Биологический каталог




Биохимия природных пигментов

Автор Г.Бриттон

нта может вызвать прохождение тока через синапс на отдаленном конце рецепторной клетки и как благодаря ничтожно малой энергии всего лишь одного фотона могут осуществляться значительные перемещения заряда, необходимые для генерации нервного импульса. Считают, что молекулы пигментов каким-то образом контролируют ионные каналы через внутренние мембраны рецепторных клеток. Фотовозбуждение молекулы пигмента вызывает изменение ее конфигурации или заряда, В результате этого открывается канал и возникает поток ионов, который вызывает поляризацию клетки и таким образом стимулирует синапс. Затем ионные насосы должны получить энергию для восстановления нормального распределения ионов. Такой механизм может объяснить необходимое усиление и быстроту реакции на относительно большом расстоянии.

9.4.3. Регенерация родопсина

Процесс фотообесцвечивания приводит к расщеплению родопсина на составляющие компоненты — опсин и ретинальдегид. Ретинальдегид, высвободившийся в виде полностью транс-изомера, прежде чем вновь связаться с опсином, должен превратиться в 11-?(иоформу. Однако такое превращение не простая изомеризация. Ряд возможных реакций, протекающих: при этом, суммирован на рис. 9.13, причем все они проверены в эксперименте.

Ферментативное восстановление транс-ретинальдегида до транс-ретинола, катализируемое алкогольдегидрогеназой, происходит в рецепторной мембране, и для него необходим NADH. Ретинол транспортируется из рецепторной клетки в пигментный эпителий, где он может этерифицироваться жирными кислотами, главным образом пальмитиновой и стеариновой. Ретинол и ретиниловые эфиры, образовавшиеся из зрительных пигментов вместе с запасными, сохраняющимися в пигментном эпителии, образуют внутриклеточный фонд. Изомеризация ретинола, ретинальдегида и ретиниловых эфиров до ^uc-11-формы продемонстрирована в эксперименте. Расщепление ^ыс-ретини-ловых эфиров (где происходит этот процесс, пока не известно) дает 11-^ш>ретинол, который может быть снова окислен в рецепторе до альдегида. Полагают, что рекомбинация 11-цис-ре-тинальдегида с опсином происходит спонтанно.

Разные виды животных могут использовать различные пути регенерации родопсина. Так, у крыс наибольшее значение имеет прямая реизомеризация полностью т/шнс-ретинальдегида в 11-^«с-ретинальдегид, в то время как у крупного рогатого •скота главным процессом считается более окружной путь — через ретинол и ретиниловые эфиры.

Регенерация родопсина через ретинол и ретиниловые эфиры протекает довольно медленно по сравнению с процессом фотообесцвечивания; она может занимать несколько минут. Поэтому данным путем родопсин способен синтезироваться в количестРодопсин

Эфиры полностью транс ретинопа v s Эфиры f Т цис ретинола

Рис. 9.13. Возможные пути превращения полностью граяс-ретинальдегида в 11-*{«с-ретинальдегид в процессе регенерации родопсина.

вах, достаточных для осуществления зрительного цикла лишь при низких интенсивностях света. При дневном свете, когда интенсивность освещения высока, родопсин будет оставаться практически полностью обесцвеченным, так как скорость его регенерации значительно ниже, чем скорость обесцвечивания. В отличие от этого фотопсины колбочек, которыми опосредовано дневное цветовое зрение, должны регенерироваться очень быстро, поскольку они постоянно функционируют при высоких интенсивностях света. Предполагают, что в данном случае действует механизм фоторегенерации, в котором изомеризация полностью грсшс-ретинальдегида катализируется светом.

Путь регенерации родопсина через фонды ретинола и рети-ниловых эфиров в пигментном эпителии обеспечивает эффективное обновление ретинальдегидной части всех зрительных пигментов палочек и колбочек. Потери ретинальдегида возмещаются из запасов в пигментном эпителии. Эти запасы в свою очередь по мере надобности восполняются путем транспорта ретинола и его зфиров из обширного фонда, сохраняющегося в печени. В экстремальных случаях недостатка витамина А (ретинола) запасы в печени истощаются, и, хотя снабжение сетчатки поддерживается до последней возможности, в конце концов может образоваться его дефицит. В результате организму не удается восполнять потери ретинальдегида и, следовательно, регенерировать зрительный пигмент. Наступает слепота, вначале обратимая, но при длительном дефиците ретинола переходящая в постоянную из-за денатурации опсина, нестабильного в свободном состоянии. Существует мнение, что морковь помогает видеть «в темноте» (т. е. при низких интенсивностях света); по-видимому, оно небезосновательно, поскольку морковь служит непревзойденным источником провитамина А—(3-кароти-на и таким образом помогает предотвратить недостаточность витамина А и вызываемую этой недостаточностью слепоту.

Помимо родопсина были исследованы также синтез и обмен других компонентов рецепторной мембраны, а именно белка (опсина), фосфолипидов и углеводов.

9.4.4. Взаимопревращения ретинола и 3,4-дидегидроретинола

У некоторых видов земноводных и рыб ретинол может превращаться в 3,4-дидегидроретинол (или наоборот), в результате чего пигмент в рецепторе изменяется с родопсина на пор-фиропсин. Опсин в рецепторе может соединяться с 11-цыс-изо-мером как ретинальдегида, так и 3,4-дидегидроретинальдегида, и, следовательно, тип образующегося зрительного пигмента зависит от того, какой хромофор присоединен к опсину. По-видимому, должны существовать механизмы, с помощью которых пигментный эпителий может осуществлять взаимопревращения этих двух ретинолов, а также выбирать «правильный» ретинол, необходимый в данном конкретном случае.

У других видов, в частности у пресноводных рыб, ретинол и 3,4-дидегидроретинол, по-видимому, образуются из разных каротиноидов. Например, предшественником ретинола служит р-каротин, в то время как 3,4-дидегидроретинол образуется из ксантофиллов, таких, как лютеин (9.9) и, возможно, астаксантин (9.10). Механизм этих превращений, и в первую очередь удаления кислородсодержащих заместителей в кольце, пока не установлен.

Замена синтеза порфиропсина на синтез родопсина (или наоборот) часто связана со стадиями развития животного. Например, взрослые амфибии обычно содержат исключительно (или преимущественно) родопсины, в то время как головастики используют порфиропсины. В других случаях, например у рыб,

такие изменения могут иметь сезонный характер и зависеть от уровня освещенности или же они могут происходить в ответ на переход из соленой морской воды в пресноводную среду обитания.

9.4.5. Циклы превращений зрительных пигментов у беспозвоночных

Было показано, что зрительные пигменты многих беспозвоночных, главным образом ракообразных и головоногих моллюсков, сходны со зрительными пигментами позвоночных и

(9 91 Пютеин

(9.10) Астаксзнтин

принадлежат к родопсиновому типу. В принципе те и другие имеют также сходные циклы превращений, однако в деталях последние различаются. Так, у беспозвоночных превращения,, вызываемые освещением, не приводят к высвобождению ретин-альдегида и опсина, а заканчиваются на стадии метародопсина, в котором тракоретинальдегид остается присоединенным к опсину. Метародопсин может находиться в протонированной (кислой, Xmax^SOO нм) или в непротонированной (щелочной,. Ятах^380 нм) форме. Максимумы поглощения этих метародоп-синов, например у кальмара, находятся при больших длинах волн, чем у соответствующих N-ретинилиденопсинов позвоночных, что указывает на сохранение взаимодействия между хромофорной группой и белком. Исследования с помощью кругового дихроизма показали, что белковые молекулы метародопсина и исходного родопсина почти не различаются по степени спирализации. Однако родопсин в отличие от метародопсина проявляет индуцированный круговой дихроизм, что указывает на изогнутость углеводородной цепи ретинальдегидного хромофора.

Даже в том случае, когда в глазу содержатся несколько зрительных пигментов с различными величинами Ятах, метаро-допсины, образующиеся из разных форм родопсинов, имеют очень сходные максимумы поглощения. По-видимому, в ходе ?образования метародопсина вторичные опсин-хромофорные взаимодействия, которые обусловливают различные светопогло-щающие свойства зрительных пигментов, исчезают.

Результаты спектроскопических исследований, проведенных на глазах и на сетчатке многих видов беспозвоночных, позволяют предположить, что существует очень много механизмов фотообесцвечивания, которые пока не известны.

Фоторегенерация. У беспозвоночных регенерация зрительного пигмента из метародопсина в нормальных условиях осу-дцествляется с помощью механизма, принципиально отличающегося от соответствующего механизма позвоночных. Относительно стабильный метародопсин превращается непосредственно в исходный пигмент под действием света. Фоторегенерации подвергается как кислая, так и щелочная формы метародопсина. Промежуточный продукт процесса регенерации, названный «Рзво», был обнаружен у некоторых видов кальмара и осьминога. Полагают, что этот продукт образуется, когда под действием •света rpawc-ретинальдегидный хромофор кислого метародопсина изомеризуется в 11-цыс-форму. Затем в темноте быстро происходят небольшие конформационные изменения, которые необходимы для завершения вторичных хромофор-белковых взаимодействий родопсина.

В некоторых случаях регенерация может осуществляться и биохимическим путем, однако в нормальных условиях гораздо большее значение имеет фотоиндуцируемый процесс. По-видимому, у некоторых насекомых уровень зрительных пигментов .днем контролируется фоторегенерацией, а ночью для этой цели используется биохимическая регенерация.

Другой путь был описан для фоторегенерации родопсинов в глазах некоторых головоногих. В качестве фотокатализатора у них in vivo служит, по-видимому, ретинохром —? второй фоточувствительный пигмент, который локализован в слое, подстилающем рецепторы. Идентичность фотокатализатора и ретино-хрома и механизм функционирования последнего пока не установлены.

'9.5. Некоторые аспекты цветового зрения

Родопсин в палочках сетчатки представляет собой пигмент, обусловливающий зрение при низких ин

страница 47
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67

Скачать книгу "Биохимия природных пигментов" (3.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(25.04.2017)