Биологический каталог




Биохимия природных пигментов

Автор Г.Бриттон

хрусталик, фокусирующий часть поля зрения на связанные с ним рецепторы. Свет проходит через хрусталик в кристаллический конус, который направляет свет в трубчатые ретинулярные клетки (клетки сетчатки), формирующие структуру рецептора. В сердцевине омматидия расположенные рядом концы ретинулярных клеток образуют рецепторную структуру— рабдом — которая содержит зрительный пигмент и является, таким образом, аналогом наружного слоя сетчатки позвоночных. В одном и том же омматидий могут содержаться зрительные пигменты, имеющие разные максимумы поглощения света. Несущие пигмент мембраны формируются не в расположенных стопками плоских слоях, как это имеет место в глазах позвоночных, а в плотноупакованных трубочках, называемых микроворсинками. Часто микроворсинки присутствуют в виде двух перпендикулярных друг другу структур, благодаря которым глаз способен различать по-разному поляризованный свет (рис. 9.5,5).

клетки

Рис. 9.5. А. Схема, иллюстрирующая главные структурные особенности ом-матидия. Б. Сечение, показывающее взаимно перпендикулярное расположение микроворсинок в соседних рабдомах.

Ретинулярные клетки, объединенные в пучки, содержат гранулы экранирующего пигмента. При ярком освещении эти гранулы могут перемещаться в омматидий, ограничивая таким образом количество света, которое может достигать рецепторов. Длинные тонкие клетки, расположенные по периферии оммати-дия, содержат дополнительный экранирующий пигмент, который предотвращает проникновение отклонившегося света в другие омматидий.

Глаз головоногих моллюсков. Глаз некоторых головоногих моллюсков, таких, как осьминог или кальмар, скорее напоминает глаз позвоночных, чем сложные глаза, обычно встречающиеся у беспозвоночных. В общем он проявляет свойства глаза того и другого типа, но в действительности представляет собой рабдомерный глаз особого типа (рис. 9.6). Хотя он, так же как и глаз позвоночных, имеет один большой хрусталик, формирующий изображение на рецепторном слое, его рецепторный слой состоит из рабдомов, которые повернуты «лицевой стороной» к свету и выстланы нервной тканью.

9.2.3. Локализация зрительных пигментов в рецепторных мембранах

Структура и расположение мембран наружного сегмента палочек (рис. 9.3) и локализация зрительных пигментов внутри этих структур в настоящее время хорошо известны, хотя в этом отношении были изучены лишь несколько видов животных. Гораздо меньше внимания уделялось рецепторным мембранам колбочек позвоночных и микроворсинкам сложных

Рабдомы

Рис. 9.6. Некоторые структурные особенности глаза головоногих моллюсков.

глаз беспозвоночных. Однако, по-видимому, рецепторы всех типов построены в соответствии с одним основным принципом — принципом ориентирования молекул зрительных пигментов в упорядоченной структуре мембраны.

Наружные сегменты палочек сетчатки позвоночных интенсивно иследовались с помощью дифракции рентгеновских лучей, электронной микроскопии и других современных методов. В результате было показано, что они содержат стопки мембранных дисков (рис. 9.7). Эти диски представляют собой структуры, состоящие из двух слоев глобулярного белка (в основном это зрительный пигмент родопсин) и слоя липидов (главным образом фосфолипидов) между ними. Родопсин составляет большую долю (~85%) мембранного белка. Молекулы зрительного пигмента ориентированы в рецепторной мембране таким образом, что поглощение света, проходящего вдоль оси палочки, максимально. Была предложена модель, согласно которой молекулы зрительного пигмента могут латерально перемещаться в мембране и вращаться вокруг оси, перпендикулярной поверхности мембраны, причем любые другие перемещения исключены. ПоА

Рис. 9 7. Структура фоторецепторных мембран наружного сегмента палочек позвоночных. А. Локализация мембранных дисков в виде стопки в наружном сегменте палочки. Б. Модель ультраструктуры мембранного диска.

лученные к настоящему времени данные подтверждают эту модель.

Измерения величин удельного поглощения показали, что концентрации пигментов в палочках, колбочках и мембранах у большого числа видов животных сходны между собой. Обычно получали величины порядка 108—109 молекул зрительного пигмента на сегмент или рабдом.

9.3. Зрительные пигменты

Внутри рецепторных мембран находится поглощающий свет фоточувствительный пигмент, который играет основную роль в первичном улавливании света. Обычно у животных имеется несколько зрительных пигментов (у человека, например, четыре); причем в палочках и колбочках обнаруживаются разные пигменты. Каждый индивидуальный зрительный пигмент характеризуется своей величиной Яшах- Эти величины для разных зрительных пигментов находятся в диапазоне между 345 и 620 нм, что обеспечивает максимальную чувствительность глаза к свету в этом диапазоне. Все известные зрительные пигменты (а их довольно много) имеют очень сходную структуру. Молекула любого пигмента представляет собой липопротеин, связанный с небольшим хромофором. Во всем животном царстве найдены лишь две очень сходные хромофорные группы. Небольшие различия в структуре и конформации липопротеинов (оп-синов) лежат в основе значительных вариаций величин kmax.

9.3.1. Хромофор /

Хромофорами зрительных пигментов служат ретиналь-дегид [(9.1), известный также как ретиналь или ретинен] и 3,4-дидегидроретинальдегид [(9.2), использована схема нумерации, принятая для каротиноидов]. Зрительные пигменты, включающие ретинальдегидный хромофор, встречаются почти у всех представителей животного царства, в то время как распространение 3,4-дидегидроретинальдегида ограничивается рядом пресноводных рыб и некоторыми видами земноводных. По этим хро(9 2) 3 4 Дидегидроретинальдегид

мофорам различают два семейства зрительных пигментов — родопсины (содержащие ретинальдегид) и порфиропсины (содержащие дидегидроретинальдегид).

Если сравнить молекулы ретинальдегида и пигмента растений р-каротина [(9.3), гл. 2], то сразу бросается в глаза их структурное сходство. Животные не способны синтезировать ретинальдегид de novo и должны образовывать его из (5-кароти-на и родственных ему каротиноидов, получаемых с пищей, или из витамина А [ретинола (9.4)]. В кишечнике млекопитающих фермент с оксигеназной активностью расщепляет р-каротин на две молекулы ретинальдегида (рис. 9.8). Ретинальдегид восстанавливается до ретинола и сохраняется в печени в виде сложных эфиров (главным образом пальмитинового). Для транспорта ретинола в сетчатку глаза используется специфический ли-попротеин — ретинолсвязывающий белок. В сетчатке ретинол может превращаться в ретинальдегид и включаться в состав зрительных пигментов. Для образования родопсина необходим «стерически затрудненный» 11-^ис-изомер ретинальдегида (9.5).

Ретинальдегид

Рис. 9.8. Схема образования ретинальдегида путем расщепления (3-каротииа-ферментом с оксигеиазной активностью из кишечника млекопитающих.

9.3.2. Белок

Белок, с которым связывается ретинальдегид, известен под названием опсина. Получить опсиновый белок, свободный' от липидов и углеводов, довольно трудно. Это обстоятельство, а также нестабильность очищенного свободного белка затрудняет его изучение. Термин «опсин» иногда применяют ко всему комплексу (белка, липидов и углеводов) в целом, а иногда лишь к его белковой части.

Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. массой ~ 30 ООО—40 000. Для опсинов, выделенных из палочек некоторых видов животных, был определен аминокислотный состав (но не последовательность аминокислот). Углеводная часть комплекса, состоящая иэ одного (или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым.

9.3.3. Связывание ретинальдегида с опсином

Почти все исследования по связыванию ретинальдегида я опсина были проведены с родопсином, выделенным из палочек сетчатки позвоночных, главным образом на примере крупного рогатого скота. По-видимому, другие зрительные пигменты в основном сходны с этим родопсином. Необходимо рассмотреть два вида связывания — первичное связывание, с помощью которого ретинальдегид ковалентно присоединяется к функциональной группе опсина, и вторичное, обусловленное нековалент-ными взаимодействиями.

Ретинальдегид ковалентно связывается с белком путем образования шиффова основания (или альдимина) между его альдегидной группой и аминогруппой опсина. По общепринятому представлению в этом процессе участвует е-аминогруппа лизи-нового остатка (рис. 9.9). Однако имеются некоторые экспериментальные данные, свидетельствующие в пользу альтернативной гипотезы, согласно которой шиффово основание, по крайней мере на некоторых стадиях процесса зрения, может образовываться при участии аминогруппы этаноламинового остатка фос-'фатидилэтанол амина.

Чрезвычайно важны также нековалентные взаимодействия между ретинальдегидом и опсином, особенно взаимодействия между боковыми группами аминокислот и я-электронной системой полнена. Подобные взаимодействия определяют конфор-мацию хромофора, а также вызывают поляризацию я-электрон-ной системы. Именно эти эффекты и обусловливают незначительные вариации величины Ятах у разных зрительных пигментов.

ICHO

NH I

H2N—<СН2)4—СН

Опсин I I

СО

v

Остаток лизина

NH

Родопсин

/

CH=N— (СН2)4— СН СО

Опсин

Альдимин,или шиффово основание

Рис. 9.9. Ковалентное связывание 11-^ис-ретинальдегида с опсином путем образования шиффова основания (или альдимина) с е-аминогруппой лизинового остатка.

Конформация, принимаемая опсином в результате различных нековалентных взаимодействий, позволяет связываться с ним лишь небольшому числу изомеров ретинальдегида и его аналогов. В природном родопсине с белком связ

страница 45
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67

Скачать книгу "Биохимия природных пигментов" (3.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(20.09.2017)