Биологический каталог




Биохимия природных пигментов

Автор Г.Бриттон

хлорофилла, а и Ъ. Ядром этих соединений служит форбин (5.9), представляющий собой хлориновую структуру, содержащую добавочное изоциклическое кольцо [кольцо Е, или кольцо V). Это кольцо образуется в процессе биосинтеза (разд. 5.9.8.) путем окисления и замыкания цепи пропионатного заместителя при С-13 на углеродный атом у-метинового мостика (С-15). Структуры хлорофиллов а и b (5.10) и (5.11) различа(5.9) Форбин (5.10) Хлорофилл э- R CHj

(5.11) Хлорофилл*-R=CHО

ются лишь заместителем при С-7. В хлорофилле а — это — СНз, а в хлорофилле b — СНО. Другими важными особенностями хлорофилла являются хелатирование иона Mg2+ и этерифика-ция С-17-пропионатного заместителя изопреноидным спиртом фитолом. Недавно было показано существование хлорофиллов, в которых роль этерифицирующего спирта играет геранилгера-ниол.

Хлорофилл а характерен для всех водорослей, В Cyanophyta содержится только хлорофилл а, а в Chlorophyta и Euglena-phyta и хлорофилл а, и хлорофилл Ь. Водоросли других классов также содержат хлорофилл а, но вместе с другими хлоро-филлами, слегка отличающимися по картине распределения заместителей. Например, в Chrysophyta, Pyrrophyta и Phaeophyta присутствует хлорофилл с (5.12), а в Rhodophyta — хлорофилл d (5.13).

Фотосинтезирующие бактерии содержат бактериохлорофил-лы. У большинства видов это тетрагидропорфины — бактерио-^лорофплл а (5.14) и бактериохлорофилл b (5.15). Наряду

с фитолом в качестве спиртов в состав молекулы этих бакте-риохлорофиллов входят фарнезол (5.16) и геранилгераниол (5.17). Серные бактерии Chloroblum содержат ряд хлоробиум-хлорофиллов (бактериохлорофиллы с и d), которые являются дигидропорфинами (5.18).

Хлорофиллы локализованы в хлоропластах высших растений и водорослей и в более простом фотосинтетическом anna(5.13) Хлорофилл А

рате прокариотических сине-зеленых водорослей и фотосинте-зирующих бактерий. In vivo, было обнаружено несколько спектрофотометрически различающихся форм хлорофиллов, что указывает на возможные различия в их функционировании в процессе фотосинтеза (гл. 10). Вероятно, спектрофотометри-ческие различия обусловлены микроокружением молекул хлорофилла, например ассоциацией их с белками или специальной упаковкой.

5.4.2. Общие свойства

Хлорофиллы представляют собой сложные эфиры; они растворимы в большинстве органических растворителей. Из тканей, в которых они содержатся, их можно экстрагировать полярными органическими растворителями, в частности ацетоном и спиртами. Хлорофиллы не стабильны и легко разрушаются при действии света, 02) тепла, кислот и щелочей. В растворе, даже при комнатной температуре, хлорофиллы а и b подвергаются изомеризации до близких по структуре хлорофиллов а' и Ь', которые, вероятно, являются эпимерами (по СООМе в кольце Е) собственно хлорофиллов. В присутствии кислот удаляется ион магния и в результате образуется феофитин (5.19). Это происходит настолько легко, что феофитин в довольно больших количествах обычно обнаруживается как артефакт на хроматограммах растительных экстрактов. Более жесткая обработка кислотой приводит к отщеплению этерифицирующего спирта (фитола и т. п.), в результате чего образуется водорастCOOR

воримый феофорбид (5.20). Феофорбиды и их метиловые эфи-ры, а также хлорофиллид (5.21) являются продуктами щелочного гидролиза хлорофиллов в отсутствие кислорода. Поэтому омыление служит полезным способом разрушения хлорофилла и применяется в целях облегчения работы с другими липидами растений. Водорастворимые продукты разрушения хлорофилла эффективно удаляются промыванием экстракта водой.

Некоторые из этих продуктов широко используются в исследованиях биосинтеза хлорофилла с применением радиоактивных

СН=СН2 СНз(илиСНО) -СН2 .сн^

(14С и 3Н) и стабильных (13С) изотопов. Продукты разрушения хлорофилла относительно стабильны, и работать с ними легко. Кроме того, их легко очистить и получить для них ЯМР- и другие спектры, которые значительно более просто интерпретировать, чем соответствующие спектры собственно хлорофиллов.

5.4.3. Спектроскопические свойства

Спектры поглощения хлорофиллов а и Ь в диэтиловом эфире приведены на рис. 5.3. Полосы Соре расположены при 430 и 455 нм соответственно, а наибольшие длины волн а-полос поглощения составляют 662 и 641 нм соответственно. Главные свойства спектров хлорофиллов end (рис. 5.4), а также хло-робиум-хлорофиллов (рис. 5.5) сходны со свойствами спектров хлорофиллов а и Ь, однако максимумы поглощения их спектров различаются.

Бактериохлорофиллы а и Ь (рис. 5.6) также дают полосы Соре приблизительно при 400 нм (358 и 368 нм соответственно), однако характерная для них более сильная поляризация тетраРис, 5.3. Спектры поглощения света хлорофиллом а (/) и хлорофиллом Ь

в диэтнловом эфире.

гидропорфинового хромофора вызывает появление а-полос поглощения при значительно больших, чем у хлорофиллов, длинах волн (772 и 794 нм соответственно), находящихся в инфракрасной области спектра. Поэтому бактериохлорофиллы не имеют интенсивной окраски.

5.4.4. Хлорофилл и его производные у животных

Свободного хлорофилла в животных тканях обычно нет; его можно обнаружить лишь в кишечнике травоядных. Некоторые виды животных, в частности водные беспозвоночные, содержат симбиотические одноклеточные водоросли. Интересным примером представляется одна из тропических асцидий, которая, как было обнаружено, содержит неизвестный ранее тип прокариотических зеленых водорослей Prochloron, в настоящее время рассматриваемый многими исследователями как «недостающее звено» в эволюционной цепи высших растений и

(5 21) Хлорофиллид (5 22) Филлоэритрин

их хлоропластов. Другие животные способны сохранять и накапливать функционирующие хлоропласты из растительного материала, поступающего с пищей. Одним из примеров может служить кишечнодышащий моллюск Elysia viridis, который способен накапливать до 108 хлоропластов (в одном организме). Источником этих хлоропластов является сифоновая водоросль Codium fragile, причем скорость фотосинтеза в хлоропластах, содержащихся в животном, сравнима со скоростью этого процесса в интактных водорослях. Очевидно, все такие животные должны содержать хлорофилл и поэтому окрашены обычно в зеленый цвет.

Гл. 5. Тетрапирролы

167

Продукты распада хлорофиллов, включая феофорбиды, хлорины и филлоэритрин (5.22), in vivo в растениях встречаются редко (хотя они и являются распространенными артефактами). В то же время ряд животных, в частности некоторые многоще-тинковые черви и эхиуриды, используют их в качестве пигментов наружных покровов. Эти соединения могут образовываться в животных из получаемого с пищей хлорофилла или поступать непосредственно с распадающимися растительными остатками, которыми питаются животные. У травоядных или всеядных, в юм числе у человека, главным продуктом распада хлорофилла является филлоэритрин, который содержится в пищеварительном тракте и в желчи.

5.5. Гем и гемопротеины

Простетическая группа наиболее известных животных пигментов — белка крови гемоглобина и мышечного белка мио-глобина, так же как хлорофилл, является порфирином. Гемоглобин и миоглобин являются гемопротеинами, т. е. белками, содержащими в качестве простетической группы порфирин с хелатированным ионом железа, или гем. К гемопротеинам относятся также цитохромы и некоторые ферменты, такие, как пероксидаза и каталаза. В функционирующих гемоглобине и миоглобине железо находится в восстановленной форме, Fe2+; если же в их молекулах присутствует окисленная Ре3+-форма, то они неактивны. Что касается цитохромов, то их нормальное функционирование зависит от легкости взаимопревращения окисленной и восстановленной форм.

5.5.1. Гемоглобин и миоглобин: структура и свойства

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитающих, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетической группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгенострук-турного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рис. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки, в то время как во внутренней части содержатся исключительно неполярные остатки, которые обеспечивают гидрофобное окружение единственного гема. Атом железа в геме наРнс. 5.7. Трехмерная структура миоглобина.

ходится всегда в двухвалентном состоянии (Fe2+); он способен образовывать комплексы с шестью лигандами, четыре из которых являются пиррольными N-атомами порфирина. Пятой координационной связью гем связывается с белком через атом азота имидазольного кольца гистидинового остатка глобина (извест(5 23) Протогем IX

ного как проксимальный гистидин). По шестой координацион-* ной связи легко присоединяется кислород с образованием окси-миоглобина. В дезоксимиоглобине шестая связь остается свободной. Второй гистидиновый остаток глобина (дистальный гистидин) находится очень близко к кислородсодержащему участку, но он не связан с гемом. Если атом железа окислен до Fe3+, т. е. молекула миоглобина превращена в ферримиоглобин, то последний способен присоединять по шестой координационной связи лишь воду, а не кислород и потому не может быть переносчиком кислорода.

Белковая структура гемоглобина более сложна. Гемоглобин млекопитающих (в том числе человека) имеет мол. массу 64 500 и состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит свой собственный гем. Преобладающая форма гемоглобина у взрослых людей — гемоглобин А — имеет две пары полипептидных цепей: а-цепей, каждая

страница 24
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67

Скачать книгу "Биохимия природных пигментов" (3.06Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [обратная связь]

п»ї
Rambler's Top100 Химический каталог

Copyright © 2009
(25.11.2017)