, но полностью она еще не установлена. Известно, однако, что тетрапиррольные кольца мономеров лежат примерно в плоскости тилакоидной мембраны. Были предложены модели димера, в которых молекулы воды взаимодействуют с атомом

Рис. 10.9. Модель возможных взаимодействий между водой и двумя молекулами хлорофилла в димере Р-700 (хлорофилле а\).

магния, находящимся в центре одной из молекул хлорофилла, и карбонильной группой кольца V второй молекулы (рис. 10.9).

Энергия поглощенного антенной света переносится в реакционный центр, и хлорофилл щ подвергается электронному возбуждению. Этот процесс занимает менее 30 пс. В течение последующих 20 не хлорофилл а\ окисляется, вероятно, с образованием катион-радикала (Хл-Хл) + -, в котором неспаренный электрон делокализован по всей системе обоих порфириновых колец. Электрон, отданный хлорофиллом аг в ходе такого окисления, эффективно переносится на первичный акцептор X (Р-430). Хлорофилл а\ возвращается в свое нормальное состояние в результате получения электрона от первичного донора Y. Таким образом, реакционный центр ФС I осуществляет эту часть фотосинтетического транспорта электронов путем эффективной передачи электронов от Y на X, т. е. с помощью процесса, который не может происходить самопроизвольно (рис. 10.10,Л).

hv

Восстановленным акцептор

Рис. 10.10. Первичные реакции в фотосинтетических реакционных центрах.

А. Фотосистема I. 5. Фотосистема П.

Реакционный центр II. Пигмент реакционного центра II представляет собой также комплекс хлорофилла с белком, содержащий димер хлорофилла а, известный как хлорофилл ап, или Р-680. Хотя иной характер поглощения света этим пигментом указывает на то, что молекулы хлорофилла а находятся здесь в другом молекулярном окружении или по-иному ориентированы, чем в случае пигмента Р-700, процессы поглощения света и окисления, происходящие в реакционном центре II, сходны с аналогичными процессами в реакционном центре I. Здесь также энергия электронного возбуждения передается с хлорофилла антенны на хлорофилл аи, который подвергается возбуждению с последующим окислением до катион-па айкала и делокализацией неспаренного электрона. В этом случае электрон передается на первичный акцептор электрона фотосистемы II Q (Х-320). Затем катион-радикал хлорофилла аи восстанавливается, получая электрон от донора Z. Таким образом, фотосистема II эффективно переносит электроны от Z на Q (рис. 10.10).

10.5. Вторичные события; система фотосинтетического транспорта электронов

В эукариотических клетках в процессе окислительного распада питательных веществ образуются восстановительные нуклеотиды, главным образом NADH. Для их окисления молекулярным кислородом используется митохондриальная электрон-транспортная система (рис. 10.11,А). Это термодинамически выгодный процесс, поскольку окислительно-восстановительный

Рис. 10,11. А. Окисление NADH молекулярным 02 в митохондриях. Б. Восстановление NADP+ до NADPH водой и выделение молекулярного 02 при

фотосинтезе.

потенциал пары NAD+/NADH ( — 0,32 В) более отрицателен,

чем потенциал пары О2/Н2О ( + 0,82), и

страница 51
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67

Скачать книгу "Биохимия природных пигментов" (3.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(25.04.2017)