Биологический каталог




Биохимия природных пигментов

Автор Г.Бриттон

огут очень сильно влиять на связывание кислорода.

5.5.3. Спектроскопические свойства гема и гемоглобина

Подобно хлорофиллу, спектры поглощения гема и ге-мопротеинов характеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм, а также другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм. Максимумы поглощения дезокси-гемоглобина (~425 и 560 нм) и оксигемоглобина ( — 414, 543 и 578 нм) различны и очень характерны (рис. 5.11). Гемоглобин

400 500

Длина волны , нм

Рис. 5.11. Спектры поглощения света гемоглобином (/), оксигемоглобииом

(//) и карбоксигемоглобииом {III).

имеет пурпурную, а оксигемоглобин — оранжево-красную окраску. У карбоксигемоглобина (вишнево-красного) максимумы поглощения слегка сдвинуты в синюю область по сравнению с оксигемоглобииом. Спектры поглощения окси- и дезоксимио-глобинов очень сходны со спектрами для соответствующих ге-моглобинов. Точные положения максимумов поглощения гемо-глобинов у различных видов животных весьма характерны и зависят от свойств белковой молекулы. Этот признак очень полезен при выяснении таксономических корреляций. Гем можно отделить от связанного с ним белка и образовать комплекс через оставшиеся две координационные связи с другими азотсодержащими молекулами, например с пиридином. Такие продукты, известные как гемохромогены, имеют чрезвычайно характерные спектры поглощения и очень полезны при идентификации геминовых простетических групп.

5.5.4- Распространение гемоглобина

Гемоглобин является пигментом крови практически у всех позвоночных, а также у многих беспозвоночных животных. Однако он не обнаружен у Porifera, Coelenterata, Rotifera, Sipuncula, Polyzoa, Brachiopoda, Onychophora, Tardigrade, Chaetognata и Protochordata и довольно редок у Arthropoda. У позвоночных гемоглобин локализован в эритроцитах. У беспозвоночных он может содержаться в специальных частицах, но чаще присутствует в растворенном виде в крови или гемолимфе. Гемоглобин встречается почти во всех тканях тела.

Размеры гемоглобинового комплекса варьируют в очень широких пределах. Как уже упоминалось, гемоглобин млекопитающих имеет тетрамерную форму с мол. массой 64 500. У других представителей животного царства были найдены его мономерные и димерные формы (с мол. массой 17 000 и 34 000 соответственно), в то время как у многих беспозвоночных сложные молекулы значительно крупнее и могут иметь мол. массу до 3 000 000.

Состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах различных видов животных сильно варьируют, что приводит к различиям в максимумах поглощения света, растворимости, изоэлектрической точке» сродстве к кислороду и устойчивости изолированных пигментов к кислотам, щелочам и нагреванию. Даже среди млекопитающих имеются значительные различия в стабильности и форме кристаллов выделенных гемоглобинов. Эти структурные различия ограничиваются белковой частью молекулы, тогда как все формы гемоглобинов содержат одну и ту же протогемовую простетическую группу.

Наряду с различиями в гемоглобине между семействами, родами, видами или даже подвидами могут также существовать различия в гемоглобине у какого-либо индивида в разные периоды жизни или даже в одно и то же время. Как упоминалось выше, человек имеет различные типы гемоглобина в крови в разные периоды жизни. Та же ситуация встречается и у других видов; например, гемоглобины цыпленка и курицы или головастика и лягушки различны, причем во всех случаях пигмент молодого организма имеет более высокое сродство к кислороду.

У многих животных имеется более чем один гемоглобиновый компонент в крови; эти компоненты в некоторых случаях выполняют разные функции. Два гемоглобиновых компонента тихоокеанского лосося, Onchorhynchus keta, сильно различаются между собой по сродству к кислороду; этот факт может объясняться необходимостью для этого вида проводить часть жизни в соленой воде, а часть — в пресной.

Хотя гемоглобин обычно считается продуктом чисто животного происхождения, одна его форма — леггемоглобин, была обнаружена у бобовых растений. Его присутствие ограничено клетками корневых клубеньжов, содержащих симбиотические азотфиксирующие бактерии {Rhizobium spp.). Гемопротеины со свойствами гемоглобинов обнаружены также у некоторых грибов и простейших.

5.5.5. Вклад гемоглобина в окраску животных

Гемоглобин эритроцитов в капиллярных кровеносных сосудах кожи придает розоватый оттенок коже людей «белой» расы. У большинства других позвоночных эта окраска скрыта волосами, перьями, чешуей или завуалирована другими кожными пигментами. Гемоглобином обусловлена розовая окраска языка, внутренней части ушей и кончика носа у многих млекопитающих. Некоторые специфические ткани или участки тела могут окрашиваться гемоглобином в красный цвет и играть при этом роль предупреждающих сигналов, или признаков определенного пола (гл. 8), например голая шея у некоторых грифов, бородка у индюка и других птиц, а также ягодицы у павиана.

Среди беспозвоночных обусловленная гемоглобином окраска наблюдается у многих многовдетинковых и однощетинковых кольчатых червей (например, у «мотыля»), а также при некоторых условиях у ветвистоусых и листоногих Crustaceae. Однако гемоглобин вносит свой вклад в окраску лишь небольшого числа животных, позвоночных и беспозвоночных.

5.5.6. Хлорокруорин

Близкородственным гемоглобину является другой ге-мопротеин — хлорокруорин, или хлорогемоглобин, который служит переносчиком кислорода в зеленой крови очень ограниченной группы многшцетинковых червей. Проететмческая группа хлорокруорина — хлорокруорогем (5.25) — отличается от про-тогема тем, что в нем вместо винильной группы при С-3 находится формильная, т. е. альдегидная, группа. Во всех других отношениях, а именно образованием комплекса хлорокруороге-ма с глобиновым белком, а также сродством такого комплекса к кислороду хлорокруорин сходен с гемоглобином. В спектре поглощения оксихлорокруорина полоса Соре наблюдается при 430 нм, а а- [5-полосы поглощения — при 604 и 558 нм, т. е. при больших длинах волн, чем у оксигемоглобина. Окси- и дезокси-формы хлорокруорина по окраске почти не различаются, однако для этого пигмента характерен сильный дихроизм, и его окраска при разбавлении меняется от красной до зеленой. Лишь у очень небольшого числа видов хлорокруорин придает телу животного зеленоватую окраску.

5.5.7. Гемоцианин, гемоэритрин и гемованадии

Эти соединения служат пигментами крови или дыхательными пигментами у очень небольшого числа беспозвоночных. Они представляют собой металлопротеины и включены в> этот раздел условно, так как, несмотря на названия, не являсн2 сн2

I I

соон соон

(5 25) Хлорокруорогеад

ются ни производными гема, ни производными порфирина. Например, гемоцианины брюхоногих моллюсков, таких, как улитка Helix pomatia, представляют собой гигантские белки (мол. масса 9«106). Их функциональной единицей, которая связывает одну молекулу Ог, служит пара атомов меди, окруженная компактно свернутым полипептидом с мол. массой 50 000. От семи до девяти таких функциональных единиц составляют фрагмент с мол. массой 4—5 • 105, а молекула гемоцианина включает 20 таких фрагментов.

5.5.8. Цитохромы электронтранспортной цепи

Цитохромы представляют собой группу небольших ге-мопротеинов, у которых в отличие от гемоглобина и миоглобина входящий в состав их гема атом железа легко подвергается обратимому окислению и восстановлению. Это свойство придает им чрезвычайно важное биологическое значение в переносе электронов. Цитохромы содержат все животные, растения и аэробные микроорганизмы. К настоящему времени выявлено и довольно детально изучено большое число цитохромов. На ос

новании природы содержащейся в них простетической группы и способа ее связи с белками их можно разделить на четыре главные группы — цитохромы а, Ь, с и d.

Простетическая группа цитохрома b представляет собой протогем (5.23), как и у гемоглобина. Гемогруппа цитохрома а, обозначаемая как гем а (5.26), отличается от протогема заменой метальной группы при С-18 на СНО-группу и модификацией винильной группы при С-3 путем присоединения к ней С15-(фарнезил)жзопреноидной цепи. Название «цитохром d> применяется к цитохромам с дигидропорфириновой (хлориновой) -простетической группой, содержащей железо (5.27); боковые цепи заместителей у этой простетической группы могут варьировать. Группа цитохрома с включает все цитохромы, у которых боковые цепи гема связаны с белком ковалентными тио-эфирными связями, например (5.28).

Индивидуальные цитохромы внутри этих групп обозначают нижними индексами, например цитохром 66, или в их название входит длина волны а-полосы в спектре поглощения, например цитохром 6-550.

НООС.Н2СН2С СН2.СН2.СООН

(5 28) Связь гема с белком в цитохроме f

Количественный вклад цитохромов в суммарную концентрацию тетрапирролов у организмов, содержащих хлорофилл или гемоглобин, незначителен, однако они жизненно необходимы для функционирования этих организмов, В митохондриях эука-риотических клеток они являются основой высокоорганизованной электронтранспортной цепи (рис. 5.12), которая используется для аэробного окисления восстановленных коферментов

(например, NADH), образующихся в ходе окислительного рас--щепления питательных веществ. С электронтранспортной цепью связан процесс окислительного фосфорилирования, в котором генерируется большая часть АТР клеток. В цепи участвуют несколько цитохромов, и гемовое железо каждого из них претерпевает окисление и восстановление по мере прохождения

Фис. 5 13. Механизм функционирования цитохрома Р450 при окислении субстрата RH до ROH оксидазой со смешанной функцией.

электрона по всей цепи вплоть до молекулярного кислорода. Сходным образом цитохромы функционируют в фотосинтетм-ческом переносе электронов. Без электронтранспортных систем * синтез АТР, необходимого для протекания биохимических реакций, был бы невозможен. Роль цитохромов и других пигментов в этих процессах, особенно в фотосинтетическом транспорте электронов, рассмотрена в гл. 10.

Цитохромы жизненно необходимы для функцио

страница 26
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67

Скачать книгу "Биохимия природных пигментов" (3.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(25.06.2017)